
- •2.Аминокислоты, строение, классификация. Биологическая роль аминокислот.
- •3. Белки, свойства белков (денатурация, нативность, изоэлектрическая точка белка, белки-коллоиды) Доменная структура белков. Белки-шапероны
- •4. Первичная, вторичная структура белков……
- •5. Третичная, четвертичная структура белков
- •6. Азотистый баланс. Полноценные и неполноценные белки. Биол ценность белков
- •7. Матричный биосинтез белков. Репликация.
- •8. Матричный биосинтез белков. Трансляция.
- •9. Матричный биосинтез белков. Транскрипция.
- •13. Вторичная структура днк. Типы а,в,z. Принципы комплементарности правило Чаргаффа.
- •14. Патологии обмена пуриновых оснований
- •10. Сложные белки. Классификация. Геиопротеины. Строение гема.
- •11. Нуклеиновые кислоты. Строение и биологическая роль.
- •24. Синтез холестерина до мевалоновой кислоты
- •24. Холестерин. Биологическое значение для организма. Атеросклероз
- •30. Липопротеины. Строение классификация биол роль
- •31.Биосинтез триглицеридов о фосфолипидов
- •36. Превращение аминокислот в толстом кишечнике
- •37. Всасывание продуктов распада белков. Судьба всосавшихся.
- •34. Механизм действия ферментов. Изоферменты, мультиферментные системы.
- •35. Переваривание белков в жкт
- •42. Патологии азотистого обмена
- •32. Ферменты…классификация и номенклатура
- •29. Желчные кислоты
- •31. Механизм действия гормонов.
- •50. Гормоны мозгового слоя надпочечников
- •51. Гормоны коркового слоя надпочечников
- •52. Инсулин…глюкагон..
- •53. Сахарный диабет
- •54. Гормоны щитовидной железы
- •55. Гормоны паращитовидной железы
- •16.Витамины, классиф, биол роль…гипо…гипер…
- •23. Липиды и лиоиды….Классификация…
- •22. Тканевое дыхание
- •18. Гликоген….Синтез гликогена
- •16. Витамины – коферменты
- •45. Клеточные мембраны
- •38.Дезаминирование. Биол значение примеры.
.1. Белки, строение, биологическая роль
Уже первые химические анализы белков показали, что, независимо от источника получения, белковые вещества содержат, кроме С, О и Н, обязательно N и обычно некоторое количество S.
Все эти элементы содержатся в белках в определенных пропорциях Элементарный анализ различных
белков при пересчете на сухое вещество дает в среднем (в процентах) углерода 50,6—54,5 кислорода 21,5—23,5
водорода 6,5—7,3, азота 15,0—17,6, серы 0,3—2,5.
Ввиду того, что белки оказались такими органическими соединениями, в состав которых обязательно входит в определенном количестве азот, для установления количества белков в различных биологических объектах стали применять определение в них азота (напр. по методу Кьельдаля). Полученное в рез-те анализа количество азота умножают на 6,25, учитывая, что азота в белке содержится в среднем 16% (100 : 16 = 6,25). Подобными анализами было установлено содержание белков в различных животных и растительных тканях.
Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества молекулы которых построены из остатков аминокислот. Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.
Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы). Незаменимые аминокислоты: Вал, лей, иле, фен, три, мет, тре, лиз.
Две ам. к-ты аргинин и гистидин частично синтезируются в организме человека, но этот синтез не покрывает потребности в них, поэтому они относятся к условно заменимым ам.к. Все остальные аминокислоты считаются заменимыми, однако необходимо отметить, что заменимость тирозина и цистеина достаточно условна , поскольку для их синтеза используются незаменимые фенилаланин и метионин. Поэтому при недостатке этих аминокислот автоматически увеличивается потребность в заменимых фенилаланине и метионине. Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием (или одним из них) кислотного (НСl), щелочного (Ва(ОН)2) и реже ферментативного гидролиза. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащею примесей, освобождается 20 различных а-аминокислот. Все другие открытые в тканях животных, растений и микроорганизмов аминокислоты (более 300) существуют в природе в свободном состоянии или в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами.
α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α -углерода, замещен на аминогруппу (-NH2), например:
Следует подчеркнуть, что все аминокислоты, входящие в состав природных белков являются а-аминокислотамн, хотя аминогруппа в свободных аминикарбоновых кислотах может находиться, как увидим ниже, в β, γ, δ, ε -положениях.
2.Аминокислоты, строение, классификация. Биологическая роль аминокислот.
Аминокислоты – органические соединения, содержащие в себе сразу же карбоксильные и аминные соединения.
Существуют заменимые и незаменимые (не создаются внутри человеческого организма) аминокислоты. Незаменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимые аминокислоты: аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, серин, пролин, аспарагин, цистеин, тирозин, аланин, глицин.
Разделение аминокарбоновых кислот по R-группам: Неполярные (лейцин, изолейцин, валин, аланин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан, глицин), отрицательно заряженные (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота), положительно заряженные (гистидин, аргинин, лизин).
Разделение по функциональным группам: алифатические (моноаминодикарбоновые, амиды моноаминодикарбоновых, моноаминомонокарбоновые, оксимоноаминокарбоновые, серосодержащие, диаминомонокарбоновые), ароматические, гетероциклические.
Аминокарбоновые кислоты (аминокислоты) могут обладать кислотными или основными свойствами. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка. Аминокислоты подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни.