12.3.2. Мономеры и макромолекулы

Живые организмы образуются из всевозможных малых органи­ческих молекул — мономеров, которые при объединении создают макромолекулы; в биохимии их называют также биологическими молекулами, представляющими собой полимерные цепочки. Про­цесс строительства биомолекул из мономеров обратим: макромо­лекулы могут разлагаться до мономеров, что происходит, напри­мер, в желудочно-кишечном тракте животных. Биомолекулы пищи распадаются до молекул-мономеров, которые затем всасы­ваются в кровь и используются живым организмом для создания тех макромолекул, которые нужны именно этому организму.

В биохимии особую роль играют три класса малых моле­кул-мономеров: аминокислоты, нуклеотиды и моносахариды. Они служат теми «кирпичиками», из которых затем строятся по­лимерные биологические макромолекулы — белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды. Размер мономеров 0,5—1 нм, в то время как макромолекулы достигают размеров от 3 до 300 нм. Диаметр атомов углерода, кислорода, азота и водорода, из кото­рых в основном и состоят биологические молекулы, составляет около 0,4 нм; диаметр молекулы аминокислоты — 0,5 нм; диаметр небольшого белкового образования — 4 нм, хромосомы ~ 1 нм. Однако атомы в 100 000 раз меньше клетки, а диаметр клетки в 100 000 раз меньше человеческого роста. Английский ученый Дж. Кендрю [87] приводит такое сравнение: если увели­чить дождевую каплю до размеров земного шара, то атом будет размером с человека, а его ядро — размером с бактерию.

В дополнение к рис. 6.7 и 6.8 по масштабам макро- и микро­мира можно привести для сравнения характерные размеры и других объектов. Толщина человеческого волоса 0,1 мм, расстоя­ние до линии горизонта на уровне моря 4 км, окружность эква­

тора Земли 40000 км, расстояние до Луны всего в 10 раз больше экватора — 400000 км, до Солнца 1,5 ■ 10⁸ км. Радиус Вселен­ной предполагают равным от 8 • 10⁹ до 2 • Ю¹⁰ световых лет.

Исходя из атомных характеристик можно объяснить поведе­ние и малых, и больших макромолекул. Органеллы, клетки и живые организмы являются просто совокупностями макромоле­кул. Применяя методы статистического описания элементарных единиц жизни на квантовом уровне, можно попробовать описать жизненные процессы как поведение атомов в рамках синергети- ческого подхода. В этом смысле жизнь определяет квантово-ме- ханическая динамика атомной структуры вещества живого орга­низма.

Все живые организмы содержат четыре основных класса орга­нических веществ — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды. Рассмотрим кратко эти классы биополимеров.

12.3.3. Белки

Широкий диапазон выполняемых белками функций находит свое отражение в разнообразии их химических структур и про­странственных форм. На рис. 12.2 показана структура белка — миоглобина, который содержится в мышцах животных и челове­ка. Белковая цепь миоглобина свернута таким образом, что не­сколько отдельных ее участков оказываются сближенными в пространстве и формируют центр для образования гема (он на рисунке показан черным) — железосодержащую группу, способ­ную присоединить кислород. Следует особенно подчеркнуть роль белков в организации живого вещества. Белки представляют собой полипептидные последовательности 20 стандартных ами­нокислот. Синтез белка осуществляется путем последовательной

поликонденсации отдельных аминокис­лотных остатков, от амино (N) конца полипептидной цепи к ее карбоксильно­му (С) концу.

Карбоксильная группа (—СООН) и амино-группа (—NH₂) каждой из амино­кислот присоединяется к одному и тому же атому углерода С. К этому же атому С присоединится и одна из многих возмож- Рис. 12.2. Структура ных боковых групп, образуя ту или иную белка-миоглобина. аминокислоту (рис. 12.3). Из этого рисун-н

с—н /\

NH₂ соон

Глицин

Н НСН

I

С—н

/ \

nh₂ соон

Алании

H Н НСН НСН

* C^<—R

А^н

nh₂ соон

Валин

Н НСН

Н

СН

С-Нн

НСН

/\^н

nh₂ соон

Лейци

н

N НСН

НСН

с^н I

с-н соон

nh₂

Н НСН

Изолейцин

Н

S—-СН | Н НСН

НСН

А^н

nh₂ соон

NH,

Метионин

ОН I

НСН I

СООН

Серин

Н НСН I

НСОН

А^н

NH₂ СООН Треони

н

SH I

НСН

А

NH₂ СООН Цистеин

Н Н НС СН

I I

НСН с-н

\ /\

NH СООН

Пролин

СООН I

НСН

А^н

NH₂ СООН Аспарагиновая кислота

СООН

НСН

НСН

/С-Н NH₂ СООН

Глутаминовая кислот

а

ОН

I

НСН

А^н

СООН

■Л]

