Лекция 7. Физико-химические свойства белков

(121)1.3.3.1.(1) ИЗМЕНЕНИЕ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКА - ЭТО…

а) изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи

б) изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей

в) замену одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу

г) изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка

(Эталон: г)

(122)1.3.3.2.(1) БЕЛОК В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ…

а) имеет наименьшую растворимость

б) обладает наибольшей степенью ионизации

в) является катионом

г) является анионом

д) денатурирован

(Эталон: а)

(123)1.3.3.3.(1) БЕЛКИ ХАРАКТЕРИЗУЮТСЯ…

а) амфотерными свойствами

б) отсутствием специфической молекулярной конфигурации

в) сохранением структуры молекулы при нагревании

г) неспособностью кристаллизоваться

д) отсутсвием способности вращать плоскость поляризации света

(Эталон: а)

(124)1.3.3.4.(1) СКОРОСТЬ ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ БЕЛКОВ ЗАВИСИТ ОТ…

а) величины заряда белковой молекулы

б) формы белковой молекулы

в) величины оптического вращения

г) величины молекулярной массы

д) растворимости белка

(Эталон: г)

(125)1.3.3.5.(2) СВОЙСТВА, ХАРАКТЕРИЗУЮЩИЕ БЕЛКИ - ЭТО:

а) проявлением коллоидных свойств

б) отсутствием зависимости свойств от температуры и рН

в) содержанием свободных аминогрупп, принадлежащих ε-аминогруппе лизина, и свободных карбоксильных групп, принадлежащих аспарагиновой и глутаминовой аминокислот

г) специфическими свойствами аминокислот, обусловленными наличием в них пептидных связей

(Эталон: а; в)

(126)1.3.3.6.(2) ФАКТОРЫ, ИЗМЕНЯЮЩИЕ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ:

а) изменение температуры

б) изменение рН

в) изменение содержания глюкозы

г) соли тяжелых металлов

д) фосфорилирование

е) сахароза

(Эталон: а; б; г; д)

(127)1.3.3.7.(2) МЕТОДЫ, ИСПОЛЬЗУЮЩИЕСЯ ДЛЯ ФРАКЦИОНИРОВАНИЯ И ОЧИСТКИ БЕЛКОВ, - :

а) изоэлектрическое осаждение

б) кристаллизация

в) электрофорез

г) высаливание

д) осаждение органическими растворителями

(Эталон: а; б; в; г)

(128)1.3.3.8.(2) МЕТОДЫ, ПРИМЕНЯЕМЫЕ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЫ:

а) осмометрический

б) криоскопический

в) гельфильтрации

г) ультрацентрифугирования

д) электрофореза в градиенте полиакриаламидного геля

(Эталон: а; в; г; д)

(129)1.3.3.9.(4) СООТВЕТСТВИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ БЕЛКА И ЕГО ХАРАКТЕРИСТИКИ:

1. растворимость а) зависит от величины молекулярной

2. осмотическое давление массы белка

белковых растворов б) зависит от величины рН и ионной силы

3. скорость седиментации раствора

белков в) зависит от числа растворенных

молекул

(Эталон: 1б; 2в; 3а)

(130)1.3.3.10.(4) СООТВЕТСТВИЕ МЕТОДА И ЕГО НАЗНАЧЕНИЯ:

1. фенилтиогидантоиновый а) используется для определения N-концевых

2. динитрофенилирования аминокислот в пептидах без гидролиза

по Сэнгеру остальных пептидных связей

3. лейцинаминопептидазный б) используется для энзиматического

4. метод Акабори определения N-концевой аминокислоты в

5. карбоксипептидазный белках и пептидах

в) используется для определения N-концевых

аминокислот в белке, требуя полного его

гидролиза

г) применяется для определения чередования

аминокислотных остатков в белках,

начиная с С-концевой аминокислоты

д) используется для определения С-концевой

аминокислоты в белках и пептидах

(Эталон: 1а; 2в; 3б; 4д; 5г)

(131)1.3.3.11.(4) СООТВЕТСТВИЕ РЕАКЦИИ И ЕЕ ПРИМЕНЕНИЯ:

1. реакция Милона а) характерна для белков, содержащих аргинин

2. реакция Сакагучи б) осуществляется с белками, содержащими

3. нитропруссидная радикалы, способные восстановить

реакция фосфорновольфрамовую и фосфорномолибде-

4. реакция с глиокси- новую кислоты

ловой кислотой в) происходит с белками, содержащими тирозин

5. реакция Фолина г) используется для определения триптофана в

белках

д) положительная с белками, где есть

свободныеSH-группы

(Эталон: 1в; 2а; 3д; 4г: 5б)

(132)1.3.3.12.(4) СООТВЕТСТВИЕ БЕЛКА И ВЕЛИЧИНЫ ЕЕ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ:

1. сальмин а) 4,9

2. пепсин б) 1

3. казеин в) 12

(Эталон: 1в; 2б; 3а)

(133)1.3.3.13.(5) В КИСЛОЙ СРЕДЕ ЛУЧШЕ РАСТВОРЯЮТСЯ __________БЕЛКИ.

(Эталон: кислые)

(134)1.3.3.14.(5) НА ВЕЛИЧИНУ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ НЕ ВЛИЯЕТ __________ БЕЛКА.

(Эталон: концентрация, содержание)

(135)1.3.7.15.(5) СПОСОБНОСТЬ БЕЛКОВ К ПОГЛОЩЕНИЮ ПРИ 280 нм ОБУСЛОВЛЕНО НАЛИЧИЕМ В НИХ __________АМИНОКИСЛОТ.

(Эталон: ароматических, ароматические)

(136)1.3.3.16.(5) РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ ОБУСЛОВЛЕНА НАЛИЧИЕМ СВОБОДНЫХ __________ГРУПП.

(Эталон: гидрофильных, гидрофильные)

(137)1.3.3.17.(5) СПОСОБНОСТЬ ВРАЩАТЬ ПЛОСКОСТЬ ПОЛЯРИЗАЦИИ ПРОХОДЯЩЕГО ЧЕРЕЗ НЕГО СВЕТА НАЗЫВАЕТСЯ__________АКТИВНОСТЬЮ.

(Эталон: оптической, оптическая)

(138)1.3.3.18.(5) НАРУШЕНИЕ УНИКАЛЬНОЙ СТРУКТУРЫ НАТИВНОЙ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА, ЕЕ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ, ПРИВОДЯЩЕЕ К ПОТЕРЕ ХАРАКТЕРНЫХ ДЛЯ НЕЕ СВОЙСТВ, НАЗЫВАЕТСЯ __________.

(Эталон: денатурацией, денатурация)

(139)1.3.3.19.(5) ВЕЛИЧИНА КОНСТАНТЫ СЕДИМЕНТАЦИИ, РАВНАЯ 1•10^–13 сек, УСЛОВНО ПРИНЯТА ЗА ЕДИНИЦУ И НАЗВАНА __________.

(Эталон: Сведбергом, Сведберг)

(140)1.3.3.20.(5) РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ ПРЕДСТАВЛЯЮТ СОБОЙ ГИДРОФИЛЬНЫЕ __________.

(Эталон: коллоиды)