
- •Величина энергии активации с ферментом и без него
- •Сходство и отличия ферментов и неорганических катализаторов
- •2. Особенности ферментативного катализа. Этапы катализа
- •Механизмы катализа
- •Активный и аллостерический центры фермента.
- •Изоферменты
- •Мультиферментные комплексы
- •Строение мульферментного комплекса
- •4. Что мы понимаем под "активностью фермента"?
- •Единицы измерения активности и количества фермента.
- •5. От чего зависит активность ферментов?
- •1. Зависимость скорости реакции от температуры
- •2. Зависимость скорости реакции от рН
- •Оптимальные значения рН для некоторых ферментов
- •3. Зависимость от концентрации фермента
- •4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
- •Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата
- •Механизмы специфичности
- •7. Механизмы регуляции ферментативной активности.
- •2. Компартментализация
- •3. Изменение количества фермента
- •4. Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов
- •5. Аллостерическая регуляция
- •Общий принцип аллостерической регуляции
- •Регуляция фосфофруктокиназы конечным продуктом
- •6. Белок-белковое взаимодействие
- •Принципиальная схема активации аденилатциклазы
- •Активация протеинкиназы а при помощи цАмф
- •7. Ковалентная (химическая) модификация
- •Изменение активности фермента при фосфорилировании-дефосфорилировании
- •Зависимость активности ферментов обмена гликогена от наличия в структуре фосфорной кислоты
- •8. Ингибиторы ферментов.
- •Ингибирование ферментов
- •Необратимое ингибирование
- •Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы
- •Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы
- •Обратимое ингибирование
- •Конкурентное ингибирование
- •Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы
- •Сходство строения сульфаниламидов и парааминобензойной кислоты, компонента витамина в9
- •Неконкурентное ингибирование
- •11. Применение ферментов в медицине.
- •Энзимодиагностика
- •Электрофореграмма (денситограмма) содержания
- •Изменение активности ферментов в плазме крови при инфаркте миокарда. Энзимотерапия
- •Использование ферментов в медицинских технологиях
- •Использование ингибиторов ферментов
- •12. Классификация и номенклатура ферментов.
- •I класс. Оксидоредуктазы
- •Систематическое название образуется:
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •II класс. Трансферазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •Пример 4
- •Характеристика фермента
- •III класс. Гидролазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •IV класс. Лиазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •VI класс. Синтетазы (Лигазы).
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
Систематическое название образуется:
Субстрат – [ ] – реакция, где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, "номер изменяемого атома углерода", изменение "цис-транс", изменение "кето-енол", изменение "альдозо-кетозо".
Пример 1
Характеристика фермента
Систематическое название |
D-рибулозо-5-фосфат-3-эпимераза |
Рабочее название |
Рибулозофосфат 3-эпимераза |
Класс |
5. Изомеразы |
Подкласс |
5.1. Рацемазы и эпимеразы |
Подподкласс |
5.1.3. Действующие на углеводы и их производные |
Классификационный номер |
КФ 5.1.3.1. |
|
|
Пример 2
Характеристика фермента
Систематическое название |
D-глицеральдегид-3-фосфат-альдозо-кетозо-изомераза |
Рабочее название |
Триозофосфат-изомераза |
Класс |
5. Изомеразы |
Подкласс |
5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы |
Подподкласс |
5.3.1. Катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз |
Классификационный номер |
КФ 5.3.1.1. |
|
|
Пример 3
Характеристика фермента
Систематическое название |
α-D-глюкозо-1,6-фосфомутаза |
Рабочее название |
Фосфоглюкомутаза |
Класс |
5. Изомеразы |
Подкласс |
5.4. Внутримолекулярные трансферазы |
Подподкласс |
5.4.2. Фосфотрансферазы |
Классификационный номер |
КФ 5.4.2.2. |
Кофактор |
Глюкозо-1,6-дифосфат |
VI класс. Синтетазы (Лигазы).
Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин В7), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.
Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.
Если рассматривать класс в целом, то выделяют 6 подклассов ферментов, формирующих связи: 6.1. углерод-кислород; 6.2. углерод-сера; 6.3. углерод-азот; 6.4. углерод-углерод; 6.5. фосфор-кислород; 6.6. азот-металл. Среди подподклассов выделяют синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).
Систематическое название образуется:
Субстрат 1 : субстрат 2 – лигаза
Пример 1
Характеристика фермента
Систематическое название |
L-глутамат:аммиак-лигаза |
Рабочее название |
Глутаминсинтетаза |
Класс |
6. Лигазы |
Подкласс |
6.3. Образующие связи углерод-азот |
Подподкласс |
6.3.1. Амид-синтетазы |
Классификационный номер |
КФ 6.3.1.2. |
|
|
Пример 2
Характеристика фермента
Систематическое название |
Пируват:карбокси-лигаза (АДФ-образующая) |
Рабочее название |
Пируваткарбоксилаза |
Класс |
6. Лигазы |
Подкласс |
6.4. Образующие связи углерод-углерод |
Подподкласс |
6.4.1. Образующие связи углерод-углерод |
Классификационный номер |
КФ 6.4.1.1. |
Кофактор |
Биотин. Магний. Цинк. |