
- •Вкажіть типи зв’язків, які беруть участь в стабілізації первинної структури білка:
- •Амінокислоти можуть дисоціювати з утворенням іонних форм – аніона або катіона. Ця властивість амінокислот має назву:
- •Структура типу складчатого шару, яка складається із зигзагоподібно розгорнутих поліпептидних ланцюгів, що розташовані поряд має назву:
- •С. Гемоглобін
- •С. Гемоглобін
- •Е. Гемоціанін
- •С. Дисульфідні
- •В. *Олігомерні с. Доменні
- •Е. Коферментні
- •Д. Муцин
- •Д. Муцин
- •С. Наявність муцину
- •135. Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:
- •А. Вільна енергія субстрату в. Вільна енергія продукту с. *Енергія активації
- •Д. Антигемофільний глобулін а
- •А. Кальмодулін
- •А. Ізоцитратдегідрогеназа в. Аконітаза
- •А. *Субстратного фосфорилювання
- •С. Анаплеротична
- •A. * Ацетальдегіду.
- •B. Креатин.
- •А. *Цитохрому р-450. В. Цитохрому в.
- •Д. Цитохрому с-1.
- •А. *Інфаркт міокарда.
- •А. Сечовини.
Д. Муцин
Е. –
Ферменти, які є переносниками електронів належать до:
А. Трансфераз
В. *Цитохромів
С. Дегідрогеназ
Д. Гідролаз
Е. Ізомераз
127. Ферменти, що каталізують реакції утворення нових хімічних зв’язків за рахунок енергії АТФ, це ферменти класу:
А. Трансфераз
В. Ліаз
С. Гідролаз
Д. *Лігаз
Е. Ізомераз
Складні ферменти містять білковий і небілковий компоненти. Небілкова частина цих ферментів має назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. *Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
129. Органічні низькомолекулярні сполуки небілкової природи, які ковалентно зв’язані з білковою частиною ферменту і необхідні для перетворення субстрату в продукт, мають назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. Кофактор
Д. *Простетична група
Е. Апофермент
До складу ферменту сукцинатдегідрогенази входить небілковий компонент – ФАД, який неміцно зв’язаний з білковою частиною і може дисоціювати. Він має назву:
А. Холофермент
В. *Кофермент
С. Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
Коферменти – похідні водорозчинних вітамінів входять до складу ферментів всіх класів, крім:
А. Лігаз
В. Оксидоредуктаз
С. Синтетаз
Д. Ліаз
Е. *Гідролаз
Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в продукт, має назву:
А. Контактна ділянка
В. *Активний центр
С. Алостеричний центр
Д. Регуляторний центр
Е. Каталітична ділянка
Для протеолітичних ферментів властива специфічність дії, яка має назву:
А. *Відносна
В. Стереохімічна
С. Абсолютна
Д. Ізометрична
Е. Гідролітична
Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:
А. *Гідроліз крохмалю
В. Наявність сахарози
С. Наявність муцину
Д. Відсутність крохмалю
Е. Відсутність сахарози
135. Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:
А. *Гідроліз крохмалю
В. Наявність сахарози
С. Наявність муцину
Д. Відсутність крохмалю
Е. Відсутність сахарози
Ферменти, які каталізують реакції розщеплення субстратів за участю молекул води, це:
А. Оксидоредуктази
В. Трансферази
С. *Гідролази
Д. Ліази
Е. Ізомерази
Ферменти, що каталізують реакції розщеплення ковалентних зв’язків між атомами C, O, N, S негідролітичним шляхом, це:
А. Оксидоредуктази
В. Гідролази
С. Лігази
Д. *Ліази
Е. Трансферази
Складні ферменти містять білковий і небілковий компонент. Повна назва складного ферменту:
А. *Холофермент
В. Кофермент
С. Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
139. Аргіназа – це складний фермент, який містить іон металу – Mn2+. Цей небілковий компонент аргінази має назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. *Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
140. Субстратом ферменту аргінази є аргінін. Для цього ферменту властива специфічність дії, яка має назву:
А. Відносна
В. Стереохімічна
С. *Абсолютна
Д. Групова
Е. –
141. До коферментів, які є похідними вітамінів належать всі з вказаних, крім:
А. ФМН
В. Коензим А
С. ТПФ
Д. *УДФ
Е. НАД
142. Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із активаторами або інгібіторами,, має назву:
А. Контактна ділянка
В. Активний центр
С. *Алостеричний центр
Д. “Якорна” ділянка
Е. Каталітична ділянка
143. Оксидази амінокислот містяться в печінці і нирках і каталізують окисне дезамінування L- та D- амінокислот з утворення перекису водню. Який вид специфічності характерний для цих ферментів:
А. Відносна
В. *Стереохімічна
С. Абсолютна
Д. Ізометрична
Е. Гідролітична
144. При визначення термолабільності амілази в пробірці з прокип’яченою слиною результат реакції Тромера виявився таким: спостерігали відсутність червоного забарвлення розчину. Це свідчить про наявність в розчині:
А. *Крохмалю
В. Глюкози
С. Глюкози і мальтози
Д. Мальтози
Е. –
На утворення проміжного комплексу між реагуючими молекулами у ферментативній реакції витрачається енергія, яка має назву: