- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
Глава 1. Биологические макромолекулы
Жизнедеятельность клетки обеспечивается непрерывными сложными последовательными химическими реакциями, благодаря которым клетка растет, делится, движется и сообщается с другими клетками. Совокупность этих реакций называется метаболизмом или обменом веществ. Клетки поглощают извне низкомолекулярные вещества и из них, как из кирпичиков, строят крупные высокомолекулярные соединения, которые в свою очередь расщепляются в процессе жизнедеятельности, обеспечивая образование других химических «строительных блоков». Таким образом, в клетке всегда имеются «строительные блоки», мономеры, которые клетка берет извне или производит сама, синтезируя из них макромолекулы или биополимеры. Процесс синтеза высокомолекулярных соединений биополимеров, состоящих из повторяющихся частей мономеров называ- ется полимеризация. Одни макромолекулы состоят из нескольких мономеров (олигомеры), другие из сотен тысяч и даже миллионов (молекула ДНК Е.соli содержит 4·106 пар нуклеотидов, молекула крахмала – свыше миллиона моносахаров). Молекулы биополимеров представляют собой:
1 - линейные цепочки;
2 - разветвленные цепи;
3 - спирализованные жесткие цилиндрические структуры, стабили- зированные большим числом вторичных слабых связей;
4 - могут иметь сложную и нерегулярную конформацию;
5 - прилегая друг к другу, цепи полимеров могут образовывать сетчатые структуры, волокна, мембраны, связанные сильными ковалентными связями (коллаген) либо более слабыми вторичными связями.
К химическим «строительным блокам» относят 20 с лишним аминокислот, несколько видов сахаров, уксусную кислоту, несколько видов жирных кислот, глицерин, 2 пуриновых, 2 пиримидиновых основания, фосфорную кислоту, неорганические ионы: Na+, К+, Са2+, Мg2+, Fе+, Zn+, Сl- и др.
Эти малые молекулы связываются несколькими типами химических связей, что обеспечивает целостность и устойчивость макромолекул. Ковалентная связь осуществляется путем обобществления электронов, связываемых атомом и характеризуется наибольшей электрон- ной плотностью между связывающимися атомами, поэтому энергия связи велика (400 кДж•моль-1).
В образовании макромолекул также участвуют вторичные, более слабые связи (рис.1): водородные, дисульфидные, гидрофобные и ионные (табл.1).
Водородные связи возникают между электроотрицательными атомами (азота, фтора, кислорода) и атомом водорода; по своей природе являются электростатическими. Энергия их невелика (15-40кДЖ·мольˉ¹), но за счет их большого количества обеспечивается кооперативный эффект действия, то есть суммарный эффект их совместного действия значительно выше суммы эффектов действия водородных связей порознь.
Дисульфидная связь (S-S-связь) является разновидностью ковален- тной связи и образуется между цистеиновыми остатками, содержащими группу -SH- одной и той же или разных белковых цепей. S-S-связь обусловливает изменение направления полипептидной цепия, соединяя ее отдельные участки. Наличие S-S-связи делает структуру белка более стабильной к воздействию температуры и кислотности среды.
Рис. 1. Типы связей пространственной структуры белка
Таблица 1
