Гиалуронидаза стрептококков

По высокому содержанию дикарбоновых кислот гиалуронидаза стрептококков похожа на гиалуронидазу С. рerfringens. Стрептококковая гиалуронидаза существуется в нескольких молекулярных формах, каждая из которых различается между собой не только молекулярными параметрами, но и электрофоретической подвижностью.

Инактивируется под действием высокой температуры. Гиалуронидаза стрептококков групп А и с быстро инактивируется при рН 4,6. Оптимум рН каталитического действия лежит в нейтральной зоне.

Нейраминидаза

Впервые фермент нейраминидаза был обнаружен у вируса гриппа, а позднее (1950-1969 гг.) у других представителей миксовирусов: вируса болезни Ньюкасла, вирусов парагриппа, вируса классической чумы птиц и вируса кори. Однако, вирусные нейраминидазы отличаются от бактериальных своими физико-химическими свойствами и видоспецифичностью.

Помимо вирусов в настоящее время известен целый ряд других микроорганизмов, продуцирующих фермент нейраминидазу. Нейраминидаза обнаружена также в тканях и органах животных (в почках, печени, селезенке, мозгу, легких и семенниках кроликов, крыс и морских свинок), в слюне человека и в куриных эмбрионах. Богаты нейраминидазой некоторые мембраны, митохондрии и лизосомы.

Согласно рекомендации Комиссии по ферментам Международного биохимического союза (1966 г.), нейраминидаза характеризуется как сиалидаза или мукополисахарид – N-ацетилнейраминилгидролаза и является ферментом, непосредственно влияющим на мембраны клеток, избирательно отщепляющим от различных гликоконъюгатов (гликопротеидов, гликолипидов, полисахаридов) сиаловые (нейраминовые) кислоты, находящиеся в терминальном положении и связанные с углеводным компонентом гликозидной связью, повышая тем самым проницаемость разных тканей. Клетка, лишенная этих поверхностных рецепторов, не способна взаимодействовать с вирусами, токсинами бактерий, что препятствует инактивации микроорганизмов и их токсинов.

Образуют нейраминидазу как патогенные бактерии (холерный вибрион, стрептококки, коринебактерии, псевдомонады, клостридии и др.), так и представители нормальной микробиоты тела человека (бактероиды, фузобактерии, непатогенные дифтероиды, лактобациллы).

Нейраминидаза продуцируется бактериями в окружающую среду, но может сохраняться в их клетках. Она в основном обнаружена у бактерий, размножающихся на поверхности эпителия.

Нейраминидаза холерного вибриона

Нейраминидаза холерного вибриона является важным фактором вирулентности этого микроба. Механизм действия нейраминидазы состоит в расщеплении сиаловых кислот в составе гликопротеидов гликокакликса тонкой кишки и обнажении ганглиозидов, являющихся рецепторами адгезии холерного вибриона. Нейраминидазу продуцируют как вирулентные штаммы V. cholerae, так и невирулентные, относящиеся к 1 и 11 группам Хейберга.

Нейраминидаза холерного вибриона в чистом виде обладает способностью образовывать кристаллы игловидной формы, длительно сохраняющие биологическую активность, хорошо растворяющиеся в воде. Фермент имеет положительный заряд и молекулярную массу 90 000. Максимальная активность холерной нейраминидазы проявляется при рН 4,9. Введение в среду ионов Са ²⁺ приводит к смещению оптимума рН до 5,6. Ионы кальция активируют и стабилизируют холерную нейраминидазу.

Считается, что в поддержании активного состояния нейраминидазы существенная роль принадлежит водородным связям, хотя конформационные особенности фермента недостаточно изучены.

Действие ЭДТА резко снижает активность нейраминидазы. Сильным ингибирующим действием обладают также такие физиологически важные анионы, как цитрат, оксалат, фосфат и тартрат. В водных растворах крайне неустойчива: при 0-4 ⁰С при хранении 6 дней активность фермента резко снижается. При 37 ⁰С в кислой зоне рН фермент инактивируется.