Особенности метаболизма

Энергия, необходимая для жизнедеятельности эритроцитов, образуется в процессе анаэробного гликолиза. Это связано с тем, что эритроцит доставляет О₂ к тканям и не расходует его на собственные нужды.

II. 2. Гемоглобин

Дыхательная функция эритроцитов обусловлена белком цитоплазмы эритроцитов гемоглобином. В каждом эритроците содержатся сотни тысяч молекул гемоглобина.

Гемоглобин – это сложный белок, состоящий из белка глобина и небелковой (простетической) части – гема.

Глобин состоит из 4-х полипептидных цепей, организованных в четвертичную структуру. Гем содержит четыре молекулы пиррола, образующих кольцевую структуру. В центре пиррольного кольца находится атом железа – Fe²⁺ (рис. II-4).

Рис. II-4. Строение гема

В молекуле гемоглобина каждая из четырех полипептидных субъединиц содержит гем. Гем расположен в специальных карманах, сформированных складками полипептидных цепей глобина (рис. II-5).

Рис. II-5. Строение гемоглобина

Нормальные типы гемоглобина

В различных типах гемоглобина содержатся две полипептидные цепи a и две цепи какого-либо другого типа (известны несколько типов полипептидных цепей гемоглобина – a, b, g, S и др.).

В соответствии с типом полипептидных цепей,

формирующих глобин, различают:

гемоглобин А и гемоглобин F

Гемоглобин А – гемоглобин взрослых (от англ. adult – взрослый), содержит две цепи a и две b (a₂b₂).

Гемоглобин F – гемоглобин плода (от лат. fetus – плод), содержит две цепи a и две g (a₂g₂).

Нb F (фетальный) синтезируется у плода в процессе кроветворения в желточном мешке, печени, селезенке на 1-30 неделях внутриутробного развития. При рождении ребенка в течение первых месяцев жизни происходит замещение Нb F на Hb A. К 6 месяцам в эритроцитах ребенка сохраняется менее 1 % Нb F.

Нb А продуцируется с 30-й недели внутриутробного развития, а далее всю жизнь в костном мозге.

Соединения гемоглобина

1. В капиллярах малого круга гемоглобин обратимо связывается с кислородом, поступающим в плазму крови, а затем в эритроцит из легких. Одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы О₂. В образовавшемся соединении – оксигемоглобине (НbО₂) – каждая молекула кислорода ковалентно связывается с атомом Fe²⁺ гема.

Эритроциты транспортируют кислород к тканям.

В капиллярах большого круга (в тканях) происходит дезоксигенация гемоглобина: кислород поступает в ткани. Гемоглобин, от которого отсоединились молекулы кислорода, называется дезоксигемоглобином (Нb):

Нb + О₂ НbО₂

2. В капиллярах большого круга дезоксигемоглобин связывается с двуокисью углерода (СО₂ образуется в тканях и диффундирует в кровь). Соединение СО₂ с гемоглобином называется карбогемоглобином (НbСО₂). В отличие от О₂, связывающегося с Fe²⁺ гема, СО₂ образует связь с N-группами аминокислот глобина.

Нb + СО₂ НbСО₂

Чем больше молекул О₂ связывается с гемоглобином, тем меньше его сродство к СО₂ и наоборот. Подобная взаимосвязь между степенью оксигенации гемоглобина и способностью удерживать двуокись углерода позволяет одновременно насыщать гемоглобин кислородом и отдавать СО₂ легким.

3. При вдыхании угарного газа образуется карбоксигемоглобин (НbСО).

Нb + СО → НbСО

СО, как и О₂, связывается с Fe²⁺ гема, причем связь СО с гемом в 200 раз прочнее, чем кислорода. В связи с этим вдыхание даже небольших доз СО лишает кислород возможности соединяться с гемом, что приводит к тяжелым последствиям, вплоть до летального исхода.

4. При попадании в кровь сильных окислителей происходит изменение степени окисления железа гема: Fe²⁺ трансформируется в Fe³⁺. Изменение степени окисления железа гема делает невозможным осуществление дыхательной функции гемоглобина (и эритроцита), в связи с тем, что только Fe²⁺ способно обратимо связывать и отдавать кислород. Гемоглобин, в состав которого входит Fe³⁺, называется метгемоглобином.