- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
И химотрипсина (б)
Для семейства сериновых протеаз характерно функциональное многообразие, возникшее вследствие аминокислотных замен. Различают сериновые протеолитические ферменты - сериновые протеазы и каспазы. Сериновые протеазы участвуют в процессах пищеварения активации каскадов белков свертывания крови и активации белков системы комплимента; каспазы являются белками апоптоза (генетически запрограммированной гибели клетки) и участвуют в процессах образования белковых гормонов. Во всех этих процессах сериновые протеазы узнают аминокислотные остатки, образующие и окружающие пептидную связь, разрывают ее в белках предшественниках, превращая их в активные ферменты. То есть, являются участниками промежуточных реакций каскада.
К пищеварительным сериновым протеазам относятся трипсин, хемотрипсин, эластаза, расщепляющие пищеварительные белки, но разрывающие пептидные связи, образованные разными аминокислотами: хемотрипсин разрывает пептидные связи, образованные аминокислотами с большими неполярными радикалами, эластаза – с небольшими неполяр- ными радикалами, а трипсин - связи между глицином и аргинином.
К сериновым протеазам активации каскада белков свертывания крови относятся тромбин, конвертин, антигемофильный фактор В( фактор Кристмаса) и др., которые учавствуют в образовании тромба для остановки кровотечения из сосудов путем превращения растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый фибрин. Все белки, активаторы каскада свертывания крови сходны по строению и последовательности аминокислот с пищеварительными сериновыми протеазами.
Каспазы, участвующие в апоптозе - цитоплазматические протеазы, которые разрывают пептидные связи, образованные остатками аспарагиновой кислоты. К ним относятся 10 ферментов, которые обоз- начаются цифрами: каспаза 1, 2 и т.д. Состоят каспазы из двух субъединиц: большой (тяжелая цепь) и малой (легкая цепь), которые образуют тетрамер с двумя активными центрами. Каспазы активируют друг друга путем частичного протеолиза.
Каспазы могут также встречаться среди тиоловых (цистеиновых) протеаз, которые в активном центре имеют аминокислоту цистеин, функция которой аналогична серину 195; вместе с цистеином каталитическую функцию выполняет гистидин.
3.11.Изобелки
Изобелками (изоформами) белков называют семейство белков, выполняющих почти одинаковую или похожую функцию у особей одного вида. Они имеют сходное строение, но некоторые особенности строения определяют различие в выполнении их физиологической роли. Например, изоформами являются виды белка гемоглобина: НbА, НbА2, НbF, которые различаются набором протомеров НbА - 2αβ; НbF - 2α2β; НbА -2α2β. НbF имеет большее сродство к кислороду, чем НbА и может отнимать у него кислород, т.к., НbF характерен для эмбрионов. Это вещество обеспечивает диффузии кислорода от НbА из крови матери к НbF характерен для эмбрионов. К изобелкам относятся 19 изоформ коллагена, изоферменты.
Белки, подобные изобелкам, то есть имеющие сходное строение и выполняющие одинаковые функции, но функционирующие у особей разных видов, называются гомологичными.