Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають:

1. Аспарагінова і глютамінова кислоти

2. Лізин і глютамінова кислота

3. Метіонін і тирозин

4. Лізин і аспарагінова кислота

5. *Лізин і аргінін

Вміст білка в сироватці крові пацієнта визначили рефрактометричним методом, який ґрунтується на властивості білка:

1. Розсіювати промінь світла у вигляді конуса.

2. Повертати площину поляризованого променя

3. Створювати онкотичний тиск.

4. Не проходити через напівпроникну мембрану.

5. *Заломлювати промінь світла

Сумарний негативний заряд мають білки, в яких переважають:

1. Лізин і глутамінова кислота.

2. Лізин і аргінін.

3. Метіонін і тирозин

4. Лізин і аспарагінова кислота.

5. *Аспарагінова і глутамінова кислоти

Глікопротеїни складаються з білка та:

1. Цереброзидів

2. Неорганічного фосфору.

3. Забарвлених речовин.

4. Нуклеотидів.

5. *Вуглеводних компонентів.

Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

1. Фібриноген, колаген

2. Альбуміни, глобуліни

3. Проламіни, глютеліни.

4. Протеїноїди, цереброзиди.

5. *Протаміни, гістони

До хромопротеїнів належать наступні сполуки, крім:

1. Гемоглобін

2. Міоглобін

3. Цитохроми

4. Каталаза

5. *Муцин

До складу рибонуклеопротеїнів входять перераховані речовини, крім:

1. Амінокислоти

2. Урацил

3. Рибоза

4. Фосфорна кислота

5. *Тимін

До складу фосфопротеїнів входять:

1. Амінокислоти, пентози, неорганічний фосфор

2. Пуринові та піримідинові основи

3. Нуклеотиди та фосфор неорганічний

4. Неорганічний фосфор та глюкоза

5. *Простий білок і фосфор неорганічний

Прості білки - це сполуки:

1. Молекули яких складаються з амінокислот і нітрогенистих основ

2. Молекули яких містять метали

3. Молекули яких містять залишок фосфорної кислоти

4. Молекули яких складаються з 10-ти амінокислот.

5. *Молекули яких при гідролізі розпадаються лише на амінокислоти

Вибрати вірну відповідь. Білки – це:

1. Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу

2. Сполуки, що мають циклічну будову молекули

3. Сполуки, до яких входять кілька гідроксильних груп

4. Похідні ароматичних вуглеводнів

5. *Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α- амінокислот, що сполучені пептидними зв’язками

Первинна структура білка підтримується за рахунок зв’язків:

1. Складноефірних

2. Іонних

3. Водневих

4. Гідрофобних

5. *Пептидних

При денатурації відбувається руйнування зв’язків в молекулі білка за винятком:

1. Водневих

2. Іонних

3. Гідрофобних

4. Сил Ван-дер-Вальса

5. *Пептидних

Висолювання - це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

1. Солей важких металів

2. Концентрованих мінеральних кислот

3. Алкалоїдних реактивів

4. Високої температури

5. *Насичених та напівнасичених розчинів солей лужних та лужноземельних металів

Вибрати основні типи вторинної структури природних білків:

1. γ і α - спіраль

2. ∆ - і α - спіраль

3. γ і ∆ - спіраль

4. β і γ структури

5. *α - спіраль і β структура

Із поданих варіантів виберіть групу, в якій є лише глікопротеїни:

1. Гемоглобін, міозин

2. Церулоплазмін, каталаза

3. Цитохром, білірубін

4. Гістони, білівердин

5. *Муцин, муреїн

Пептиди - це:

1. Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу

2. Біоорганічні високомолекулярні сполуки, побудовані із залишків глюкози

3. Сполуки, що мають циклічну будову молекули

4. Похідні ароматичних вуглеводнів

5. *Біомолекули, що відрізняються від власне білків меншою молекулярною масою та фізико-хімічними характеристиками

Осадження білків за допомогою концентрованої нітратної чи сульфосаліцилової кислот застосовують в медицині з метою:

1. Розподілу амінокислот

2. Визначення білка в крові

3. Очищення білка від низькомолекулярних домішок

4. Отримання однорідної білкової фракції

5. *Визначення білка в сечі

До складу поліпептидного ланцюга білка входять:

1. альфа-D-амінокислоти

2. гамма-L-амінокислоти

3. гамма-D-амінокислоти

4. бета-D-амінокислоти

5. *альфа-L-амінокислоти

Ізоелектрична точка білка – це:

1. Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1

2. Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 2

3. Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.5

4. Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 10

5. *Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 0

В ізоелектричній точці…..

1. Білок стає найбільш іонізованим

2. Молекула білка набуває позитивного заряду

3. Розчинність білка найбільша

4. Білок рухливий в електричному полі

5. *Білок є електронейтральним

Каталітична функція білків полягає у тому, що:

1. Білки здійснюють імунний захист

2. Білки скорочують м’язи

3. Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул

4. Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету

5. *Всі ферменти є за своєю хімічною природою білками

Денатурація білків - це:

1. Втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних

2. Осадження солями лужних та лужноземельних металів

3. Здатність до діалізу

4. Здатність білків утворювати гелі

5. *Повна втрата білками нативних властивостей з порушенням їх структури

Яка властивість білків дає змогу застосовувати метод електрофоретичного їх розділення?

