- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
3.12.Роль белков в питанин
Среди множества пищевых веществ белки занимают особое место. Биологическим критерием ценности пищевых белков, как компонентов пищи, является аминокислотный состав белков.
Белки, поступающие с пищей, подвергаются гидролизу до простых аминокислот. Часть из них поступает в ткани для биосинтеза собственных белков, часть - используется как энергетический материал.
Для собственного биосинтеза важен состав аминокислот, поступающих с пищей. Именно он определяет ценность пищевых продуктов и их усвояемость, так как, в разных продуктах содержание аминокислот различно и не всегда включает все 20 видов аминокислот.
Все аминокислоты можно поделить на 3 группы:
1 – незаменимые аминокислоты, поступающие только с пищей растительного и животного происхождения (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);
2 - полузаменимые аминокислоты, синтезируемые в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично они должны поступать с пищей (аргинин, тирозин, гистидин: последний у детей вообще не синтезируется);
3 - заменимые аминокислоты (все остальные), синтезируемые в орга- низме в достаточном количестве из незаменимых и других аминокислот.
При отсутствии незаменимых аминокислот возникают патологические состояния - болезни: отсутствие триптофана – пеллагра, цистеина – некроз печени и др.
3.13. Изменение белкового состава организма
Белковый состав организма взрослого человека относительно постоянен; изменения количества отдельных белков в органах и тканях зависит от состава пищи, режима питания, биологических ритмов и пр.
В процессе развития организма, особенно в процессе дифференцировки клеток, состав белков меняется: в клетках наряду с белками общего пользования появляются специфические белки, белки «роскоши» определяющие выполнение функций клетки (гемоглобин в эритроцитах, родопсин в сетчатке глаза, пищеварительные ферменты в эпителиях желудочно-кишечного тракта и т.д.).
В результате мутаций генетического аппарата какие-то виды белков исчезают или сохраняются, но с измененной первичной структурой, что приводит к возникновению болезней - протеинопатий, которые могут быть наследственными или приобретенными.
Наследственные протеинопатии обусловлены структурными изменениями в молекуле белка и в зависимости от характера повреждения, степени нарушения функции и роли дефектного белка могут вызвать болезни с разной степенью тяжести, вплоть до летального исхода, до рождения или в первые месяцы после рождения.
Приобретенные протеинопатии обусловлены изменениями коли- чества белка при сохранении его структуры. По такому механизму развивается панкреатит в результате снижения выработки ферментов пищеварительного сока. Изменение количества белков может быть вызвано разными причинами, но практически всегда болезнь вызывает нарушения функционирования других белков.
Кроме того, в клетке происходит не только синтез, но и распад белков, что также оказывает влияние на количественный и качественный белковый состав организма.
Распад происходит по нескольким причинам:
1 - распад обусловлен старением белков, которое происходит в резуль- тате разного рода воздействий среды: действию свободных радикалов, излучению, нагреванию и др.
2 - содержание некоторых белков должно изменяется в соответствии с меняющимися условиями: адаптация к ним требует ускоренного синтеза определенных белков. Для сохранения общей концентрации белков какую-то их часть необходимо подвергнуть распаду.
3 - распад обусловлен продолжительностью жизни белков и необходи- мостью их обновления. Белки могут разрушаться в тех же клетках, где они функционируют, но могут образоваться в одних клетках, а распадаться в других.
Механизм и место разрушения белков полностью не изучены, но для короткоживущих белков установлено, что этот процесс убиквитин- зависимый (убиквитин - белок, который связывается с разрушаемым белком и тем самым его «метит»), и происходит в протеосомах(мультибелковые цилиндрические структуры, содержащие ферменты, разрушающие белки - протеазы).
Долгоживущие белки разрушаются в лизосомах; транспорт белков к месту их разрушения обеспечивают шапероны.
