Строение, свойства и функции белков

1. Из перечисленных пар аминокислот дисульфидные связи могут образовываться между - цистеином и цистеином.

2. Из перечисленных пар аминокислот гидрофобные взаимодействия могут возникать между – ала- вал, про- иле, про-фен, вал-лей

3. Из перечисленных пар аминокислот гидрофильные взаимодействия могут возникать между - тирозином и серином, глутаматом и цистеином

4. Из перечисленных пар аминокислот ионные взаимодействия могут возникать между – асп-лиз, асп-арг, асп-гис, глн-лиз, глн-арг, глн-гис

5. Из перечисленных аминокислот имеет гидрофобный радикал – аланин, пролин,мет,лей

6. Из перечисленных аминокислот имеет гидрофильный радикал – аргинин, тирозин,сери

7. Белок, выполняющий в организме структурную функцию – коллаген, эластин

8. Белок, выполняющий в организме транспортную функцию – трансферин, гемоглобин, транспортно-кальциевая АТФ-аза

9. Белок, выполняющий в организме каталитическую функцию – липаза, ЛДГ, амилаза

10. Белок, выполняющий в организме защитную функцию – иммуноглобулины, белки системы свертывания крови

11. Хромопротеиды – это сложные белки, в состав которых входит та или иная окрашенная простетическая группа

12. Гликопротеиды – это сложные белки, в состав которых включен тот или иной углеводный компонент

13. Фосфопротеиды – это сложные белки, в состав которых включен ион фосфора

14. Металлопротеиды – это сложные белки, в состав которых включен ион металла

15. Нуклеопротеиды – это сложные белки, в состав которых включен комплекс нуклеиновых кислот с белками

16. К простым белкам относятся – альбумины,глобулины, гистоны, проламины, глютеины, протамины

17. Изоэлектрической точкой белка называется такое значение ph среды, при котором - белковая молекула не имеет суммарного заряда.

18. Первичной структурой белковой молекулы называется – последовательность расположения амк остатков в полипептидной цепи

19. Четвертичной структурой белковой молекулы называется - пространственное взаиморасположение отдельных протомеров в составе белковой молекулы

20. Вторичной структурой белковой молекулы называется - пространственное расположение остова полипептидной цепи, формирующееся за счёт взаимодействия радикалов соседних и близкорасположенных аминокислотных остатков

21. Третичной структурой белковой молекулы называется - конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием аминокислотных радикалов полипептидной цепи между собой и с окружающей фазой

22. Денатурацию белка могут вызвать - ионизирующее излучение, сильные минеральные кислоты или щелочи, соли тяжелых металлов, повыш темп.

23. При растворении белков в водной среде происходит - ионизация белковых молекул, гидратация белковых молекул

24. Денатурация белка сопровождается - изменением нативной конформации белковой молекулы, изменением биологических свойств белковой молекулы

25. Денатурация белка – негидролитическое нарушение нативной структуры белка. Что происходит при этом – изменение нековалентных связей, уменьшение растворимости белка, потеря способности взаимодействовать с природным лигандом

Витамины и ферменты

26. К водорастворимым витаминам относится – тиамин, никотиновая кислота, фолиевая кислота.(все,кроме АДЕК)

27. К жирорастворимым витаминам относится – ретинол(А), витамин К, витамин Д, витамин Е

28. «Гиповитаминоз» - это состояние организма, обусловленное недостаточным содержанием в организме какого-либо витамина

29. «Гипервитаминоз» - это состояние организма, обусловленное избыточным содержанием в орг. какого-либо витамина

30. «Авитаминоз» - это состояние организма, обусловленное полным отсутствием в организме какого-либо витамина

31. Вероятная причина развития гиповитаминоза – недостаточное поступление витамина с пищей, нарушение всасывания витамина, врожденные дефекты, преп всасыванию

32. Витамин В1 (В2, В3, В5, В6, В9, В12) входит в состав кофермента – В1 – тиаминдифосфат; В2 - ФМН;В3 -КоА ;В5 -КоА ;В6 - пиридоксальфосфат;В9 - тетрагидрофолат;В12 - метилкобаламин

