2) Рецепторная (только белки!)

В любом организме имеются специальные белки предназначенные для восприятия внешней информации.

Каждый рецептор строго специфичен.

3) Регуляторная (важна)

Работает как вкл/выкл

Допустим, что некий фермент (обозначим его Ф) способен проявлять свою активность только в том случае, если он взаимодействует с молекулой белка Р. Это значит, что белок Р регулирует активность фермента Ф.

4) Транспортная (только белки!)

Обеспечивает направленную доставку. В частности, у многих животных белок гемоглобин обеспечивает транспортировку кислорода по кровеносной системе.

Используются мембранотранспортные белки. Существует 2 вида мембранного транспорта: активный (мембранный насос; энергозатратный процесс) и пассивный(мембранный канал; избирательный)

5) Двигательная(только белки!)

Обеспечивают сокращение мышц, движение жгутиков, изменение формы клеток и др. Используются, когда надо двигать что-то по-крупному.

Актин, миозин - белки мышц у животных

6) Строительная (важна!)

Многие белки нужны как строительный материал для образования важных структур. Например, кератин - верхний слой эпидермиса, коллаген - в хрящах, сухожилиях.

7) Защитная (важна!)

Позволяют организму бороться с различными инфекциями. У позвоночных животных к таким белкам относятся антитела, вырабатываемые организмом при иммунном ответе (иммуноглобулины).

8) Запасная

Казеин - основной белок в молоке, также в икре много белков, в семенах бобовых – соя

9) Энергетическая

В любом биологическом процессе (будь то полет шмеля, рост крапивы, пение соловья, вспоминание любимого стихотворения) центральную роль играют белки. Благодаря своему структурному разнообразию, именно белки являются главными функциональными соединениями.

5. Уровни организации белков.

Белки - сложные полимеры (поликонденсаты), мономерами которых являются аминокислоты.

Первичная структура белка – непосредственная аминокислотная последовательность белка.

Вторичная структура белка – образуется с помощью водородных связей, то есть атомы кислорода С=О и атом водорода в группе N-H, которые несут на себе слабо противоположные заряды, способны притягиваться друг к другу. Водородные связи слабее ковалентных. Два способа пространственной организации вторичной структуры: α-спирали, β-листы.

Третичная структура белка – в результате дополнительных взаимодействий между различными участками молекулы белка, то есть спирали, листов и нескрученных, белок приобретает третичную структуру, то есть некую сложную организованную трёхмерную укладку.

1.Участки богатые гидрофобными радикалами стремятся как можно теснее приблизиться друг к другу, чтобы уменьшить площадь контакта с молекулами воды.

2. Многие заряженные группы атомов не участвуют в процессе формирования вторичных структур. Они способны вступать во взаимодействие друг с другом и обеспечивают дополнительное скручивание молекулы белка.

3. Между определёнными остатками аминокислот могут возникнуть прочные дисульфидные мостики. Они служат своеобразными химическими стяжками, закрепляющими необходимую трёхмерную укладку молекулы.

Четвертичная структура белка – различного рода молекулярные комплексы. Например, гемоглобин: состоит из двух молекул α-глобина и двух молекул β-глобина гема и иона железа.

Под действием некоторых внешних и внутренних факторов может происходить изменение структуры белка, очень часто оно не затрагивает первичную структуру, но приводит к изменению четвертичной, третичной и вторичной, то есть та же самая молекула укладывается как-то иначе. Этот процесс получил название изменение конформации белка. Изменение конформации влияет на химические свойства молекулы и в итоге на способность выполнять необходимую функцию.

Функции конкретной молекулы белка зависят не только от её аминокислотной последовательности, но и от её конформации в данный момент. Факторы, влияющие на изменение конформации: температура и изменение концентрация ионов. В отличие от высокой температуры даже сильное изменение концентрации ионов обычно не приводит к необратимой инактивации белков. То есть восстановление первоначальной концентрации ионов возвращает белку его первоначальную конформацию.

Примеры: приготовление белка в яйце на сковороде и посыпание его же поваренной солью. Температура, выше 42-43 градусов по Цельсию опасна для человека по той же причине.

Изменяя в своих клетках концентрации некоторых ионов организм способен тонко регулировать биологическую активность собственных белков.

Билет 6. Строение, разнообразие и функции нуклеиновых кислот

Биосинтез белка очень сложный процесс. Для него необходима информация о том, в какой последовательности должны быть соединены различные аминокислоты. Такую информацию называют наследственной или генетической. Она содержится в особых биоорганических молекулах, относящихся к классу нуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты - это сложные полимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.

Нуклеотид обязательно состоит из 3 частей:

- остаток 5-углеродный циклический моносахарид

- фосфатная группа

- азотистое основание ( предназначено для записи генетической информации)

В основе одной и той же молекулы нуклеиновой кислоты обычно присутствуют нуклеотиды, моносахариды представлены либо только рибозой или только дезоксирибозой

Первые два компонента обеспечивают соединение нуклеотидов в цепочке. При этом может использоваться либо рибоза или дезоксирибоза. Соответственно, различают:

1)РНК – рибонуклеиновые кислоты

2) ДНК дезоксиробонуклеиновые кислоты

В составе ДНК у всех животных существует универсальный набор из 4 вариантов азотистых оснований: аденин-тимин, гуанин-цитазин. Азотистые основания – маленькие, плоские, циклические молекулы (не могут менять форму), с жесткой формой и с небольшим зарядом. Используемые в нуклеиновых кислотах азотистые основания отличаются друг от друга строением углеродного скелета, а главное – расположением слабых электростатических зарядов. В результате строго определенные азотистые основания способны притягиваться и образовывать комплементарные пары. Именно эта способность позволяет нуклеиновым кислотам выполнять свои функции.

В норме молекула ДНК имеет двуцепочечную систему:

А-Г-А-Т-А-Ц-А-Ц-А

Т-Ц-Т-А-Т-Г-Т-Г-Т

Связь между двумя цепочками обеспечивается только за счет водородных связей (а они очень непрочные), поэтому исходная молекула ДНК может распадаться на 2 самостоятельные нуклеотидные цепочки. В свою очередь, каждая из них способна стать основой для биосинтеза нового поколения комплементарных цепей. В итоге возникают две идентичные молекулы, являющиеся точными копиями исходной. Благодаря особенности своего строения молекулы ДНК не только хранят генетическую информацию, но и обеспечивают возможность ее точного копирования.