
- •Величина энергии активации с ферментом и без него
- •Сходство и отличия ферментов и неорганических катализаторов
- •2. Особенности ферментативного катализа. Этапы катализа
- •Механизмы катализа
- •Активный и аллостерический центры фермента.
- •Изоферменты
- •Мультиферментные комплексы
- •Строение мульферментного комплекса
- •4. Что мы понимаем под "активностью фермента"?
- •Единицы измерения активности и количества фермента.
- •5. От чего зависит активность ферментов?
- •1. Зависимость скорости реакции от температуры
- •2. Зависимость скорости реакции от рН
- •Оптимальные значения рН для некоторых ферментов
- •3. Зависимость от концентрации фермента
- •4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
- •Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата
- •Механизмы специфичности
- •7. Механизмы регуляции ферментативной активности.
- •2. Компартментализация
- •3. Изменение количества фермента
- •4. Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов
- •5. Аллостерическая регуляция
- •Общий принцип аллостерической регуляции
- •Регуляция фосфофруктокиназы конечным продуктом
- •6. Белок-белковое взаимодействие
- •Принципиальная схема активации аденилатциклазы
- •Активация протеинкиназы а при помощи цАмф
- •7. Ковалентная (химическая) модификация
- •Изменение активности фермента при фосфорилировании-дефосфорилировании
- •Зависимость активности ферментов обмена гликогена от наличия в структуре фосфорной кислоты
- •8. Ингибиторы ферментов.
- •Ингибирование ферментов
- •Необратимое ингибирование
- •Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы
- •Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы
- •Обратимое ингибирование
- •Конкурентное ингибирование
- •Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы
- •Сходство строения сульфаниламидов и парааминобензойной кислоты, компонента витамина в9
- •Неконкурентное ингибирование
- •11. Применение ферментов в медицине.
- •Энзимодиагностика
- •Электрофореграмма (денситограмма) содержания
- •Изменение активности ферментов в плазме крови при инфаркте миокарда. Энзимотерапия
- •Использование ферментов в медицинских технологиях
- •Использование ингибиторов ферментов
- •12. Классификация и номенклатура ферментов.
- •I класс. Оксидоредуктазы
- •Систематическое название образуется:
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •II класс. Трансферазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •Пример 4
- •Характеристика фермента
- •III класс. Гидролазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •IV класс. Лиазы
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Систематическое название образуется:
- •Пример 1
- •Характеристика фермента
- •Пример 2
- •Характеристика фермента
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
- •VI класс. Синтетазы (Лигазы).
- •Пример 3
- •Характеристика фермента
Пример 2
Характеристика фермента
Систематическое название |
Сукцинат:ФАД-оксидоредуктаза |
Рабочее название |
Сукцинатдегидрогеназа |
Класс |
1. Оксидоредуктазы |
Подкласс |
1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров |
Подподкласс |
1.3.99. с ФАД+ в качестве акцептора |
Классификационный номер |
КФ 1.3.99.1. |
Кофакторы |
Флавинадениндинуклеотид |
Пример 3
Характеристика фермента
Систематическое название |
Фенилаланин.Тетрагидробиоптерин:кислород-оксидоредуктаза |
Рабочее название |
Фенилаланин-4-монооксигеназа Фенилаланин-гидроксилаза |
Класс |
1. Оксидоредуктазы |
Подкласс |
1.14. Два донора с включением молекулярного кислорода |
Подподкласс |
1.14.16. С восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода |
Классификационный номер |
КФ 1.14.16.1 |
Кофакторы |
Тетрагидробиоптерин. Железо. |
II класс. Трансферазы
Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.
Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.
Если рассматривать класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов в зависимости от вида переносимой группы: 2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты; 2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы; 2.3. переносящие ацильные группы; 2.4. переносящие гликозильные группы; 2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы; 2.6. переносящие азотсодержащие группы; 2.7. переносящие фосфорсодержащие группы. 2.8. переносящие сульфосодержащие группы; 2.9. переносящие селенсодержащие группы. На подподклассы деление производится в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).
Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы.
Систематическое название образуется:
Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза.
Пример 1
Характеристика фермента
Систематическое название |
АТФ:D-гексоза-6-фосфотрансфераза |
Рабочее название |
Гексокиназа |
Класс |
2. Трансферазы |
Подкласс |
2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы |
Подподкласс |
2.7.1. Со спиртовой группой в качестве акцептора |
Классификационный номер |
КФ 2.7.1.1. |
Кофакторы |
Магний |
Пример 2
Характеристика фермента
Систематическое название |
АТФ:фруктозо-6-фосфат-фосфотрансфераза |
Рабочее название |
Фосфофруктокиназа |
Класс |
2. Трансферазы |
Подкласс |
2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы |
Подподкласс |
2.7.1. Со спиртовой группой в качестве акцептора |
Классификационный номер |
КФ 2.7.1.11. |
|
|