33. Функция, выполняемая в клетке коферментом ФАД (НАД, Коэнзим-А) ФАД-один из переносчиков в цепи дых.ферментов, НАД-акцептор водорода, КоА-переносчик кислотных остатков

34. В качестве кофермента в реакциях трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот участвует - пиридоксальфосфат

35. В обмене одноуглеродных группировок различной степени окисления участвует производное – фолиевой кислоты(тетрагидрофолат)

36. Биологическая роль витамина В12 (А, Д, Е, С) – А – уч. в акте зрения, всасывается при участии желчных кислот; Д –регулируе обмен Cа и Р; Е – биологический антиоксидант; В12 – перенос одноуглеродных группировок, процессы кроветворения; С – образование коллагена, катехоламинов, кортикостероидов, серотонина из триптофана, процессы детоксикации в гепатоцитах

37. Однокомпонентными ферментами являются – ферменты, молекула которых состоит только из одной полипептидной цепи; только из нескольких полипептидных цепей

38. Двухкомпонентными ферментами являются – ферменты, молекула которых состоит из полипептидных цепей и какой-либо дополнительной группировки иной хим. природы

39. Апофермент – это полипептидная часть фермента

40. Ферменты отличаются от катализаторов небиологической природы тем, что – обладают более высокой каталитической активностью; отличаются более узкой специфичностью

41. Изоферментами называют – генетически детерминированные формы одного и того же фермента

42. Каталитическую активность фермента обеспечивает- конц.фермента, конц.ингибиторов и активаторов, температура,рН

43. При построении названия фермента по рациональной номенклатуре указывается – название соединения; характер катализируемой реакции и доб. окончание «аза»

44. При построении названия фермента по систематической номенклатуре указывается – названия реагирующих соединений, разделенные двоеточием; ставится тире, указывается характер реакции; доб. окончание «аза»

45. Оксидоредуктазы (изомеразы, лиазы, лигазы) катализируют следующий тип реакций – оксидоред. – ОВР, лиазы – негидролитич.разрыв ординарных связей, лигазы – биосинтетич. р-ции,с исп. АТФ

46. Ферменты, катализирущие реакции межмолекулярного переноса различных атомных групп, относятся к классу - трансфераз

47. “Активный центр” фермента это – участок поверхности фермента, на котором происходит связывание молекул субстрата и катализ реакции

48. “Регуляторный центр” фермента это – участок поверхности фермента, на котором происходит связывание молекул-активаторов/ингибиторов фермента

49. Примером регуляторного центра фермента является аллостеричекий центр, центр ковалентной модификации

50. “Абсолютная специфичность” фермента это – способность ферментов катализировать только одну реакцию одного субстрата

51. “Относительная специфичность” фермента это – способность фермента катализировать один тип реакции различных субстратов

52. Пепсин проявляет оптимальную активность при значении рН – 1,5-2,5

53. Оптимум рН для работы большинства ферментов является - 6,0<рН<8,0

54. Энзимопатии это – нарушение активности ферментов, разв. вследствие патологического состояния; нарушение активности ферментов, обусл. генетическим дефектом

55. Первичная энзимопатия является причиной заболевания – ФКУ,алкаптонурия, альбинизм, гликеноз 1 типа

56. Энзимодиагностика это – использование определения активности ферментов для диагностики заболеваний

57. Энзимотерапия это – использование препаратов ферментов в лечебных целях

58. Повышение активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови обусловлено: гепатитами

59. Специфическим для инфаркта миокарда является повышение в сыворотке крови изофермента креатинкиназы: креатинкиназа-МВ(КК-МВ)

60. Процентное содержание изофермента ЛДГ-1 (лактатдегидрогеназа) наиболее высокое в – сердечной мышце

61. Наибольшее диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы имеет определение сывороточной активности – альфа-амилазы

62. Внутривенное введение фермента фибринолизина (плазмина) приводит к – растворению внутрисосудистых тромбов

63. Катализирует реакцию гидролиза в клетках фермент... гидролазы

64. Катализирует окис­лительно-восстановительную реакцию в клетках фермент..

65. Ферментные препараты наиболее стабильны при…6,0< рН <8,0

Углеводы