Особенности белкового обмена

Общее содержание белков в организме новорожденных ниже, чем у взрослых и составляет 10-12% массы тела. Количество белков в плазме крови при рождении находится в пределах 47-65 г/л и по фракциям они распределяются следующим образом: альбумины 23-46 г/л, ₁-глобулины - 0,9-3,2 г/л, ₂-глобулины - 2,4-7,2 г/л, -глобулины - 2,4-8,5 г/л, -глобулины - 6,0-16,0 г/л. К моменту рождения в печени плода довольно активно осуществляется синтез альбуминов, но снижена продукция - и -глобулинов и крайне ограничен синтез -глобулинов. Большинство -глобулинов и, прежде всего, иммуноглобулины, поступают в кровь плода из организма матери. У новорожденных содержание Jg A составляет 0-20 мг/л, Jg G -7-14 мг/л, Jg M – 30-300 мг/л. Материнские иммуноглобулины G постепенно исчезают из крови ребёнка (на 3-ем месяце жизни их уровень снижается в 2 раза).

В период новорожденности в первую неделю жизни наблюдается усиленный распад тканевых белков, что приводит к транзиторной гипопротеинемии. Повышение катаболизма белков является главной причиной повышения уровня остаточного азота в крови ребёнка в первые 5 дней его самостоятельной жизни (сразу после рождения он составляет 14-23 ммоль/л). Гипопротеинемия усугубляется способностью почек к фильтрации не только альбуминов, но и более высокомолекулярных плазменных белков. К концу первой недели жизни потеря высокомолекулярных белков прекращается, а низкомолекулярных ещё сохраняется.

Активность многих ферментов белкового обмена, выявляемых в плазме крови, у новорожденных отличается от их активности у взрослых. Так, в частности, в их крови более высока активность аспартатаминотрансферазы (АсАТ), что может быть обусловлено повышенной проницаемостью клеточных мембран. Активность протеаз в сыворотке крови, у новорожденных, напротив, снижена по сравнению с взрослыми.

Перевариванию белков у новорожденных способствует слюна. Она снижает поверхностное натяжение молока, вызывает створаживание молока в желудке с образованием мелких хлопьев, что облегчает гидролиз казеина. Кислотность и ферментативная активность желудочного сока у новорожденных более низкие, что сказывается не только на процессах пищеварения, но и определяет невысокую барьерную функцию желудка. Содержимое желудка новорожденного может быть слабощелочным, нейтральным или слабокислым. В первые 6 - 12 часов рН быстро снижается (до 1-2), затем увеличивается до 4-6 к концу первой недели. Кислая реакция желудочного сока обусловлена в этот период не соляной кислотой, а молочной кислотой. В дальнейшем рН вновь постепенно уменьшается. Для новорожденных характерно выделение фетального пепсина с оптимумом действия при рН 3,5.

Для детского возраста характерны выраженные особенности, как в количественном отношении, так и в качественном составе тканевых белков. У детей раннего возраста высока доля гидрофильных, быстро обновляющихся белков. Эта закономерность проявляется и в содержании белков плазмы крови: уровень общего белка сыворотки крови у детей в возрасте 1-го года составляет 57-78 г/л, а относительно гидрофильных альбуминов - 28-51 г/л. На долю α-глобулинов приходится 6,8-15,4%, β-глобулины составляют 4,6-13,1%, а γ-глобулины – 4,0-9,5%. В течение первого года жизни происходит постепенное нарастание содержания общего белка крови (до 57-78 г/л), альбуминов (до28-51 г/л), α и β глобулинов (до 6,8-15,4 г/л и 4,613,1 соответственно). В то же время, концентрация γ глобулинов на протяжении первого полугодия снижается, а затем к году приближается к их уровню у новорожденных детей. В первые месяцы жизни ребёнка отмечается своеобразная динамика уровня иммуноглобулинов в плазме крови. У детей в возрасте 3-х месяцев содержание Ig G снижается почти в 2 раза относительно их содержания у новорожденных, что связано с исчезновением из крови данного типа материнских иммуноглобулинов. С началом синтеза собственных Ig G их уровень повышается и достигает уровня взрослых к 1-му году, составляя 3,5-11,8 г/л. Количество Jg A и Jg M постепенно увеличивается на протяжении первого года жизни ребёнка, достигая соответственно 0,36-1,65 г/л и 0,30-1,04 г/л. После 6-ти месяцев жизни в крови детей начинает увеличиваться содержание различных "специализированных" белков, в частности транспортных белков церуллоплазмина, гаптоглобина.  По мере становления функции почек в течение первых 4-х месяцев у детей значительно уменьшается экскреция низкомолекулярных белков с мочой. К году потери альбуминов с мочой составляют 64 мг в сутки, а глобулинов - до 2 мг в сутки.

Содержание белков в организме. Химический состав и функции белков

Белки - высокомолекулярные полимерные N-содержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых пептидными связями, и имеющие сложную структурную организацию.

Термин «белки» обусловлен способностью этих соединений давать осадки белого цвета. Название «протеины» произошло от protos (греч.) – первый, важный, и отражает центральную роль этого класса веществ в организме.

Содержание белков в организме человека выше, чем содержание липидов, углеводов. От общей массы тканей (сырой массы) оно составляет 18 – 20%. Преобладание в тканях белков по сравнению с другими веществами выявляется при расчёте содержания белков на сухую массу тканей – 40 – 45%. Содержание белков в различных тканях колеблется в определённом интервале. Наиболее высоко содержание белков в скелетных мышцах (18 – 23% от сырой массы или 80% от сухой массы ткани). Низким содержанием белков отличается жировая ткань (6% сырой массы или 4% сухой массы ткани).

