Питання для самоконтролю

1. Опишіть суть основних понять термодинаміки: система, фаза, компонент, параметр, функція стану. Вкажіть різницю між ізольованими, відкритими і закритими системами.

2. До якого виду систем відноситься планета Земля і клітина живого організму?

3. Що характеризує внутрішня енергія системи?

4. Чому дорівнює зміна внутрішньої енергії в ізохорних та ізобарних процесах?

5. Що таке ентальпія, стандартна ентальпія, ентальпія утворення та згоряння речовин?

6. Напишіть формулювання закону Гесса.

7. Що характеризує теплота розчинення і теплота гідратації?

8. Як вимірюють теплові ефекти хімічних реакцій і процесів?

9. Чим пояснити, що розчинення одних речовин супроводжується вбиранням тепла, а інших - виділенням тепла?

Тести і задачі для самостійного розв’язування

1. Заповнити графи класифікації термодинамічної системи за кількістю фаз.

А.

В.

2. Вибрати інтенсивні властивості термодинамічної системи:

A. Параметри, що залежать від розмірів системи.

B. Параметри, що не залежать від розмірів системи.

C. Об'єм (V).

D. Концентрація (C).

E. Температура (T), тиск (p).

3. Вибрати назву термодинамічного процесу, який відбувається за сталої температури (T=const):

A. Круговий.

B. Ізотермічний.

C. Ізобарний.

D. Ізохорний.

5. Адіабатичний.

4. Вибрати повне визначення наступного з основних понять в хімічній термодинаміці. Робота (А) –:

A. Енергія, якою володіє система за сталого тиску; вона чисельно дорівнює сумі внутрішньої енергії та добутку об'єму на тиск.

B. Термодинамічна функція, що є мірою розсіяної (знеціненої) енергії; та частина енергії, яка не перетворюється в роботу.

C. Загальний запас енергії, що складається з кінетичної енергії руху її складових частин (молекул, атомів, іонів, елементарних частинок тощо) та потенціальної енергії їх взаємодії без урахування кінетичної енергії системи в цілому та потенціальної енергії її положення.

D. Складається з кінетичної і потенційної енергій.

E. Упорядкована форма передачі енергії, внаслідок чого система розвиває спрямовану силу і виконує роботу над іншою системою, до якої ця сила прикладена.

5. Ентальпія, як і внутрішня енергія є функціями стану системи і її зміна залежить від а……… і в……. Стану і не залежить від с…..

6. Вибрати вірну відповідь. Закрита термодинамічна система – це ….

A. Система, що не обмінюється з навколишнім середовищем ні енергією, ні речовинами.

B. Система, що обмінюється з навколишнім середовищем енергією і речовинами.

C. Система, що обмінюється з навколишнім середовищем енергією і не обмінюється речовинами.

D. Система, що обмінюється з навколишнім середовищем речовинами і не обмінюється енергією.

E. Нема вірної відповіді.

7. Вибрати назву термодинамічного процесу, під час перебігу якого об'єм системи залишається постійним (V=const):

A. Круговий.

B. Ізотермічний.

C. Ізобарний.

D. Ізохорний.

E. Адіабатичний.

8. Скільки теплоти (в кДж) виділиться при вибуху 8,4 л гримучого газу, виміряного за н.У. (гримучий газ — суміш н2 і о2 у співвідношенні 2:1).

1. 55,3.

2. 60,5.

С. 85,6.

9. При ожирінні обмежується в їжі вміст вуглеводів на 50%, жирів на 20% (фізіологічна норма білків зберігається). Скільки днів необхідно зберігати дієту, щоб маса тіла зменшилась на З кг за рахунок жиру?

1. 10 днів.

2. 15 днів.

3. 25 днів.

10. Виходячи з ∆Н°₂₉₈ процесу повного окислення сахарози в організмі вкажіть якій величині відповідає її питома калорійність, якщо ∆Н^о _утв. С₁₂Н₂₂О₁₁.= -2222,4 кДж/моль.

1. 12,7 кДж/г.

2. 16,5 кДж/моль.

3. 23,2 кДж/моль.

РЕКОМЕНДОВАНА ЛІТЕРАТУРА

1. Мороз А. С., Луцевич Д. Д., Яворська Л. П. Медична хімія. - Вінниця: Нова Книга, 2006. - С. 366 – 418.

2. Медична хімія: Підр. Для вузів/ В. О. Калібабчук, Л. І. Грищенко, В. І. Галинська та ін.; Під ред. В. О. Калібабчук. – К.: Інтермед, 2006 – С. 56 – 76.

3. Мороз А. С., Ковальова А. Г. Фізична та колоїдна хімія: Навч. посібник. - Львів: Світ, 1994.-280 с.: іл.

