
- •Типова програма вибіркової навчальної дисципліни ”Біохімія рослин”
- •1.1. Загальні відомості про дисципліну.
- •1.2. Мета та завдання вивчення дисципліни.
- •1.3. Тематичний план і розподіл навчального часу.
- •1.4. Програмний матеріал змістовних модулів.
- •1.5. Завдання для самостійної роботи.
- •1.6. Оцінювання знань студентів.
- •Розподіл балів обов’язкового контролю, присвоюваних студентам (у чисельнику – % від максимально можливої суми, в знаменнику – абсолютна кількість балів)
- •2. Методичні рекомендації до вивчення окремих модулів і тем дисципліни
- •Тема 1. Біохімія рослин як наука. Хімічний склад рослин.
- •Тема 2. Вуглеводи.
- •Тема 3. Ліпіди.
- •Тема 5-6. Білки.
- •Тема 7. Ферменти.
- •Тема 8. Нуклеїнові кислоти.
- •Тема 9. Метаболізм. Біохімія анаеробного перетворення вуглеводів.
- •Тема 10. Біохімія аеробного перетворення вуглеводів.
- •Тема 11. Біохімія фотосинтезу та хемосинтезу.
- •Тема 12. Білковий обмін. Обмін нуклеїнових кислот.
- •3. Лабораторний практикум Лабораторне заняття № 1
- •Теоретична частина
- •Якісна реакція на глюкозу (реакція Троммера)
- •Якісна реакція на глюкозу (реакція Фелінга)
- •Відновлення аміачного розчину гідроксиду срібла глюкозою
- •4. Реакція з α-нафтолом (реакція Мілиша)
- •5. Реакція на пентози
- •Реакція на сахарозу
- •7. Реакція крохмалю з йодом
- •8. Гідроліз крохмалю
- •9. Визначення вмісту глюкози за допомогою реакції відновлення оксиду міді (іі) в оксид міді (і)
- •10. Визначення вмісту сахарози в коренеплодах цукрових буряків
- •Контрольні питання
- •Лабораторне заняття № 2
- •1. Розчинність ліпідів і утворення емульсії
- •2. Омилення жиру
- •3. Утворення вільних жирних кислот
- •4. Утворення нерозчинних кальцієвих мил
- •5. Визначення числа омилення жиру
- •7. Визначення йодного числа жиру
- •8. Визначення перекисного числа в прогірклому жирі
- •Лабораторне заняття № 3
- •Щавлева кислота
- •Пігменти листка
- •1. Визначення вмісту щавлевої кислоти
- •2. Отримання спиртового розчину (витяжки) пігментів
- •3. Розподіл пігментів за Краусом
- •4. Омилення хлорофілу лугом
- •5. Одержання феофітину та зворотне заміщення водню атомом металу
- •6. Фотосенсибілізуюча дія хлорофілу на процес переносу водню за Гуревичем
- •Лабораторне заняття № 4
- •1. Якісні реакції на вітамін a
- •2. Якісні реакції на вітамін к
- •3. Якісні реакції на вітамін е
- •4. Реакція відновлення вітаміну в2 (рибофлавіну)
- •5. Якісні реакції на вітамін с
- •6. Якісні реакції на вітамін в5 або рр
- •7. Кількісне визначення вмісту вітаміну с за Тільмансом
- •8. Кількісне визначення вмісту вітаміну р у чаї за Левенталем
- •Лабораторне заняття № 5
- •1. Нінгідринова реакція
- •2. Реакція з азотистою кислотою
- •3. Утворення комплексної солі міді
- •4. Реакція Фоля на “слабкозв’язану” сірку цистеїну та цистину
- •5. Біуретова реакція на пептидні зв’язки
- •6. Ксантопротеїнова реакція
- •7. Мікрометод визначення амінного азоту мідним способом
- •Лабораторне заняття № 6
- •1. Визначення окремих амінокислот методом розподільної хроматографії на папері
- •2. Біуретова реакція на виявлення пептидних зв’язків у білках
- •3. Кольорові реакції з білками на виявлення карбонових амінокислот
- •4. Кольорові реакції з білками на виявлення циклічних амінокислот
- •5. Реакції осадження білків
- •6. Визначення ізоелектричної точки білків (желатину)
- •Лабораторне заняття № 7-8
- •1. Визначення оптимальної температури дії ферментів
- •2. Специфічність дії ферментів
- •3. Групова специфічність дії сахарази
- •3. Визначення активності каталази методом о.М. Баха та а.І. Опаріна
- •4. Визначення активності тирозинази
- •Лабораторне заняття № 9
- •1. Виділення нуклеопротеїнів
- •2. Виявлення вуглеводів у складі нуклеопротеїнів (реакція з орцином)
- •3. Виявлення пуринових основ у складі нуклеопротеїнів
- •4. Виявлення фосфорної кислоти в складі нуклеопротеїнів
- •5. Виявлення білків у складі нуклеопротеїнів
- •6. Якісне визначення днк за Діше
- •7. Визначення вмісту днк за Броді
- •4. Контрольні тестові завдання
- •5. Приклади завдань підсумкового контролю
- •6. Тематика індивідуальної роботи
- •7. Варіанти та завдання для виконання контрольної роботи студентам заочної форми навчання
- •8. Рекомендована література
- •Біохімія рослин. Інтерактивний комплекс навчально-методичного забезпечення
- •33028, Рівне, вул. Соборна, 11
Тема 5-6. Білки.
