Гемоглобина при присоединении о2

3.7. Классификация белков

В организме человека содержится свыше 50 тысяч различных белков, имеющих индивидуальную первичную структуру, конформацию, строение активного центра и функции, которые различаются по молекулярной массе и химическим свойствам. Поэтому классифицировать белки очень сложно и подходов здесь много. Белки можно классифицировать: по форме (глобулярные и фибриллярные), по молекулярной массе (низко-, высокомолекулярные и др.); по химическому строению (отсутствие или наличию небелковой части), по функциям и локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные, митохондриальные и др.), по возможности регулировать синтез белков (конститутивные, синтез которых идет с постоянной скоростью и индуцибельные, синтез которых возрастает при воздействии факторов среды), по продолжительности жизни в клетке (очень быстро обновляющиеся, менее чем через час и медленно обновляющиеся в течении недель и месяцев), по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

І. По форме молекул белки бывают глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки имеют форму эллипса или сферы. К ним относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых составляет 1:3 или 1:4, но не превышает 1:10. Рельеф их поверхности включает выступы, впадины, щели и определяет биологические функции. При образовании конформации глобул гидрофобные радикалы аминокислот уходят внутрь глобулы, а гидрофильные остаются на поверхности глобул и поэтому они хорошо растворимы в воде. К ним относится большая часть индивидуальных белков человека: ферменты, гормоны, антитела, запасные белки, гемоглобин (рис.40).

Фибриллярные белки имеют вытянутую форму, нитевидную струк- туру; соотношение продольной и поперечной осей которых больше 1:10. Благодаря присущей этим белкам жесткости и эластичности они выполняют чаще всего опорную и структурную функции, принимают участие в сокращении мышц (миозин), свертывание крови (фибрин). Молекулы фиб -

риллярных белков образовывают нитевидные агрегаты - фибриллы.

Рис.40. Глобулярный белок гемоглобин

Самый распространенный белок в мире животных - коллаген сухожилий, костной ткани; на его долю у человека приходится 1:4 всех белков. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдержать нагрузку, в 1000 раз превышающую их вес и по прочности превосходит прочность стальной проволоки такого же сечения. Молекула состоит из 3-х полипептидных цепей, каждая цепь - из 1000 аминокислотных остатков; каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляет пролин. 3 спирали перекручены в плотный жгут (рис.41). Фибриллярные белки нерастворимы в воде и не перевариваются в пищеварительном тракте. К ним относятся, кроме коллагена, кератин волос, кожи, перьев, эластин соединительной ткани, фиброин шелка, миозин мыщц, фибрин крови.

Рис.41. Организация белка коллагена: А – фибрилла диаметром 67 нм; фибрилла диаметром 300нм; тройная спираль диаметром 1.4 нм; α-спираль; аминокислотная последовательность первичной структуры полипептида; Б -коллаген,состоящий из 3 α-цепей , скрученных в правостороннюю спираль. (Из: Фаллер, Шилдс,2004)

ІІ. По молекулярной массе белки делятся на низко- и высокомо- лекулярные, куда относятся и олигомерные белки. Молекулярная масса определяется путем умножения количества аминокислот на величину средней массы аминокислот (100), а у олигомерных белков - еще и на количество протомеров. Так, олигопептиды содержат до 10 аминокислот, полипептиды – до 50, белки - свыше 50. Соответственно молекулярная масса будет от 1000Да у олигопептидов до 5 кДа у белков.

ІІІ. По химическому строению белки делятся на простые и сложные (табл.5).

Таблица 5