Практичне заняття № 2

ТЕМА: КІНЕТИКА ХІМІЧНИХ РЕАКЦІЙ

МЕТА заняття: навчитись досліджувати вплив різних факторів на швидкість реакції та вплив природи каталізатора на швидкість реакції розкладу гідроген пероксиду волюмометричним методом.

МАТЕРІАЛЬНЕ ЗАБЕЗПЕЧЕННЯ ЗАНЯТТЯ: 5-15% розчин сахарози, фільтр, поляриметрична трубка, мірний циліндр, 2 М розчин хлоридної кислоти, годинник, водяна баня.

КОНКРЕТНІ ЦІЛІ:

• трактувати кінетичну класифікацію хімічних реакцій;

• знати методи визначення швидкості реакції;

• аналізувати механізми каталізу;

• пояснювати ферментативний каталіз у біологічних системах;

• навчитись досліджувати вплив різних факторів на швидкість реакції;

• навчитись визначати константу швидкості реакції гідролізу сахарози і розв’язувати типові задачі.

ЗМІСТ ЗАНЯТТЯ

Кінетичні методи дослідження є основними при кількісному вивченні механізмів різноманітних процесів не тільки в хімії, але і в біології та медицині.

Багаточисельні біохімічні реакції, що протікають у живому організмі, зумовлюють його життєдіяльність. Швидкість цих реакцій залежить від багатьох факторів, зокрема, від каталітичного впливу ферментів. Клітинний обмін в значній мірі також зумовлений каталітичною дією ферментів. Визначення активності ферментів за швидкістю перебігу реакцій, що проводиться в клінічних лабораторіях має важливе значення для діагностики багатьох захворювань. Ефективність дії ліків та їх фармакодинаміка безпосередньо зв’язані з швидкостями біохімічних реакцій.

Тому хімічна кінетика є основою для вивчення біохімії, фармакології, фармакодинаміки, клітинної діагностики та ін.

Розділ фізичної хімії, в якому вивчають швидкість та механізм перебігу хімічних реакції, називають хімічною кінетикою (від грецького кінетікос – той, що рухає).

Хімічний процес відбувається в такому аспекті:

Вихідні речовини

→

Проміжний стан

→

Продукт

Швидкість хімічних реакцій

Швидкість хімічної реакції дорівнює зміні концентрації реагуючих речовин або продуктів реакції за одиницю часу:

C₂ - C₁

v = _{———————}

t₂ - t₁

Швидкість хімічних реакцій характеризує кількість елементарних актів взаємодії або розкладання за одиницю часу в одиниці об’єму (гомогенні реакції) та на одиницю площі поверхні поділу фаз (гетерогенні реакції). Оскільки число взаємодій між молекулами підрахувати неможливо, то використовують пропорційну до них величину концентрацію (кмоль/м³, моль/дм³,моль/л).

Залежність швидкості реакції від концентрації реактантів

Швидкість хімічної реакції пропорційна добутку концентрацій реактантів у степенях, що дорівнюють коефіцієнтам у хімічному рівнянні цієї реакції.

Це один з основних законів хімічної кінетики (ЗАКОН ДІЇ МАС), який був сформульований норвезькими вченими К.Гульдбергом і П.Вааге у 1867 році.

Якщо взаємодія за схемою А+В=АВ, то швидкість реакції v=kC_AC_B=k[A][B], де v – швидкість реакції, k – константа швидкості, С_А і С_В – молярна концентрація

Для гомогенної реакції типу 2А+В=2С, то швидкість реакції v=kC²_А C_В=k[A]²[B]

Порядок і молекулярність реакцій

Порядком хімічної реакції називають суму показників степенів у рівнянні швидкості реакції.

Таблиця 1.

Порядок деяких хімічних реакцій

Порядок реакції	Кінетичне рівняння
Нульового порядку	v = 0
Першого порядку	v = kС
Другого порядку	v = kC2 або v= kC1 C2
Третього порядку	v = kC3 або v = kC1С2С3 або v= С12С2

Молекулярність реакції – це число частинок, атомів, йонів, молекул, які беруть участь в елементарному акті взаємодії.

Розрізняють моно-, бі-, тримолекулярні реакції.

Мономолекулярні реакції: Сl₂ = 2 Cl

мальтаза

Бімолекулярні реакції: крохмаль + Н₂О → мальтоза, Н₂ + Br₂ = 2HBr

Тримолекулярні реакції: 2NO + O₂ = 2NO₂

У 1884 р. Голландський хімік Я. Вант-Гофф встановив що при підвищенні температури у системі на 10 градусів швидкість хімічних реакцій збільшується у 2-3 рази.

vt1 = vto γ∆t/10

v_t1 – швидкість реакції за кінцевої температури

v_to - швидкість реакції за початкової температури

γ^∆t/10 – температурний коефіцієнт швидкості реакції

Температурний коефіцієнт швидкості реакції γ показує, у скільки разів зростає швидкість реакції при підвищенні температури на 10 ^оС .

