1. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая характеристика. Аминокислотный состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.

Первичная структура является полипептидная цепь - нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В первичной структуре все связи между аминокислотами являются ковалентными > прочными. Вторичная структура - белковая нить закручена в виде спирали. Между группами -СООН и -NH2 образуются водородные связи. Далее нить аминокислот (полипептид) свертывается, образуя глобулу, для каждого белка специфичную. Таким образом, возникает третичная структура. Связи, поддерживающие третичную структуру белка слабые (гидрофобные взаимодействия, ковалентные дисульфидные -S-S-связи). Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков. Белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот и неполноценными; состоят только из аминокислот - простые и сложные. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Олигомерные белки проявляют свойства, отсутствующие у мономерных белков. Влияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка можно рассмотреть, сравнивая строение и функции двух родственных гемсодержащих белков: миоглобина и гемоглобина. Оба белка имеют общее эволюционное происхождение, сходную конформацию отдельных полипептидных цепей и сходную функцию (участвуют в транспорте кислорода), но миоглобин - мономерный белок, а гемоглобин - тетрамер. Наличие четвертичной структуры у гемоглобина придаёт этому белку свойства, отсутствующие у миоглобина.

3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор.

ФХ свойства. 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. 2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности. 3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата. 4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц. 5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. 6) Денатурация - существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. По растворимости: водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые. По конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные. По химическому строению: протеины (альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины) – состоят только из аминокислот, протеиды (нуклео, гемпро, липопро, фосфопро, глюкопротеиды) – помимо АК имеют в составе небелковую часть (углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты). Обмен веществ, сокращения мышц, раздражительность нервов, способность к росту и размножению и даже высшая форма движения материи – мышление. Связывая значительные количества воды, белки образуют плотные коллоидные структуры, определяющие конфигурацию тела. Разность между количеством азота, который попадает в организм с пищей, и количеством азота, выводимого из организма с мочой, калом, потом. Белковая недостаточность может быть следствием количественного или качественного дисбаланса питания, также врожденные нарушения обмена аминокислот. Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе.

4. Лабильность пространственной структуры белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков. Белки теплового шока и шапероны. Представление о прионах. Болезни, связанные с нарушением правильного сворачивания белков.

Лабильность - свойство белков незначительно изменять информацию посредством разрыва одних и образования других слабых связей без потери биологической активности. Под действием внешних факторов может происходить нарушение высших уровней организации белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной структур) при сохранении первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные, физико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Денатурацию вызывают химические факторы ( повышение температуры, давления, механическое воздействие), химические факторы ( кислоты, щелочи, органические растворители). В организме есть белки предотвращающие денатурацию - ШАПЕРОНЫ - класс белков, защищающий в условиях клетки другие белки от денатурации. Они облегчают формирование пространственной конфигурации белков. К ним относятся белки теплового шока или белки стресса. Прионы - особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека. Болезни: амиотрофический латеральный склероз, болзень Паркисона, фронто-темпоральная деменция, болезнь Альцгйемера, болезнь Хантингтона.