- •Глава 1. Биологические макромолекулы…………………………………… 7
- •Глава 2. Информационные макромолекулы………………………………... 11
- •Часть I. Глава 3. Белки…………………………………………………… 11
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты…………………………………… 75
- •Глава 1. Биологические макромолекулы
- •Типы связей, участвующие в формировании
- •Глава. 2. Информационные макромолекулы
- •Часть I. Глава 3. Белки
- •3.1. Аминокислоты – мономеры белка
- •Модифицированные аминокислоты
- •3.2. Пептиды и пептидная связь
- •(Стрелкой показано направление образования пептидной связи)
- •3.3. Биологически активные низкомолекулярные пептиды
- •Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды
- •3.4. Структура высокомолекулярных пептидов - белков
- •3.4.1. Вторичная структура белка
- •Параллелльная β-структура; б – параллельные β-структуры
- •3.4.2.Третичная структура белка
- •3.4.2.1.Супервторичная структура белков
- •3.4.2.2.Доменная структура белка
- •Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры
- •3.4.3.Четвертичная структура белка
- •3.5. Фолдинг белков
- •3.5.1.Фолдазы
- •3.5.2.Шапероны
- •3.5.3.Болезни нарушения фолдинга
- •6.3.1.Амилоидозы
- •3.5.3.2.Прионовые болезни
- •3.6. Функционирование белка
- •3.6.1. Вещества, влияющие на функционирование белка
- •Гемоглобина при присоединении о2
- •3.7. Классификация белков
- •Некоторые сложные белки
- •3.8. Семейство гемоглобинов
- •3.8.1.Миоглобин
- •3.8.2.Гемоглобины
- •3.8.2.1. Мутантные гемоглобины человека
- •3.9.Суперсемейство иммуноглобулинов
- •3.9.1.Семейство иммуноглобулинов
- •3.10.2. Семейство т-клеточных, антигенраспознающих рецепторов
- •3.9.3.Семейство белков главного комплекса гистосовместимости
- •3.10.Семейство сериновых протеаз
- •И химотрипсина (б)
- •3.11.Изобелки
- •3.12.Роль белков в питанин
- •3.13. Изменение белкового состава организма
- •Часть II. Глава 4. Hуклеиновые кислоты
- •4.1.Общая структура нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеозиды и нуклеозидфосфаты:
- •4.1.2.Структура нуклеиновых кислот
- •Нуклеотида фосфодиэфирная связь
- •Фосфорной кислоты; р – сахар пентоза , ао - азотистое основание.)
- •Структура молекулы днк
- •4.2.1. Первичная структура днк
- •4.2.2. Вторичная структура днк
- •3′ 5′ Цепей днк
- •4.2.3.Третичная структура днк (суперспирализация днк)
- •4.2.3.1. Нуклесомная нить.
- •4.2.3.2.Наднуклеосомная укладка днк
- •Фибрилла – нуклеомер: а – нуклеосома,
- •Уровни компактизации хроматина
- •4.3. Физико-химические свойства и функции днк
- •4.4. Разнообразие форм организации днк в клетках.
- •4. 5. Рнк: виды, структура и функции.
- •Рнк (Из: Николаев, 2007)
- •4.5.1. Структура и функции мРнк
- •Существующей петли мРнк вируса r-17 (б)
- •4.5.2. Структура и функции тРнк
- •4.5.3.Структура и функции рРнк
- •4.6. Комплексы нуклеиновых кислот и белков.
