3.4.2.2.Доменная структура белка

Если полипептидная цепь состоит из более 200 аминокислот то, как правило, ее пространственная структура сформирована в виде двух и более доменов.

Домен – это участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрел независимо от дру- гих участков этой цепи конформацию глобулы. Домены пространственно разделены и нередко различаются по структуре. Все домены, в зависимости от расположения в них α-спиралей и β-структур можно разделить на 4 класса: α/α; α/β; β/β и α+β (рис.29).

Рис. 29. Типы структур глобулярных белков: спиралями

Обозначены α-спирали, стрелками – β-структуры

В α/α доменах нет β-структур, в β/β доменах почти нет α-спира- лей, в α/β-доменах α-спирали и β-участки чередуются вдоль цепи; в α+β доменах α-спирали и β-структуры располагаются в разных сегментах полипептидной цепи.

3.4.3.Четвертичная структура белка

Многие белки построены из 3 и более пептидных цепей, соединенных не ковалентными связями. Для таких белков характерно образование четвертичной структуры. Например, белок крови гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей; каждая цепь называется субъединицей или протомером, само четвертичное образование – мультимер. Каждый протомер находится в третичной структуре и соединяется с другими за счет взаимодействия радикалов на контактных поверхностях. Взаимное узнавание протомеров обусловлено особой структурой контактных поверхностей. Эти поверхности являются взаимно комплиментарными, чаще всего гидрофобными и разноименно заряженными радикалами (рис.30). При этом

Рис.30. Четвертичная структура гемоглобина

расположение групп, образующих связи на одном протомере, соответ- ствуют их расположению на другом. Если на одной поверхности имеется выступ, то на другой – углубление; если на одной «+» ионные группы, на другой «-» ионные группы и т.д. Такие поверхности называются комплементарными. Каждый протомер взаимодействует с другим протомером в десятках точек, поэтому ошибка соединения исключается. Характер связей – гидрофобные, ионные и водородные связи. Образуется комплекс или агрегат, который является единым целым и выполняет биологическую функцию, несвойственную отдельно взятым протомерам. Белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей, называются олигомерными белками. Количество протомеров колеблется от 2 до 10, редко больше (ферритин – 24 протомера) (рис.31).

б а

Рис.31. Субъединичная структура глутаматсинтетазы: а –

протомер, б – мультимер белка

Имеются также крупные многофункциональные комплексы, содержащие в своем составе несколько десятков полипептидных цепей, например пируватдегидрогеназный комплекс, состоящий из 312 протомеров. Некоторые олигомерные белки состоят из гомологичных протомеров (гексокиназа), другие – из разных протомеров (гемоглобин - 2α и 2β протомера). Сочетание протомеров одного белка в разных тканях может быть разным. Лактатдегидрогеназа состоит из 4 протомеров двух типов: Н и М. В одних тканях их сочетание может быть 4М, в других 3Н+1М и т.д.