В детском возрасте общее количество белков в организме, их состав иные, чем у взрослых людей. В организме плода общее содержание белков не превышает 10% . У новорожденных оно составляет 10 – 12% массы тела. В период новорожденности наблюдается усиление процессов распада белков для энергетических целей. В силу этого содержание белков временно снижается. В раннем детском возрасте преобладают незрелые растворимые структурные белки. С возрастом усиливается их дифференцировка в зрелые функциональные белки.

Биологические функции белков разнообразны. Они связаны с высокой специфичностью белков, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.

• Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.

• Энергетическая - 1 г белков обеспечивает образование около 4 ккал

• Регуляторные функции:

а) ферментативная – более 2 000 белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме

б) гормональная – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам

в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК

г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов

• Защитная (иммунная) функция. Некоторые белки (иммуноглобулины, интерферон, лизоцим) обладают способностью связывать чужеродные для организма вещества.

• Специфические функции:

а) сократительная (белки мышц актин и миозин)

б) фоторецепторная (белок сетчатки родопсин)

в) свёртывание крови (фактор свёртывания крови фибриноген)

г) рецепторная – белки входят в состав клеточных рецепторов

Химический состав белков

Элементарный состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% - наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

Аминокислотный состав белков. В состав природных белков входят α аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α- углеродного атома.

Биологически активные пептиды крови и тканей

Помимо белков в организме человека присутствует большое количество пептидов, обладающих выраженными биологическими эффектами. Они образуются или путём биосинтеза из аминокислот, или путём частичного протеолиза белков-предшественников.

По биологической активности выделяют различные виды пептидов:

- пептиды – гормоны (окситоцин-гормон задней доли гипофиза, повышает тонус гладкой мускулатуры, кальцитонин – гормон паращитовидных желез, участвует в регуляции кальций - фосфорного обмена);

- пептиды, регулирующие тонус сосудов (вазопрессин- гормон задней доли гипофиза, обладает сосудосуживающим действием, брадикинин обладает сосудорасширяющим эффектом;

- пептиды, регулирующие функции желудочно-кишечного тракта (гастрин, секретин, мотилин);

- пептиды головного мозга, обладающие способностью связываться с опиатными рецепторами, с выраженным обезболивающим эффектом (эндорфины, энкефалины);

- пептиды мышечной ткани, повышающие работоспособность мышц (карнозин, ансерин).

Некоторые синтетические пептиды используются в качестве терапевтических средств. Например, пентагастрин – стимулятор желудочной секреции, тимоген – иммуностимулятор, даларгин – противоязвенный препарат,

5. Тесты

1. В состав природных белков входят химические элементы: Кальций. Углерод. Хлор. Водород. Натрий. Азот. Калий. Кислород. Сера.

2. Содержание белка в пробе можно довольно точно рассчитать по количественному определению химического элемента:

Углерод. Водород. Азот. Кислород. Сера.

3. К существенным изменениям биологических свойств белков ведут замены аминокислот:

Глютамат на аспартат. Глютамат на валин. Триптофан на глютамат. Валин на лейцин. Глицин на аспартат. Фенилаланин на триптофан. Серин на треонин. Глицин на аланин.

4. Об окончании гидролиза белка можно судить:

По растворению осадка денатурированного белка. По исчезновению мутности гидролизата. По положительной биуретовой реакции. По положительной нингидриновой реакции. По отрицательной нингидриновой реакции. По положительной реакции Адамкевича. По отрицательной биуретовой реакции. По результатам формольного титрования.

5. Третичную структуру белка стабилизируют связи:

Гидрофобные. Пептидные. Дисульфидные. Ионные. Водородные.

6. Вторичную структуру белков стабилизируют связи:

Дисульфидные. Пептидные. Ионные. Гидрофобные. Водородные.

7. Полярными функциональными группами белков являются:

Карбоксильные. Метильные. Фенольные. Аминные. Карбонильные. Индольные. Гидроксильные. Тиоловые. Иминные.

8. В образовании пептидной связи участвуют функциональные группы аминокислот:

Эпсилон-аминные. Альфа - аминные. Бета - карбоксильные. Гамма -карбоксильные. Альфа - карбоксильные. Тиоловые.

9. Основополагающей структурой, т.е. определяющей более высокие уровни структурной организации белка, является:

Первичная. Вторичная. Третичная. Четвертичная.

10. Выраженная видовая специфичность белков с одинаковыми природными биологическими свойствами обусловлена:

Принципиальными различиями в аминокислотном составе. Существенными различиями в молекулярной массе. Особенностями пространственной структуры молекул. При схожести первичных структур отдельными равноценными аминокислотными заменами. При схожести первичных структур отдельными неравноценными аминокислотными заменами. Различиями состава небелковых компонентов.

11. Преимущественно на поверхности белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Полярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Ни одна из этих групп

12. Преимущественно в глубине белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Полярные аминокислоты. Ни одна из этих групп. Обе группы аминокислот

13. В формировании 3-ой структуры белка участвуют:

Неполярные аминокислоты. Полярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Ни одна из этих групп

14. Причиной изменения сродства гемоглобина к кислороду является:

Изменение третичной структуры протомеров. Изменение взаиморасположения протомеров. Кооперативные изменения конформации протомеров

15. Верно ли данное положение?

Εпсилон - аминогруппа лизина участвует в образовании пептидной связи

Да. Нет. Верный ответ отсутствует

16. Верно ли данное положение?

Радикалы серина и валина обладают гидрофильными свойствами

Да. Нет. Верный ответ отсутствует

17. Шапероны участвуют главным образом в образовании и поддержании:

Первичной структуры белков. Третичной структуры белков. Вторичной структуры нуклеиновых кислот

18. Содержание белков в организме новорожденных детей составляет:

20%. 10-12%. 5%