
- •Вариант 1
- •Вариант 2
- •Вариант 3
- •Вариант 4.
- •Вариант 5
- •Вариант 6
- •Вариант 7
- •Вариант 8
- •Вариант 9
- •Вариант 10
- •Вариант 11
- •Вариант 12
- •Вариант 13
- •Вариант 14
- •Вариант 15
- •Вариант 16
- •Вариант 17
- •Вариант 18
- •Вариант 19
- •Вариант 20
- •Вариант 21
- •Вариант 22
- •Вариант 23
- •Вариант 26
- •Вариант 27
- •Вариант 28
Вариант 10
Используя данные таблицы
T, K |
298 |
303 |
307,5 |
312 |
321 |
330 |
k |
0,40 |
0,75 |
0,95 |
1,48¦ |
3,03 |
7,72 |
вычислить значение энергии активации щелочного гидролиза карбометоксидигидрогизокарбостирила.
2. Реакция димеризации вещества А в газовой фазе - реакция второго порядка по этому веществу. Кинетика этого процесса может быть изучена при помощи измерения в определенные моменты времени давления реагирующей системы при постоянном объеме. При 599,2 К. для реакции димеризации бутадиена были получены следующие данные:
t, мин |
Р10-3, Па |
t, мин |
Р10-3, Па |
0 |
84,2 |
49,50 |
66,4 |
3,25 |
82,4 |
60,87 |
64,4 |
6,12 |
80,9 |
68,05 |
63,3 |
10,08 |
78,9 |
77,57 |
62,0 |
14,30 |
76,8 |
90,05 |
60,4 |
20,78 |
74,2 |
103,58 |
59,0 |
29,18 |
71,4 |
119,00 |
57,7 |
36,38 |
69,5 |
135,72 |
56,4 |
Графически и аналитически вычислите константу скорости реакции.
3. Считается, что дезаминирование L-серина и L-треонина у Еsherichia coli катализируется одним ферментом. Были получены кривые насыщения фермента субстратом (использовали очищенные препараты фермента). Фермент, субстрат, кофакторы (глутатион и аденозин-5-фосфат) и фосфатный буфер, рН 7,8 (общий объем 1 лм), инкубировали при 37оС в течение 10 мин и определяли образование кетокислоты. Были получены следующие результаты:
Концентрация субстрата, мг/мл |
Количество образовавшейся кетокислоты за 10 мин, мкмоль |
|
|
субстрат L-серин |
субстрат L-треонин |
0,05 |
0,14 |
0,29 |
0,15 |
0,37 |
0,45 |
0,25 |
- |
1,00 |
0,50 |
0,58 |
1,25 |
1,0 |
0,71 |
1,55 |
5,0 |
0,89 |
1,60 |
Определите константу Михаэлиса и Vmax для каждого субстрата всеми известными методами.
В таблице приведены значения начальных скоростей реакций 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолин-5-она с этиловым эфиром аланина, соответствующие начальным концентрациям реагентов. Найти порядок реакции по каждому компоненту.
Vo107, моль/лсек |
[A]o103, моль/л |
[B]o103, моль/л |
2,06 |
2,15 |
5,1 |
4,20 |
3,8 |
10,36 |
12,10 |
6,38 |
15,1 |
36,80 |
10,0 |
29,4 |
Вариант 11
1. Кинетические данные гидролиза вещества А в воде при 313,26 К приведены в таблице. В эксперименте регистрировалась концентрация продукта реакции Х. Определить порядок реакции, константу скорости реакции и время полупревращения этой реакции. При необходимости, примените для расчета константы скорости реакции метод Гугенгейма.
t·10-3, мин |
Х, моль/л |
t·10-3, мин |
Х, моль/л |
0 |
0 |
31,3 |
15,46 |
6,8 |
4,22 |
37,06 |
18,00 |
12,62 |
7,02 |
41,34 |
19,44 |
19,75 |
10,40 |
47,34 |
21,64 |
21,1 |
12,44 |
54,21 |
23,4 |
|
|
|
42,92 |
2. Проанализируйте приведенные в таблице данные по гидролизу вещества А. Рассчитайте энергию активации данной реакции.
Т, К |
k106, c-1 |
Т, К |
k106, c-1 |
308,16 |
1,65 |
343,16 |
101,4 |
313,15 |
3,13 |
350,27 |
206,5 |
323,17 |
11,14 |
353,16 |
271,3 |
328,11 |
20,06 |
358,17 |
432,4 |
333,16 |
35,12 |
363,1 |
670 |
338,19 |
60,50 |
368,15 |
1033 |
3. Определить значения кинетических параметров Vmax и Km методом Лайнуивера-Бэрка, определите те же величины графически в координатах Эди-Хофсти и Хейнса, для реакции окисления сукцината в фумарат натрия под действием фермента сукциноксидазы. Начальная скорость для этой реакции была измерена для ряда концентраций субстрата:
[S], моль/л |
0.01 |
0.002 |
0.001 |
0.0005 |
0.00033 |
v106, моль/л |
1.17 |
0.99 |
0.79 |
0.62 |
0.5 |
4. В таблице приведены значения начальных скоростей реакций 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолин-5-она с этиловым эфиром аланина, соответствующие начальным концентрациям реагентов. Найти порядок реакции по каждому компоненту.
Vo107, моль/лсек |
[A]o103, моль/л |
[B]o103, моль/л |
2,06 |
2,15 |
5,1 |
4,20 |
3,8 |
10,36 |
12,10 |
6,38 |
15,1 |
36,80 |
10,0 |
29,4 |