
- •1.Пептидні гормони
- •Властивості пептидів
- •1.1 Синтез пептидних гормонів
- •Біологічно активні пептиди
- •1.2 Значення пептидних гормонів
- •2.Тканинні гормони
- •2.1 Ангіотензин
- •2.2 Каллідин
- •2.3 Брадикінін
- •3.Кальцитоні́н
- •4.Глюкаго́н
- •Фізіологічна роль
- •5.Гормони шлунково-кишкового таркту
- •5.1 Гастрин
- •Хімічна будова
- •Фізіологічна роль
- •Регуляція секреції гастрину
- •Патологічні стани
- •5.2 Холецистокінін
- •Молекулярні форми холецістокініна
- •Функції
- •Роль холецістокініна у травленні
- •5.3 Секретин
- •Структура
- •Функції
- •Висновки
- •Список використаної літератури
Міністерство освіти, науки, молоді та спорту України
ДВНЗ”Криворізький національний університет”
Кафедра хімії
Дисципліна “Органічна хімія з основами біохімії”
Доповідь наукового семінару
“Пептидні гормони. Тканинні гормони. Кальцитонін. Глюкагон. Гормони шлунково-кишкового тракту.”
Доповідач:
студентка групи ЕО-12
Фарина Альона Миколаївна
Викладач:
кандидат біологічних наук
Івчук В.В.
Кривий Ріг - 2013
Зміст
Вступ……………………………………………………………………3
1.Пептидні гормони…………………………………………………….4
1.1 Загальна характеристика пептидних гормонів………………..4
1.2 Синтез пептидних гормонів…………………………………….6
2. Тканинні гормони…………………………………………………...7
2.1 Ангіотензин………………………………………………………8
2.2 Калідин……………………………………………………………9
2.3 Брадікінін…………………………………………………………9
3. Кальцитонін…………………………………………………………10
4. Глюкагон………………………………………………………….....12
5.Гормони шлунково-кишкового тракту……………………………..13
5.1 Гастрин…………………………………………………………...14
5.2 Холецистокінін…………………………………………………………………………..17
5.3 Секретин…………………………………………………………………………………….18
ВИСНОВКИ…………………………………………………………….19
СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ………………………….21
ВСТУП
В організмі нараховується приблизно 100 трильйонів клітин різної будови і призначення, які формують цілий ряд високоспеціалізованих тканин, органів і систем. Термін « гормон» походить від грецького hormao, що означає «збуджувати», « приводити в рух». Назва введена Бейлісом і Старлінгом у 1905 році. Ендокринна і нервова система разом забезпечують постійність внутрішнього середовища, гомеостаз. Гормони беруть участь у всіх важливих процесах життєдіяльності організму , зокрема у розмноженні , рості, диференціації і розвитку, адаптації до змін надходження поживних речовин , рідини, електролітів. Синтезують гормони у спеціалізованих клітинах ендокринних залоз, декретуються із них у кров у відповідь на специфічні сигнали, доставляються кров`ю до тканин – мішеней, де викликають специфічну біологічну чи фізіологічну активність. Концентрація гормонів в кров дуже низька, але кількість молекул трильйон у літрі крові. Ця величезна кількість молекул гормонів робить можливим їх вплив на кожну окрему клітину організму. Але гормони діють не на всі клітини, а лише на клітини – мішені, що містять специфічні білки – рецептори, які зв`язують молекули гормонів із високою вибірковістю. Час життя гормонів у крові невеликий, причому для гормонів різних груп різний і складає, як правило, хвилини чи години, а для тиреоїдних гормонів щитовидної залози – дні. Час, за який гормони викликають певну біологічну чи фізіологічну відповідь, також різний. Крім гормонів, які виділяються в кров і діють на тканини, що віддалені від місця утворення, є гормони, проявляють свою дію у тому ж органі, в якому вони синтезуються. До гормонів місцевої дії відносять гормони шлунково – кишкового тракту простагландини, тромбоксани і лейкотрієни, серотонін і гістамін.
1.Пептидні гормони
Пептидні гормони - це численний і найбільш різноманітний за складом клас гормональних сполук, що є біологічно активні речовини. Їх утворення відбувається в спеціалізованих клітинах залізистих органів, після чого активні сполуки надходять в кровоносну систему для транспортування до органів-мішеней. Після досягнення мети гормони специфічно впливають на певні клітини, взаємодіючи з відповідним рецептором.
Це природні або синтетичні сполуки, що містять десятки, сотні або тисячі мономірних ланок - амінокислот. Поліпептиди складаються з сотень амінокислот, на противагу олігопептидам, що складаються з невеликого числа амінокислот (не більше 10-50), і простих пептидів (до 10).
Пептиди вперше були виділені з гідролізатів білків, отриманих за допомогою ферментування.
Термін пептид запропонований Е. Фішером, який до 1905 р. розробив загальний метод синтезу пептидів.
У 1953 В. Дю Виньо синтезував окситоцин, перший поліпептидний гормон. У 1963 р., на основі концепції твердофазного пептидного синтезу (P. Мерріфілд) були створені автоматичні синтезатори пептидів. Використання методів синтезу поліпептидів дозволило отримати синтетичний інсулін і деякі ферменти.
На сьогоднішній день відомо більше 1500 видів пептидів, визначено їх властивості та розроблено методи синтезу.
Властивості пептидів
Пептиди постійно синтезуються у всіх живих організмах для регулювання фізіологічних процесів. Властивості пептидів залежать, головним чином, від їх первинної структури - послідовності амінокислот, а також від будови молекули і її конфігурації в просторі ( вторинна структура).
1.1 Синтез пептидних гормонів
Освіта пептидів в організмі відбувається протягом декількох хвилин, хімічний ж синтез в умовах лабораторії - досить тривалий процес, який може займати кілька днів, а розробка технології синтезу - кілька років. Однак, незважаючи на це, існують досить вагомі аргументи на користь проведення робіт по синтезу аналогів природних пептидів. По-перше, шляхом хімічної модифікації пептидів можливо підтвердити гіпотезу первинної структури. Амінокислотні послідовності деяких гормонів стали відомі саме завдяки синтезу їх аналогів в лабораторії.
По-друге, синтетичні пептиди дозволяють детальніше вивчити зв'язок між структурою амінокислотної послідовності та її активністю. Для з'ясування зв'язку між конкретною структурою пептиду та його біологічну активність була проведена величезна робота по синтезу не однієї тисячі аналогів. В результаті вдалося з'ясувати, що заміна лише однієї амінокислоти в структурі пептиду здатна в кілька разів збільшити його біологічну активність або змінити її спрямованість. А зміна довжини амінокислотної послідовності допомагає визначити розташування активних центрів пептиду і ділянки рецепторного взаємодії.
По-третє, завдяки модифікації вихідної амінокислотної послідовності, з'явилася можливість отримувати фармакологічні препарати. Створення аналогів природних пептидів дозволяє виявити більш "ефективні" конфігурації молекул, які підсилюють біологічну дію або роблять його більш тривалим.
По-четверте, хімічний синтез пептидів економічно вигідний. Більшість терапевтичних препаратів коштували б у десятки разів більше, якби були зроблені на основі природного продукту.
Найчастіше активні пептиди в природі виявляються лише в нанограммових кількостях. Плюс до цього, методи очищення і виділення пептидів з природних джерел не можуть повністю розділити шукану амінокислотну послідовність з пептидами протилежної або ж іншої дії. А в разі специфічних пептидів, синтезованих організмом людини, отримати їх можливо лише шляхом синтезу в лабораторних умовах.