Тема 9. Α-Амінокислоти, пептиди й білки

1. Загальна характеристика амінокислот.

2. Синтез пептидів.

3. Якісні реакції на пептидний зв'язок.

Основні поняття: методи синтезу амінокислот, пептидний зв'язок, структура білків.

 Амінокислоти – похідні карбонових кислот, у радикалі яких один або кілька атомів гідрогену заміщені аміногрупами. Відомо понад 150 амінокислот, добутих з природних джерел і методами органічного синтезу. Для біосинтезу білків організмів тварин і людини необхідно 20 амінокислот, два аміди (аспарагін і глутамін) і дві імінокислоти (пролін і оксипролін).

Амінокислоти поділяються на дві групи: ациклічні і циклічні. У групі ациклічних амінокислот виділяють чотири підгрупи: моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, діаміномонокарбонові та діамінодикарбонові. Циклічні амінокислоти поділяють на дві підгрупи: ізоциклічні та гетероциклічні.

Амінокислоти – основа структури білків кожного живого організму. Білки кормів поділяються на повноцінні і неповноцінні. Повноцінні білки містять у складі своїх молекул залишки незамінних амінокислот, які не можуть бути синтезовані організмом тварини: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан і фенілаланін, до умовно незамінних амінокислот належить гістидин, оскільки його незначна нестача в кормах поповнюється синтезом мікрофлорою в травному каналі. Решта амінокислот замінні і можуть синтезуватися в організмі тварин: аланін, аспарагінова і глутамінова кислоти, серин. П’ять амінокислот частково замінні: аргінін, гліцин, тирозин, цистін і цистеїн. Імінокислоти пролін і оксипролін можуть синтезуватися в організмі з деяких продуктів проміжного обміну вуглеводів, ліпідів, білків, нуклеїнових кислот.

Амінокислоти – безбарвні кристалічні речовини, солодкі на смак, більшість із них розчиняється у воді, оптично активні (крім гліцину), мають високу температуру плавлення (220–315 °С), належать до L-ряду, амінокислоти D-ряду – складові елементи деяких антибіотиків та білків оболонок мікроорганізмів.

Амінокислоти досить хімічно активні. Вони вступають у низку хімічних реакцііі як за аміно-, так і за карбоксильними групами. Взаємодіючи з лугами, вони утворюють солі, з кислотами – солі, можуть утворювати етери і естери, здатні декарбоксилуватися і дезамінуватися, при взаємодії між собою – утворювати пептиди і дикетопіперазини. Крім того, амінокислоти утворюють солі з багатьма металами – купрумом, цинком, плюмбумом тощо.

Пептиди – природні або синтетичні речовини, молекули яких складаються із залишків α-амінокислот, сполучених між собою пептидпимн зв’язками -С(О)–NН–. За числом таких залишків розрізняють ди-, три-, тетра- і поліпептиди. Останніми є пептиди з довгим ланцюгом, побудованим із залишків багатьох амінокислот. Якщо до складу такого ланцюга входить від 2 до 9 залишків, їх називають олігопептидами. Поліпептиди, які мають високу молекулярну масу й можуть утворювати однозначну просторову структуру, належать до білків.

Молекули пептидів – біполярні йони. Здебільшого пептиди добре розчиняються у воді, при гідролізі (кислотному, лужному чи ферментативному) розщеплюються до амінокислот. Для пептидів характерні ті самі фізичні й хімічні властивості, що й для амінокислот. До пептидів належать гормони (наприклад, вазопресин і окситоцин), коферменти (глутатіон), пептиди м’язової тканини (карнозин і аневрин), ендорфіни та енкефаліни (нейропептиди), багато антибіотиків (граміцидин) тощо.

Білки – високомолекулярні органічні сполуки, побудовані із залишків амінокислот. Вони є структурною і функціональною основою будь-якого живого організму, оскільки з ними пов’язане саме існування живої матерії. Білки в організмі тварин виконують такі життєво важливі функції: структурну, каталітичну, захисну, транспортну, енергетичну; беруть участь у реалізації спадковості тощо. З наявністю і діяльністю білків пов’язані всі головні прояви життя: подразливість, скоротливість, здатність до росту, розвитку, розмноження, активної регуляції власного хімічного складу та функцій, пристосованість до умов навколишнього середовища, травлення та виділення кінцевих продуктів обміну, імунітет.

Білки становлять у середньому 18–21 % загальної маси організму і близько 45-50% його сухої маси. Білки легко руйнуються лугами, мінеральними кислотами, високими температурами. Вони мають значну молекулярну масу (10 000 – 322 000 000), складну будову молекул, амфотерні хімічні властивості.

На сьогодні відомо понад 2 000 індивідуальних білків, їх поділяють на дві групи – протеїни (прості білки) і протеїди (складні білки). Протеїни поділяють на такі підгрупи: альбуміни, глобуліни, гістони, протаміни, проламіни, глутеліни та протеїноїди. В групі протеїдів виділяють такі підгрупи: нуклеопротеїди, хромопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди, глікопротеїди і металопротеїди.

Під час гідролізу простих білків (протеїнів) утворюються простіші сполуки – спочатку альбумози, потім пептони, поліпептиди, олігопептиди і, нарешті, амінокислоти. Якщо гідролізується складний білок, то відразу виникають простетична (небілкова) група і простий білок. Останній розщеплюється на продукти гідролізу, зазначені вище.

У лабораторній практиці здійснюють якісне й кількісне визначення білків у біологічних рідинах (крові, сироватці крові, сечі, лікворі, травних соках тощо), що дає змогу встановити діагноз у хворих тварин, призначити і контролювати лікування, зробити прогноз, а при ветеринарно-санітарній оцінці тваринницької продукції дати оцінку її якості.