Правило Вант-Гоффа дійсне у невеликому інтервалі температур (273-373) або від 0 до 100^оС.

Вплив температури і енергії активації на швидкість хімічних реакцій вивчав С .Арреніус.

Залежність швидкості реакції від температури виражається рівнянням Арреніуса, яке було виведене в 1889 р. На підставі теоретичних уявлень про активні молекули та енергію активації.

k = A e-E a/RT

k – константа швидкості реакції

A – множинник Арреніуса, пропорційний числу активних зіткнень між молекулами

е – основа натуральних логарифмів

E a – енергія активації

R – газова стала

T – температура в Кельвінах

У хімічну взаємодію вступають тільки молекули з достатньо високим рівнем кінетичної енергії, які називають активними, або реакційно здатними. Щоб молекули змогли про взаємодіяти між собою, вони повинні володіти певним надлишком енергії порівняно з середнім значенням.

Мінімальну енергію, яку повинні мати молекули , щоб їх зіткнення призвело до елементарного акту взаємодії, називають енергією активації.

Класифікація хімічних реакцій за механізмом перебігу

	ХІМІЧНІ РЕАКЦІЇ
Прості (або елементарні)		Складні
		↓
		1.Послідовні
		2.Паралельні
		3.Поєднанні (спряжені)
		4.Ланцюгові
		5. Оборотні

Прості реакції відбуваються в одну елементарну стадію у повній відповідності зі рівнянням реакції.

Складні реакції поділяються на оборотні, послідовні, паралельні, поєднанні і ланцюгові.

Прикладами послідовних реакцій можуть бути фотосинтез, біологічне окиснення глюкози.

Паралельні реакції. Паралельно біологічному окисненню глюкози може перебігати її молочнокисле або спиртове бродіння.

Поєднанні (спряжені) – це хімічні реакції, одна з яких, що відбувається самочинно, спричинює перебіг в системі іншої реакції. Наприклад, клітинне окиснення вуглеводів або ліпідів призводить до синтезу АТФ, що у свою чергу індукує різні перетворення, зокрема, біосинтез білків та нуклеїнових кислот.

Ланцюгові – називають хімічні реакції, які відбуваються через ряд елементарних реакцій, що регулярно повторюються. Вони відбуваються за участю частинок - вільних радикалів, що мають неспарений електрон та виявляють внаслідок цього дуже високу реакційну активність. Токсичні речовини часто діють за ланцюговим механізмом, зумовлюють в організмі необоротні зміни. Антиоксиданти – це речовини, що здатні обривати розгалужене ланцюгове окиснення і у такий спосіб запобігати окисним процесам. Прикладом основного антиоксиданту, який запобігає в організмі окисненню ненасичених ліпідів та оберігають біологічні мембрани від руйнування, є вітамін Е. Його біологічна активність основана на здатності утворювати стійкі вільні радикали в результаті відщеплення атома гідрогену від гідроксильної групи. Ці радикали вступають у взаємодію з іншими вільними радикалами, які сприяють утворенню органічних пероксидів.

Ланцюгові реакції відіграють важливу роль у низці патологічних біопроцесів: канцерогенез, променева хвороба тощо.

До ланцюгових реакцій належать ядерні реакції, вибухи, реакції окислення і горіння, полімеризації, крекінгу нафтопродуктів, розпаду ядер радіонуклідів, деякі фотохімічні перетворення.

Каталізатор – це проста або складна речовина , що бере участь у хімічній реакції та змінює її швидкість , але в кінці реакції залишається в хімічно незмінному стані.

Каталізатори скеровують перебіг реакції в напрямку зменшення вільної енергії системи, знижуючи енергію активації реакції.

Каталізатори поділяються на :

- неорганічні (метали та їх сполучення, іони (гідроксид-іони));

- органічні (аміни, амінокислоти, ферменти).

Роль каталізу в життєдіяльності організму

Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи. Біологічні каталізатори називають ферментами або ензимами.

Ферменти та неорганічні каталізатори підлягають загальним законам каталізу і характеризуються рядом подібних ознак:

• каталізують тільки ті реакції , які є енергетично можливими;

• не змінюють напрямку перебігу реакції;

• зменшують енергію активації, тим самим прискорюючи їх;

• не витрачаються в процесі реакції.

Ферменти як біологічні каталізатори

Розрізняють 4 рівня структурної організації ферментів (так само як і білкових молекул): первинна, вторинна, третинна, четвертинна структура.

Ферменти мають з білками однакові фізико-хімічні властивості.

ВЛАСТИВОСТІ ФЕРМЕНТІВ, як каталізаторів: