Нейраминидаза c. Diphtheriae

Нейраминидаза C. diphtheriae локализуется как внутри бактериальной клетки (2/3 нейраминидазной активности), где фермент локализуется в основном в цитоплазматической мембране, так и в культуральной жидкости (1/3). Выработка фермента C. diphtheriae зависит от содержания железа в среде: к увеличению выхода нейраминидазы в 9 раз приводит увеличение содержания FeS04×7H2. Это термолабильный белок, молекулярный вес которого до сих пор точно не установлен. Наименьшим молекулярным весом (34 000) обладает нейраминидаза, выделенная из нетоксигенного штамма, и наибольшим (100 000) – из токсигенной культуры C. diphtheriae.

Природными субстратами для нейраминидазы C. diphtheriae могут служить гликопротеины сыворотки крови человека и животных.

Нейраминидаза c. Рerfringens

Нейраминидаза C. рerfringens выявляется как в культуральной жидкости, так и в бактериальной клетке. Однако эти два вида нейраминидаз различаются по свойствам: внеклеточная нейраминидаза термолабильна и имеет строго определенное рН действия (5,0-5,5), в отличие от внутриклеточной, которая термостабильна и проявляет свою активность в широком диапазоне рН (5,0-9,0). Активность фермента связанного с клеткой, лишь частично подавляется антителами гомологичной антитоксической сыворотки, внеклеточная нейраминидаза в этих условиях инактивируется полностью. Молекулярный вес обеих нейраминидаз сходен и составляет 56 000.

Внеклеточная нейраминидаза быстро теряет свою активность в водном растворе и длительно сохраняется в высушенном состоянии. Внутриклеточная теряет 50 % своей активности при нагревании до 60 ⁰С в течение часа.

Нейраминидазы не чувствительны к действию ЭДТА, в отличие от нейраминидаз холерного вибриона. Однако при действии 1 % раствора формальдегида подавление активности наблюдается на 50 %.

Нейраминидаза стрептококков

Стрептококки образуют 2 вида нейраминидаз – внутри- и внеклетоную. Продуцирование фермента возрастает в 5 раз, если культивирование микроорганизмов проводится в анаэробных условиях. Молекулярный вес равняется 110 000 дальтон. Слабо активируется ионами кальция. Сильный ингибирующий эффект оказывают ионы тяжелых металлов.

Наряду с нейраминидазой у стрептококков обнаружены сиалидазоподобные ферменты, которые расщепляют сиаломукоид, выделенный из подчелюстной железы быка.

Коллагеназа

Коллагеназа - протеолитический фермент, который вызывает интенсивное разрушение тканевых белков, коллагеновых структур, что ведет к расплавлению мышечной ткани и способствует распространению бактерий в тканях. Продуцируется возбудителями споровых анаэробных инфекций, в частности C. рerfringens.

Лецитиназа

Лецитиназы или фосфолипазы вырабатываются возбудителями споровых анаэробных инфекций, стафилококками и другими микроорганизмами. Лецитиназа вызывает гидролиз лецитина и других фосфоглицеридов, входящих в состав клеточных и митохондриальных мембран, что приводит к нарушению их проницаемости.

Кроме этого, продукты гидролиза лецитинов оказывают токсическое действие на организм человека и животных.