1. Здатність до набухання

2. Оптична активність

3. Високий онкотичний тиск

4. Висока в’язкість

5. *Наявність електричного заряду

Кислотні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

1. Основних амінокислот

2. Гідрофобних амінокислот

3. Метильних груп

4. Нейтральних амінокислот

5. *Кислих амінокислот

Виберіть правильну класифікацію білків за походженням:

1. *Білки плазми крові, печінки, нирок

2. Глобулярні, фібрилярні білки

3. Кислі, основні білки

4. Альбуміни, глобуліни

5. Гістони, протаміни

Яким методом можна звільнити білок від низькомолекулярних домішок?

1. Секвенацією

2. Денатурацією

3. Висолюванням

4. Електрофорезом

5. *Діалізом

Розчини білків захищають гідрофобні золі від коагуляції тому, що:

1. Білки мають велику молекулярну масу

2. Білки здатні втрачати нативні властивості

3. Білки здатні осаджуватися солями лужних та лужноземельних металів

4. Білки здатні до діалізу

5. *Білки здатні адсорбуватися на частинках гідрофобних золів

Основні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

1. Кислих амінокислот

2. Нейтральних амінокислот

3. Пепсину

4. Ароматичних амінокислот

5. *Основних амінокислот

Для білків характерні властивості

1. Низька молекулярна маса

2. Не кристалізуються

3. Проходять через напівпроникні мембрани

4. Висолювання концентрованими кислотами

5. *Амфотерність

Молекулярна маса білків знаходиться в межах (атомні одиниці маси):

1. 1 - 500

2. 500 - 1000

3. 500 - 10000

4. 100 - 1000

5. *5000 - 10 000 000

Структурна функція білків полягає у тому, що:

1. Білки здійснюють імунний захист

2. Білки скорочують м’язи

3. Білки здійснюють транспорт біомолекул

4. Білки каталізують хімічні реакції в організмах

5. *Білки входять до структури біомембран

Молекули, які беруть участь в адгезії, тобто забезпечують фізичний контакт між клітинами, за хімічною природою є:

1. Хромопротеїни

2. Ліпопротеїнами

3. Фосфопротеїнами

4. Фосфоліпідами

5. *Протеогліканами

Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: біуретову і з молібденовокислим амонієм. Який був виділений білок?

1. Металопротеїн

2. Нуклеопротеїн

3. Гліпопротеїн

4. Ліпопротеїн

5. *Фосфопротеїн

До складних білків належать:

1. Альбуміни, глобуліни

2. Протаміни, фосфатиди

3. Гліцерофосфатиди, протеїнази

4. Фібрин, гангліозиди

5. *Нуклеопротеїни, фосфопротеїни, хромопротеїни

Казеїноген - це білок класу:

1. Глікопротеїнів

2. Хромопротеїнів

3. Нуклеопротеїнів

4. Ліпопротеїнів

5. *Фосфопротеїнів

Нуклеопротеїни складаються з:

1. Фосфатної кислоти та простих білків

2. Протамінів або гістонів та нуклеозидів

3. Альбумінів і гістонів та пуринових основ

4. Простих білків та піримідинових основ

5. *Нуклеїнових кислот та протамінів або гістонів

Четвертинну структуру білка визначають методом:

1. Спектрополяриметрії

2. Секвенації

3. Ультрацентрифугування

4. Іонообмінної хроматографії

5. *Рентгеноструктурного аналізу

Вторинну структуру білка визначають методом:

1. Секвенації

2. Рентгеноструктурного аналізу

3. Ультрацентрифугування

4. Іонообмінної хроматографії

5. *Спектрополяриметрії

Методом Едмана можна визначити наступну структуру білків:

1. Вторинну

2. Третинну

3. Четвертинну

4. Просторову

5. *Первинну

Методом спектрополяриметрії можна визначати таку структуру білків:

1. Первинну

2. Третинну

3. Четвертинну

4. Пептидну

5. *Вторинну

В процесі кислотного гідролізу білка:

1. Зменшується кількість вільних СООН-груп

2. рН розчину збільшується

3. Утворюються пептидні зв’язки

4. Виділяється газоподібний нітроген

5. *Збільшується кількість вільних СООН-груп

Доменні білки – це:

1. Декілька субодиниць третинної структури

2. Просторове розміщення поліпептидного ланцюга у вигляді  - спіралі

3. Просторове розміщення поліпептидного ланцюга у вигляді  - структури

4. Білки, які із-за високої молекулярної маси не можуть дифундувати через напівпроникну мембрану

5. *Білки, які складаються з окремих субодиниць, що утворюються одним і тим самим поліпептидним ланцюгом

Вторинну структуру білка утворюють зв’язки:

1. Пептидні

2. Іонні

3. Ван-дер-Ваальса

4. Гідрофобні

5. *Водневі

Водневі зв’язки у молекулі білка, що формують вторинну структуру, виникають між групами:

NН₂ і -СН₃

-СН₃ і - SН

-NН₂ і -SН

-СН₃ і -СООН

*-NН і -С=О