- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
№ |
Характер активности |
Виды белков |
1 |
Пептиды, обладающие гормональной активностью |
вазопрессин, окситоцин, адренокортикотропный гормон, глюкагон, кальцитонин, меланоцитстимулирующий гормон, рилизинг – факторы, соматотропин пролактин, тироксин, инсулин
|
2 |
Пептиды - ферменты пищеварения |
Гастрин, секретин, пепсин, трипсин |
3 |
Пептиды λ-глобулиновой фракции сыворотки крови |
Ангиотензин, брадикин, каллидин |
4 |
Нейропептиды |
Нейроальбумины, нейроглобумины, нейр осклеропротеиды (нейроколлаген), липопротеиды; протеолипиды, гликопрот еи белки памяти |
По количеству аминокислот, входящих в их состав пептиды делят на дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Самые маленькие пептиды, содержащиеся в мышцах человека и животных – это карнозин (β-аланил-α-гистидин) и ансерин (β-аланил-N-метил-α-гистидин), содержащие изомер α-аланина-β-аланин. К трипептидам относятся тиреотропин–рилизинг-гормон и глутатион; последний выполняет функцию защиты белков от окисления; к тетрапептидам - тафцин - регулятор иммунной системы; к пентапептидам - энкефалины - пептидные гормоны. Большинство биологи- чески активных пептидов содержат более 10 аминокислот. Как правило, такие пептиды образуются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают пептидные связи. Так, ангиотензин II, октапептид, участвующий в регуляции АД (артериальное давление) и водно-солевого обмена образуется из белка плазмы крови ангиотензиногена. Сначала от ангиотензиногена фермент ренин отщепляет с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот и называемый ангиотензин I, затем от ангиотензина I фермент карбоксиди- пептидилпептидаза отщепляет с С-конца 2 аминокислоты, в результате чего образуется ангиотензин II (рис.10).
Рис. 10. Схема образования ангиотензина
Биологически активные пептиды по основному физиологическому действию делятся на (табл.4):
1 - пептиды, обладающие гормональной активностью, т.е., регулирую- щие биохимические реакции в организме – окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, глюкагон, кальзион, адренокортикотроп- ный гормон, инсулин и др.
2 - пептиды, регулирующие процессы пищеварения – гастрин, холецис- токинин, желудочный ингибирующий пептид, секретин, панкреозимин и др.
3 - пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД – брадикинин, кали- дин, ангиотензин II;
4 - пептиды, обладающие обезболивающим действием – энкефалины, эндорфины и др. опиаты.
5 - пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности: памяти, поведения, мотивации, сна, обучения, возникновение чувства страха и др.
Другая классификация делит пептиды на пептидные гормоны, нейропептиды (пептиды, содержащиеся в головном мозгу), пептидные токсины (токсические вещества ядовитых растений, грибов, пчел, змей, скорпионов и др.), пептидные антибиотики (грамицидин С, валиномицин)
Однако любое деление пептидов условно, так как большинство пептидов имеют широкий спектр действия. Например, β-эндорфины обладают обезболивающим действием и одновременно усиливают потребление пищи; вазопрессин обладает сосудосуживающим действием и улучшает память и т.д.
