
- •Оглавление.
- •Введение.
- •Аминокислоты.
- •Структура белков
- •Конформация белков
- •Тема: пептиды, белки: их строение, свойства, значение в организме, методы исследования. Физико-химические свойства белков. Пептиды
- •Роль белков в организме человека
- •Методы разделения белков и пептидов:
- •Признаки коллоидного состояния:
- •Сходство растворов вмс и коллоидных растворов:
- •Отличие растворов вмс от коллоидных растворов:
- •Сходство растворов вмс с ионно-молекулярными растворами:
- •Специфические свойства растворов вмс:
- •Анализ мембранного равновесия Доннана
- •Ферменты
- •Отличие ферментов от неорганических катализаторов
- •Строение ферментов
- •Активный центр ферментов.
- •Механизм действия ферментов
- •Специфичность
- •Кинетика ферментативных реакций
- •2. Концентрация субстрата
- •РН среды
- •Активирование ферментов
- •6. Ингибирование.
- •Определение активности фермента
- •Классификация ферментов
- •Трансферазы
- •Гидролазы
- •Изомеразы
- •Лигазы (синтетазы)
- •Тема: ферменты, как биологические катализаторы
- •Классификация ферментов
- •Свойства ферментов
- •Специфичность действия ферментов
- •Активирование и ингибирование ферментов
- •Регуляция путём ковалентной модификации
- •Путь нековалентной модификации
- •Типы ингибирования
- •Конкурентное ингибирование
- •Неконкурентное ингибирование
- •Регуляция путем изменения биосинтеза ферментов
- •Компартментализация (отделение, отсек) в клетке
- •Изоферменты
- •Анализ уравнения Михаэлиса—Ментен:
- •Количественная характеристика активности фермента
- •Количественная характеристика активности ферментов в биологических жидкостях
- •Энзимодиагностика
- •Наследственные нарушения (энзимопатии)
- •Энзимотерапия
- •Липиды. Классификация липидов. Характеристика фосфолипидов и восков.
- •Обмен липидов
- •Ресинтез жирных кислот в стенке кишечника.
- •Транспорт липидов
- •Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
- •Тема углеводы
- •Классификация углеводов
- •Моносахариды.
- •Стериоизомерия моносахаридов.
- •Циклические (полуацетальные) формы моносахаридов.
- •Основные реакции моносахаридов.
- •1. Реакции полуацетального гидроксила.
- •3. Реакции с участием карбонильной группы.
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Гетерополисахариды.
- •Промежуточный обмен углеводов в организме
- •Витамины
- •Классификация витаминов
- •Жирорастворимые витамины Витамины группы а (ретинол, антиксерофтальмический)
- •Биологическая роль
- •Витамины группы к (филлохиноны, менахиноны,антигеморрагический)
- •Витамины группы е (токоферол, антистерильный. Витамин размножения)
- •Водорастворимые витамины Витамин в1 (тиамин, антиневрический)
- •Биологическая роль
- •Витамин в2 (рибофлавин, витамин роста)
- •Витамин в6 (пиридоксин, антидермический)
- •Витамин в12 (кобаламин,антианемический)
- •Витамин с (аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин).
- •Витамин р (рутин, цитрин, витамин проницаемости)
- •Витамин рр (никотиновая кислота, никотинамид, ниацин, антипеллагрический)
- •Авитаминоз и гиповитаминоз
- •Химия нуклеиновых кислот. Общая характеристика нуклеиновых кислот
- •Химическое строение рнк и днк.
- •Азотистое основание Углеводный компонент Фосфорная кислота
- •П уриновые Пиримидиновые Рибоза Дезоксирибоза
- •Углеводный компонент
- •Азотистое основание
- •Структура нуклеиновых кислот.
- •Вторичная структура днк характеризуется правилом э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований):
- •Тема: обмен нуклеиновых кислот и нуклеотидов в организме человека.
- •Этапы репликации:
- •Транскрипция
- •Этапы транскрипции:
- •Биосинтез белка
- •Регуляция транскрипции. Теория Оперона
- •Тема: энергетический обмен. Цикл лимонной кислоты - цикл трикарбоновых кислот (цтк), цикл Кребса - конечный общий путь окисления белков, липидов, углеводов.Цтк - амфиболический цикл.
- •Цикл лимонной кислоты — цтк — цикл Кребса
- •Энергетическая роль цтк
- •Регуляция цикла Кребса
- •Биоэнергетика. Биологическое окисление Роль кислорода в метаболизме
- •Токсичность кислорода
- •Макроэргические молекулы
- •Нуклеозидтрифосфаты
Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:
поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности;
деформации связей, вовлекаемых в реакцию;
сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата (S).
Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера, т.е. субстрат активизируется.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1 – присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса;
2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата;
3 – химическая реакция;
4 – отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
1 2 3 4
E
+ S
ES
ES*
EP
E
+ P
где: Е – фермент, S – субстрат, S* - активизированный субстрат, Р – продукт реакции.
На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям.
Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента.
Условия образования фермент-субстратного комплекса:
- структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. По выражению Фишера они должны подходить друг к другу, «как ключ к замку». Это подобие обеспечивается на уровне третичной структуры фермента, т.е. пространственного расположения функциональных групп активного центра.
Электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата, которое обусловлено взаимодействием противоположно заряженных групп.
Гибкость третичной структуры фермента – «индуцированное соответствие». Согласно теории вынужденного или индуцированного соответствия каталитически активная конфигурация молекулы фермента может возникать лишь в момент присоединения субстрата в результате его деформирующего воздействия по принципу «рука-перчатка».
Механизм действия однокомпонентных и двухкомпонентных ферментов аналогичен.
В образовании фермент-субстратного комплекса у сложных ферментов принимают участие и апофермент и кофермент. При этом субстратный центр располагается обычно на апоферменте, а кофермент принимает участие непосредственно в акте химического превращения субстрата. На последнем этапе реакции апофермент и кофермент выделяются в неизменном виде.
На 2 и 3 этапе превращение молекулы субстрата связано с разрывом и замыканием ковалентных связей.
После осуществления химических реакций фермент переходит в исходное состояние и происходит отделение продуктов реакции.