НСН

с-н

NH

Фенил аланин

NH₂ СООН

Тирозин

N NH

СОВРЕМЕННОГО 1

ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ 1

В. В. Горбачев 2

КОНЦЕПЦИИ СОВРЕМЕННОГО ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ 2

.Глава 4 53

1Я«1Яо( 1 + ^Р²). 72

Глава 5 83

X = А/р. 87

Е = Av, 91

6.2. Другие модели происхождения Вселенной 7

6.3. Современные представления об элементарных частицах как первооснове строения материи Вселенной 23

6.4. Фундаментальные взаимодействия и мировые константы 31

6.5. Модель единого физического поля и многомерность пространства—времени 40

6.6. Устойчивость Вселенной и антропный принцип 45

a_g < е ² ; a_g > (a_e)²e ² . 48

О 53

6.7. Антивещество во Вселенной и антигалактики 55

6.8. Механизм образования и эволюции звезд 57

Глава 7 71

ПРОБЛЕМА «ПОРЯДОК—БЕСПОРЯДОК» В ПРИРОДЕ И ОБЩЕСТВЕ. СИНЕРГЕТИЧЕСКИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ 71

7.1. Неравновесная термодинамика и синергетика 73

7.2. Динамика хаоса и порядка 74

F 86

^ dt М=^= О, 104

ФИЗИКА ЖИВОГО И ЭВОЛЮЦИЯ ПРИРОДЫ И ОБЩЕСТВА 125

11.2. Энергетический подход к описанию живого 135

11.2.1. Устойчивое неравновесие 137

11.3.1. Иерархия уровней организации живого 139

11.3.2. Метод Фибоначчи как фактор гармонической самоорганизации 141

11.3.3. Физический и биологический методы изучения природы живого 143

11.3.4. Антропный принцип в физике живого 145

11.3.5. Физическая эволюция Л. Больцмана и биологическая эволюция Ч. Дарвина 147

11.4.1. Физические модели в биологии 150

11.4.2. Физические факторы развития живого 153

11.5.1. Связь пространства и энергии для живого 157

11.5.2. Биологическое время живой системы 157

11.5.3. Психологическое время живых организмов 161

11.6. Энтропия и информация в живых системах 165

11.6.1. Ценность информации 167

11.6.2. Кибернетический подход к описанию живого 169

11.6.3. Роль физических законов в понимании живого 171

Глава 12 173

ФИЗИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ И ПРИНЦИПЫ БИОЛОГИИ 173

12.1. От атомов к протожизни 173

12.1.1. Гипотезы происхождения жизни 173

12.1.2. Необходимые факторы возникновения жизни 176

12.1.3. Теория абиогенного происхождения жизни А.И. Опарина 177

12.1.4. Гетеротрофы и автотрофы 179

12.2.1. Химические понятия и определения 182

12.2.2. Аминокислоты 188

12.2.3. Теория химической эволюции в биогенезе 188

12.2.4. Теория молекулярной самоорганизации М. Эйгена 189

с—н /\ 197

А^н 198

"=п шш 256

13.4.1. Передача наследственной информации через репликации 320

13.4.2. Матричный синтез путем конвариантной редупликации 323

13.4.3. Транскрипция * 323

13.4.4. Трансляция 324

13.4.5. Отличия белков и нуклеиновых кислот 327

13.4.6. Новый механизм передачи наследственной информации и прионные болезни 328

Глава 14 331

ФИЗИЧЕСКОЕ ПОНИМАНИЕ ЭВОЛЮЦИОННОГО И ИНДИВИДУАЛЬНОГО РАЗВИТИЯ ОРГАНИЗМОВ 331

14.1. Онтогенез и филогенез. 331

Онтогенетический и популяционный уровни организации жизни 332

14.1.1. Закон Геккеля для онтогенеза и филогенеза 332

14.1.2. Онтогенетический уровень жизни 333

14.1.3. Популяции и лопуляционно-видовой уровень живого 334

14.2. Физическое представление эволюции 336

14.2.1. Синтетическая теория эволюции 336

14.2.2. Эволюция популяций 338

14.2.3. Элементарные факторы эволюции 340

14.2.4. Живой организм в индивидуальном и историческом развитии 341

14.2.5. Геологическая эволюция и общая схема эволюции Земли по Н.Н. Моисееву 342

14.3. Аксиомы биологии 345

14.3.1. Первая аксиома 346

14.3.2. Вторая аксиома 347

14.3.3. Третья аксиома 348

14.3.4. Четвертая аксиома 351

14.3.5. Физические представления аксиом биологии 352

14.4.1. Совокупность признаков живого 355

Глава 15 366

ФИЗИЧЕСКИЕ И ИНФОРМАЦИОННЫЕ ПОЛЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ СТРУКТУР 366

15.1. Физические поля и излучения функционирующего организма человека 366

15.1.1. Электромагнитные поля и излучения живого организма 368

15.1.2. Тепловое и другие виды излучений 374

15.2. Механизм взаимодействия излучений человека с окружающей средой 375

15.2.1. Электромагнитное и ионизирующее излучения 376

Глава 16 392

Часть третья 5

КОНЦЕПЦИИ ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ В ГУМАНИТАРНЫХ НАУКАХ 5

