36. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа.

Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям.

Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, т. е. способностью катализировать превращение только одного или неск. близких по структуре в-в. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.

Реакции ферментативного катализа включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб. трудной, лимитирующей стадии.

37. Современные представления о механизмах действия ферментов. Мультиферментные комплексы на примере структуры синтазы жирных кислот.

Современные представления о механизме действия Ф. базируются на предположении, согласно которому в реакциях, катализируемых Ф. образуется фермент-субстратный комплекс, распадающийся с образованием продуктов реакции и свободного фермента. Превращения фермент-субстратного комплекса — сложный процесс, включающий стадии присоединения молекулы субстрата к ферменту, перехода этого первичного комплекса в ряд активированных комплексов, отделение продуктов реакции от ферментов. Специфичность действия Ф. объясняют наличием в их молекуле специфического участка — активного центра. Активный центр содержит каталитический участок, принимающий непосредственное участие в катализе, а также контактный участок , или участок связывания, где осуществляется связывание фермента с субстратом. Мультиферментный комплекс, называемый синтетазой (синтазой) жирных кислот, состоит из 6 ферментов, связанных с так называемым ацилпереносящим белком (АПБ). Этот белок относительно термостабилен, имеет две свободные HS-группы (цистеина и фосфопантетеинового остатка, присоединенного к ОН-группе серина) и вовлекается в процесс синтеза высших жирных кислот практически на всех его этапах.

38. Зависимость скорости ферментативных реакций от факторов окружающей среды.

Снижение скорости может происходить за счёт ряда факторов: уменьшение концентрации субстрата, увеличение концентрации продукта, который может оказывать ингибирующее действие, могут происходить изменения рН раствора, изменения температуры среды. Так при повышении температуры на каждые 10°С скорость реакции увеличивается в 2 раза и даже меньше. Низкая температура обратимо инактивирует ферменты. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН свидетельствует о состоянии функциональных групп активного центра фермента. Каждый фермент по-разному реагирует на изменение рН.

39. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты.

Активный центр ферментов, как и других белков, образован боковыми группами аминокислотных остатков пептидной цепи. Строение активных центров ферментов, катализирующих разные реакции, различно. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата.

КФ 1: Оксидоредуктазы, КФ 2: Трансферазы, КФ 3: Гидролазы, КФ 4: Лиазы, КФ 5: Изомеразы, КФ 6: Лигазы. 1.Систематическая номенклатура. Название фермента включает: химическое название субстрата; тип химической реакции; суффикс «-аза». 2.Рабочая номенклатура. Название фермента образуется из химического названия субстрата с добавлением суффикса «-аза» либо из названия химического превращения субстрата с добавлением суффикса «-аза». 3.Тривиальное название. Не дает представления о субстрате или типе химического превращения (пепсин). Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов: органные, клеточные, гибридные, мутантные, аллоферментные.