Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Физико-химические свойства компонентов молока.doc
Скачиваний:
6
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
130.05 Кб
Скачать

Казеин.

Казеин является главным белком молока, его содержание колеблется от 2,1 до 2,9 %. Элементарный состав казеина следующий: углерод – 53,1 %, водород – 7,1 %, кислород – 22,8 %, азот – 15,4 %, сера – 0,8 %, фосфор – 0,8 %. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом, отношением к ионам кальция и сычужному ферменту. В молоке казеин находится в виде специфических частиц или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин – комплекс четырех фракций: s1, s2,  и . В молоке также содержатся производные или фрагменты главных фракций казеина, которые образуются в результате расщепления последних под действием протеолитических ферментов молока. (Образование -казеинов (и протеозо-пептонов) ухудшает технологические свойства молока, так как при выработке творога и сыра они не свертываются сычужным ферментом и теряются с сывороткой.) нормальное свежее молоко содержит около 3 % -казеинов, однако их количество может повышаться (до 10 % и более) при заболевании животных маститом, в конце лактации, в процессе длительного хранения молока при температуре 2 – 4 С.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл связывают значительное количество воды – около 3,7 г на 1 г белка. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл защитную гидратную оболочку. Сильными гидрофильными свойствами обладают макропептиды и гликомакропептиды -казеина казеиновых мицелл. Поэтому при их отщеплении под действием сычужного фермента (или высоких температур) нарушае6тся гидратная оболочка и уменьшается стабильность казеиновых частиц. Изменение гидрофильных свойств казеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в процессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта. Следовательно, гидрофильные свойства казеина не только определяют устойчивость частиц в молоке при его обработке, но и влияют на ход некоторых технологических процессов.

Казеин обладает свойствами амфотерного электролита. Количество свободных карбоксильных групп в казеине больше, чем аминных, поэтому при рН, близком к нейтральному, он имеет отрицательный заряд.

Таким образом, казеин, содержащий различные реакционноспособные группы, может образовывать целый ряд соединений со многими химическими веществами: кислотами, основаниями, альдегидами, металлами, галогенами и т.д.

Свободные аминогруппы могут взаимодействовать с альдегидными группами лактозы и других сахаров с образованием аминосахарного комплекса.

Казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК).

В молоке казеин содержится в виде казеинатов кальция, соединенных с коллоидным фосфатом кальция. В состав ККФК также входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Сывороточные и другие белки молока.

После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6 – 4,7) в сыворотке остается около 0,6 % белков, которые называются сывороточными. Они состаят из β-лактоглобулин, α-лактоальбумин, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина и других минорных белков.

β-лактоглобулин, α-лактоальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное значение, вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевых продутов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительном количестве и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмотря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

К другим белкам молока относят белки, входящие в состав оболочек жировых шариков, их значение огромно.

β-лактоглобулин составляет 50 – 54 % белков сыворотки (или 7 – 12 % всех белков молока). При нагревании молока до температуры 30 С β-лактоглобулин распадается на мономеры, которые при дальнейшем нагревании агрегируют за счет образования S-S-связей. Тепловая денатурация β-лактоглобулина приводит к коагуляции агрегированного белка (он коагулирует почти полностью при 85 – 100 С). При пастеризации молока денатурированный β-лактоглобулин вместе с Cа3(РО4) выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комплексы с -казеином казеиновых мицелл.

α-лактоальбумин – его содержание составляет 20 – 25 % сывороточных белков, или 2 – 5 % общего количества белков. α-лактоальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков. Большая устойчивость α-лактоальбумина к нагреванию обуславливается обратимостью денатурации белка – после осаждения наблюдается восстановление его нативной структуры за счет самопроизвольного свертывания цепей. Этот процесс называется ренатурацией.

Иммуноглобулины – в обычном молоке его содержание мало, но в молозеве они составляют основную массу (до 90 %) сывороточных белков. Иммуноглобулины молока обладают резко выраженными свойствами агглютининов (приклеивать), т.е. веществ, вызывающих склеивание и выпадение в осадок микробов и других клеточных элементов.

Белки оболочек жировых шариков – к ним относят белки, являющиеся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствующие их стабильности во время технологической обработки. Они могут быть прочно встроенными во внутренний липидный слой оболочки, пронизывать ее или располагаться на внешней поверхности оболочки. Это, как правило, гликопротеиды, содержащие 15 – 50 % углеводов и характеризующиеся различной растворимостью в воде. Некоторые из них обладают свойствами ферментов. Важный белковый компонент оболочки – нерастворимый в воде (гидрофобный) гликопротеид. Он прочно встроен во внутренний слой оболочки и сохраняется на поверхности жировых шариков во время тепловой и механической обработки молока или сливок.