Глава 17 5

17.4. Современный рационализм и универсальный эволюционизм 15

17.5. Физическое понимание теории пассионарности Л. Н. Гумилева 19

Глава 18 21

ГЛОБАЛЬНЫЕ ПРОБЛЕМЫ СОВРЕМЕННОСТИ 21

18.1. Возникновение информационного общества 21

18.2. Глобализация и устойчивое развитие 27

18.3. Социосинергетика 31

18.4. Цивилизация и синергетика 36

18.5. Глобализация и синергетический прогноз развития человечества 41

Глава 19 46

19.1. Физические модели самоорганизации в экономике 46

19.2. Экономическая модель длинных волн Н. Д. Кондратьева 51

19.3, Обратимость и необратимость процессов в экономике 53

19.4. Синергетические представления устойчивости 54

в экономике 54

19.5. Физическое моделирование рынка 55

19.6. Циклический характер экономических процессов^ в модели Н. Д. Кондратьева 56

19.7. Модель колебательных процессов в экономике 60

19.8. Эволюционный менеджмент 61

ЗАКЛЮЧЕНИЕ 65

ЭВОЛЮЦИОННО-СИНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ПАРАДИГМА: ОТ ЦЕЛОСТНОГО ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ К ЦЕЛОСТНОЙ КУЛЬТУРЕ 65

*²³ Сейчас число таких трансгенных продуктов в пище человека рез­ко возросло, и в различных странах уже предпринимаются попытки рег­ламентации их использования на правительственном уровне.\ 95

д 117

п 133

ш 157

э 157

Гистидин Триптофа

н

NH₂ НСН НСН НСН

НСН ■

С—н nh7 "соон

Лизин

НСН НСН НСН -С-Н

nh₂ соон

Аргинин

c-nh₂ I

НСН

I

-с-н nh₂ соон

Аспарагин

с—nh₂

НСН

I

НСН —С-Н

nh₂ соон

Глутами

н

Рис. 12.3. Структуры 20 аминокислот, встречающихся в белках.

ка ввдно, что все они, за исключением пролина, имеют оди­наковую основу и отличаются только строением боковой груп­пы R:

R

I

н - С - соон

I

nh₂

Все используемые организмом в белках 20 аминокислот разли­чаются этими присоединенными атомами или их соединениями. В организме человека синтезируется 12 аминокислот, 8 должны поступать с пищей. Всего в клетках и тканях может содержаться до 170 аминокислот. Таким образом, аминокислоты являются для макромолекулы белка мономерами. Белок, содержащий тысячи аминокислот, синтезируется в живой клетке за 5 — 6 мин.

Свойства белков определяются пространственной трехмерной структурой их цепей. Такая пространственная форма очень чув­ствительна к температуре окружающей среды. При повышении температуры белок денатурируется — теряет свою пространст­венную конфигурацию, а вместе с ней и биологические свойст­ва. У живых организмов это происходит при температуре около 60 °С. Эти белковые цепи могут самопроизвольно свертываться в строго определенные структуры, геометрия и динамика кото­рых определяется составом и порядком аминокислотных ос­татков в цепи. Поскольку синтезирующиеся полимеры находятся в водном растворе организма в виде статистического клубка, то они не образуют стабильных и идентичных для всех макромоле­кул трехмерных структур. Функциональность и специфичность белка зависит от генетического кода ДНК и исполнения его в РНК.

Белки — строительный материал в живой природе. В них пре­образуется тепловая энергия хаотического движения в энергию более высокого порядка — механическую и энергию стереоспе- цифических внутримолекулярных взаимодействий. Если в нежи­вой природе тепловая энергия рассеивается при установлении равновесия, то роль белков в живой природе заключается в пре­образовании тепловой энергии хаоса в нужные для развития и функционирования живого организма виды энергии. Поэтому белки обладают способностью взаимопревращения всех необхо­димых для жизни энергий (тепловой, механической, химиче­ской, световой), а также уникальной способностью зарождения из хаоса упорядоченной структуры молекул живого организма.