При вивченні цієї теми необхідно ознайомитись із історією відкриття та вивчення білків і походженням назви цього важливого класу речовин. Потім необхідно з’ясувати присутність і вміст білкових речовин у рослинних організмах, у чому проявляється їх величезна різноманітність, життєво важливі та різноманітні функції білків. Слід також з’ясувати загальну хімічну природу білків, встановити природу їх мономерів, поділ на справжні білки та поліпептиди. При вивченні амінокислот, як складових компонентів білків, необхідно знати визначення терміну “α-амінокислоти”, їх загальну формулу, стереоізомерію, принцип поділу на протеїногенні та вільні, класифікацію протеїногенних амінокислот залежно від обраних ознак. Необхідно вивчити структурні формули всіх основних протеїногенних амінокислот і їх форм (22 формули), знати приклади назв вільних амінокислот. При характеристиці фізико-хімічних властивостей α-амінокислот необхідно зазначити зовнішній вигляд їх кристалічних форм, здатність до розчинності та йонізації, знати схему їх дисоціації, визначення термінів “ізоелектрична точка” та “ізойонна точка”. Для характеристики чотирьох структурних рівнів організації білкових речовин необхідно знати, що представляє собою кожен із структурних рівнів, якими типами зв’язків він підтримується й особливості цих зв’язків (особливу увагу слід звернути на особливості пептидного зв’язку), якими видами або формами він представлений, уміти схематично зображати різні види вторинної та третинної структури білків, писати рівняння утворення поліпептиду з окремих амінокислот. Необхідно знати, що приймається за початок і кінець поліпептидного ланцюга, визначення термінів, які використовуються для опису структурних рівнів білків, що представляють собою домени та аморфні ділянки макромолекул, приклади білків для яких встановлена первинна структура й білків із четвертинною структурою, а також взаємний зв’язок структурних рівнів. Для характеристики фізико-хімічних властивостей білків необхідно звернути увагу на їх високу відносну молекулярну масу, на розчинність, колоїдні властивості й проникність, на заряд і здатність до йонізації й чим вони обумовлені, на денатурацію й денатуруючі фактори, на загальні типи хімічних реакцій для білків; слід знати визначення термінів “ізоелектрична точка білка”, “ізойонна точка білка”. Для характеристики груп білків необхідно навести приклади ознак, за якими можна класифікувати білки, з’ясувати відмінність між простими й складними білками, вміти давати коротку характеристику найважливішим групам простих і складних білків. Необхідно також знати принципи лабораторних методів проведення кольорових реакцій на окремі групи амінокислот і білки, реакцій осадження білків, принципи мікрометоду кількісного визначення вмісту амінного азоту мідним способом, методів розподілу амінокислот на хроматографічному папері та визначення ізоелектричної точки білків.
Тема 7. Ферменти.
При вивченні цієї теми необхідно з’ясувати, що представляють собою ферменти, їх роль в обміні речовин, характерні властивості ферментів і суть механізму прискорення ними біохімічних реакцій із його графічним зображенням. Потім слід вивчити хімічну природу ферментів, визначення термінів “апофермент”, “простетична група”, “кофермент (кофактор)”, “субстрат”, знати приклади найбільш поширених коферментів і простетичних груп. Слід чітко засвоїти, що представляє собою активний центр ферменту, його функцію та природу. При характеристиці кінетики ферментативних реакцій необхідно вміти записувати схему протікання ферментативного процесу, графічно зображати та пояснювати хід ферментативної реакції, залежність її швидкості від концентрації субстрату та температури, а також зображати константу Міхаеліса; знати, яка зі стадій ферментативного процесу є найповільнішою, а яка є найшвидшою, що представляє собою фермент-субстратний комплекс і за яким механізмом він утворюється, що представляють собою інгібітори та типи інгібування, знати визначення терміну “константа Міхаеліса” та її зв’язок із конкретною реакцією. Далі необхідно вивчити, які одиниці використовуються для вираження активності ферментів і їх зміст, за якими ознаками можна класифікувати ферменти, на яких критеріях побудована сучасна класифікація ферментів і її суть, назви всіх класів ферментів і які загальні перетворення речовин вони каталізують, приклади ферментів кожного класу. Потрібно також знати лабораторні методи вивчення загальних властивостей ферментів, принципи методів визначення активності каталази та тирозинази.