3.4.2.1.Супервторичная структура белков

Пространственная структура каждого белка индивидуальна, но нередко у разных по структуре и функциям белков обнаруживаются похожие сочетания элементов вторичной структуры. Такие сочетания элементов вторичной структуры называются супервторичной структурой. Эти сочетания α-спиралей и β-структур обозначают как «структурные мотивы» и формируются за счет межрадикальных взаимодействий:

1.Структура типа β-бочонка - каждая β-структура (обозначена на рисунке стрелкой) расположена внутри и связана α-спиральным участком полипептидной цепи, находящимся на поверхности молекулы (рис.25).

Рис.25. Супервторичная структура с мотивом «β-бочонок»: А – триозофосфатизомераза; Б – домен пируваткиназы.

1. Структурный мотив «α-спираль-поворот-α-спираль». В этих белках ДНК-узнающий участок включает две α-спирали, соединенные петлей. Из них одна более длинная спираль располагается в большой борозде ДНК и взаимодействует с определенной последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК; более короткая располагается поперек малой бороздки ДНК. В белках имеются две субъединицы, одновременно связывающиеся с ДНК. Это возможно в тех участках ДНК, где имеются палиндромы (участки ДНК, читающиеся одинаково с обеих сторон). Как правило это белки-репрессоры, распространенные у прокариот (рис.26).

Рис. 26. Белок с мотивом «спираль-виток-спираль»: а - α-спираль белка, содержащая 3 домена; b - домены связываются с большими бороздками спирали ДНК.

3. Супервторичная структура белка, содержащая «цинковые пальцы». Белки этого семейства имеют пальцеобразные петли участка цепи полипептида, содержащие около 20 аминокислотных остатков, в которых атом цинка имеет четыре связи с остатками цистеина и гистидина пептидной цепи. На внешней поверхности пальца находится α-спираль, специфически узнающая определенную последовательность нуклеотидов ДНК. Количество «пальцев» неодинаково в молекулах разных белков и может достигать нескольких десятков (рис.27).

4. Суперструктура белка, содержащая мотив «лейциновая застеж- ка». Характерна для белков, состоящих из нескольких полипептидов, обогащенных остатками лейцина. На поверхности взаимодействующих полипептидных цепей имеется α-спиральный участок, содержащий не менее 4 остатков лейцина, которые расположены через каждые 6 аминокислот один от другого. Лейциновые остатки одной цепи взаимодействуют с лейциновыми остатками другой цепи с помощью гидрофобных взаимо- действий, формируя структурный мотив, называемый «лейциновая застежка-молния». С помощью «лей- циновой застежки» белки гистоны (ядерные белки) соединяются в комплексы (нуклеосомы), состоящие из 8 полипептидных цепей (нуклео- сомы – это структуры, принимающие участие в спирализации молекулы ДНК) (рис.28) Рис.27. Мотив супервторичной

структуры ДНК-связывающих белков

– «цинковые пальцы» (А) и его схема

взаимодействия его с молекулой

А Б

Рис.28. А – мотив суперструктуры белка «лейциновая застежка-молния» - между α-спиральными участками двух белков; Б – взаимодействие ДНК и белка, содержащего мотив «лейциновая застежка»( по М.Сингер, П.Берг, 1998)