Эта способность и обусловлена их пространственной химиче­ской структурой. Причем белок может иметь первичную, вто­ричную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной понимают химическую, структурную формулу белка, представ­ленную в виде линейной последовательности аминокислотных остатков и определяющую порядок их чередования. Остальные структуры — это различные уровни этой линейной последова­тельности в пространстве. Вторичная структура представляет со­бой спираль, в которой отдельные аминокислоты соединены во­дородной связью, третичная образует клубок (глобулу) из белка одной природы, а четвертичная — клубок из белковых глобул, различных по своей природе и структуре.

Взаимодействие между отдельными участками цепи определя­ется характером химической связи (водородной, ковалентной, ионной) и ранее рассмотренной последовательностью располо­жения аминокислот в полипептидной цепи. После соединения аминокислот в определенной последовательности цепь автома­тически закручивается, образует петли и свертывается в прису­щую ей правильную структуру, т.е. происходит самосборка бел­ковых молекул в трехмерном пространстве. Если многократно растягивать полипептидную связь и затем отпускать, то она всег­да будет восстанавливаться в присущую для каждого вида цепи структуру.

Изменяя в цепи лишь одну аминокислоту, можно получить молекулу с совершенно другой структурой и иными свойствами. Цепь длиной уже в 1000 звеньев открывает безграничные воз­можности формирования таких свойств белка, которые полно­стью отсутствуют в каждой отдельной молекуле. Огромное раз­нообразие живых организмов на Земле в основном определяется различиями в составе и пространственной форме составляющих их белков. Например, глобулярные белки принимают участие в катализе, транспорте, регуляции, а фибилярные белки (коллаген, кератин и фиброин шелка) играют структурную роль.

Коллаген — наиболее распространенный белок у млекопи­тающих — образует основу сухожилий, костей, кожи и хрящей. Структурной единицей коллагенового волокна является тропо- коллагеновая молекула, состоящая из трех полипептидных це­пей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Белки-глобины участвуют в переносе кислорода.

Глобулярный белок — гемоглобин — входит в состав красных клеток крови — эритроцитов, обусловливает красный цвет крови и обладает способностью связывать молекулярный кислород. Одна его молекула присоединяет к себе одновременно четыре молекулы кислорода. При этом в легких, где давление кислорода более высокое, происходит присоединение кислорода к гемогло­бину, в тканях, где давление более низкое, кислород освобожда­ется и происходит его диффузия в клетки. В клетке кислород взаимодействует с белком — миоглобином, который тоже может связывать кислород, но только одну его молекулу. Таким обра­зом, молекулы кислорода переходят от гемоглобина к миоглоби- ну и хранятся там до тех пор, пока они не потребуются. Миогло- бин тоже красного цвета и придает красный цвет мясу.

Все биосистемы содержат белки, которые отвечают за фунда­ментальные свойства живого: разнообразие его органического мира, избирательность и эффективность процессов жизнеде­ятельности, целесообразность форм организмов, самоорганиза­цию живой материи; они — активное начало жизни. В чистом виде белок является веществом белого цвета или бесцветным, что и определяет его название.

К классу белков кроме структурных белков относятся специ­альные белки — ферменты, которые выполняют роль биокатали­заторов, ускоряющих, а также регулирующих процесс биосинте­за структурного белка. Скорость биохимической реакции при наличии фермента может возрасти в 10 миллиардов раз! Приме­ром действия фермента является знакомый всем любителям кошек по запаху процесс разложения мочевины на диоксид углерода и аммиак, который идет при наличии фермента — уреазы:

H₂N - СО - NH₂ + Н₂0 С0₂ + 2NH₃

мочевина вода диоксид аммиак

углерода

Ферменты имеют активный центр; химическое строение их таково, что с ними могут соединяться только вещества, на кото­рые этот фермент действует, — так называемые субстраты. Суб­страт — это какая-то молекула, которая после взаимодействия с ферментом превращается в другую молекулу. Немецким биохи­миком Фишером было установлено правило «замок — ключ»: к ферменту (замок) подходит лишь свой субстрат (ключ). Отме­тим, что эта простая модель для сложных механизмов взаимо­

действия молекул работает гибко и надежно в условиях непре­рывного хаотического теплового движения молекул. Попробуй­те-ка вставить ключ в замок вибрирующего устройства! Ферменты приспособлены для определенной операции или регу­лировки обмена веществ. В.А. Энгельгардт сказал, что «о фер­ментах, как и о людях, судят по их поведению». Т. Я. Дубнищева [8] приводит интересную метафору: белки могут производить бук­вы, но не могут складывать их в слова. Может быть, в том, ка­ким образом аминокислоты «вставляются» в белки, и состоит один из секретов жизни. Указание об этом, информацию о топо­логии построения белковых структур несут в себе нуклеиновые кислоты.