- •Проверочные тесты
Некоторые сложные белки
Белки |
Простетическая группа |
Металлопротеины Фосфопротеины Гемопротеины Флавопротеины
Гликопротеины
Протеогликаны Липопротеины Нуклеопротеины Рибонуклеопротеины (рибосомы и др.) Дезоксирибонуклеопротеины (хроматин) |
Ионы металлов Н3РО4 Гем (ферропротопорфирин) Флавиннуклеотиды (прозводственные рибофлавина В12) Моносахариды и олигосахариды Гликозаминглюканы (мукополисахариды) Триглицериды и сложные липиды
РНК
ДНК |
Простые белки содержат в своих полипептидных цепях только аминокислотные остатки. К ним относятся: альбумины, глобулины, проламины, глютамины, гистоны, протамины, протеноиды. К альбуминам относятся белок куриного яйца овальбумин и белок молочной сыворотки лактальбумин. Гистоны и протамины – это низкомолекулярные белки, основная функция которых структурная; обеспечивает стабилизацию молекулы ДНК. Протеноиды - это фибриллярные белки опорных тканей
(коллаген, эластин, кератин, фиброин). Остальные белки характерны для растений.
ІV. Согласно выполняемым функциям белки делятся на:
1. Ферменты – белки, катализаторы химических реакций. Скорость химических реакций возрастает в миллионы раз. Ферменты катализируют строго определенный тип химических превращений (трипсин разрушает пептидную связь, рибонуклеаза – фосфодиэфирную связь и т.д.) и обеспечивает превращения поступающих в клетку веществ в строго определенном направлении. В настоящее время известно около 200 различных ферментов.
2.Регуляторные белки - обеспечивают регуляцию и интеграцию клеточного обмена веществ, участвуя в поддержании постоянства внутренней среды организма. К ним относятся: белковые гормоны (регулируют углеводный, белковый и жировой обмены); белки, регуляторы функций других белков или структур клетки; ДНК-связывающиеся белки (регулируют скорость считывания генетической информации) и др.
3. Рецепторные белки – участвуют в передаче сигнала от сигнальных молекул (гормонов, нейромедиаторов) в клетку. Входят в состав мембран клеток-мишеней или находятся в цитоплазме и принимают участие в регуляции внутриклеточных процессов.
4. Транспортные белки – связывают и транспортируют вещества через мембраны и между тканями. К ним относятся: липопротеины, переносящие липиды через мембраны, миоглобин, переносящий кислород в мышечных тканях, гемоглобин, переносящий кислород из легких в ткани, альбумин (белок плазмы крови), транспортирующий жирные кислоты, белки-переносчики (пермеазы) глюкозы, аминокислот, ионов и других веществ через мембраны клеток.
5. Структурные белки – белки, участвующие в построении мембран клетки, придающие форму клеткам и тканям, обеспечивающие опору, определяющие механические свойства ткани. Сюда относятся коллаген, эластин, кератин и белки мембран.
6. Защитные белки – обеспечивают защиту клетки от агентов, обладающих чужеродной генетической информацией (вирусы, бактерии, чужеродные белки извне и возникшие в результате мутаций). Защитными свойствами обладают иммуноглобулины и белки свертывающей системы крови – фибриноген и тромбин. Последние участвуют в формировании тромба, которые закупоривают стенку поврежденного сосуда, предохраняя организм от потери крови.
7. Сократительные белки - обеспечивают преобразование химичес- кой энергии в механическую, наделяя клетку способностью сокращаться или передвигаться самой или отдельным ее частям. Сюда относятся белки актин, миозин, тубулин и др.
8. Резервные белки - используются клеткой как запасной материал для питания развивающихся клеток и организмов. Сюда относится прола- мин, глютемин – белки хлебных злаков, альбумин - белок яйца, исполь- зуемый для развития зародыша, казеин молока – используется для кормления новорожденных.
9. Белки, объединяемые в семейства. В процессе эволюции в результате замены нуклеотидов возникли белки, имеющие гомологичные последовательности аминокислот и выполняющие родственные функции. Гомологичные последовательности аминокислот имеют в одном и том же положении одни и те же аминокислоты, называемые инвариантными, а в других положения разные, но близкие по физико-химическим свойствам, аминокислоты. Эти белки образуют схожие конформации, повороты и изгибы пептидной цепи. Такие белки образуют семейство родственных белков. К ним относятся семейство гемоглобинов (миоглобин, гемоглобин А, А2, гемоглобин F); семейство серинов, протеаз, суперсемейство иммуно- глобулинов, семейство родственных фибриллярных белков.
