- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
Пептиды пишутся, читаются и нумеруются с N-конца; аминокислотные остатки обозначаются символами. Например:
Аla-Tyr-Ley-Ser-……….-Cys
При чтении такой записи окончания названий всех аминокислотных остатков, кроме последней, изменяется на –ил– например: аланил-лейцил-серил-тиразил….цистеин.
Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи –NH-CH-CО – называется полипептидный остов.
Изучение строения аминокислот и продуктов гидролиза белков позволило немецкому химику Э. Фишеру (1852-1919) создать пептидную теорию строения белка, согласно которой белки является линейными полимерами α-аминокислот, соединенных пептидной связью; разнообразие белков объясняется различиями количества аминокислотных остатков и порядком их чередования в цепи полимера.
Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислотных остатков. Идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например: из аминокислот аланин и тирозин можно построить два разных пептида: Аlа-Tyr и Tyr- Аlа; из трех аминокислот можно получить 6 различных по строении и свойствам пептидов; из 20 аминокислот - 2·1018 пептидов. Если учесть, что каждая аминокислота может в цепи повторяться, то возможность составления разных белков из аминокислот будет также неисчерпаема, как и возможность составления фраз из букв алфавита. Белки с одинаковым составом аминокислот, но с разной их последовательностью в цепи называется структурными изомерами. В живой природе реализуются не все возможности структурной изомерии. По приблизительным подсчетам число белков в организме человека составляет около 50 тысяч разных белков.
Аминокислоты, соединяясь пептидными связями, образуют линейный биополимер с определенной их последовательностью. Порядок чередования α-аминокислот в линейном полимере называется первичной структурой пептидов и белков и закодирован в участке ДНК, называемом геном. Все молекулы белка имеют определенную первичную структуру. Даже ее незначительные изменения могут стать причиной болезни. Например, если заменить в молекуле нормального гемоглобина (НвА) эритроцитов здорового человека глютаминовую аминокислоту в 6 положении на амино- кислоту валин, то образуется гемоглобин Ѕ (НвЅ), который приведет к возникновение болезни серповидноклеточной анемии.
3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
Биологически активные низкомолекулярные (содержащие до 50 аминокислот) пептиды вырабатываются во всех организмах и включают весьма разнообразную группу соединений, обладающих высокой физиологической активностью и участвующих в регуляции биологических процессов (табл.4). Они могут в отличие от высокомолекулярных пепти- дов (белков) содержать аминокислоты Д-ряда, циклические фрагменты, разветвленные цепи, необычные аминокислоты и необычные связи между аминокислотами.
Таблица 4