Роль почек в регуляции кщр.

В клетках эпителия почечных канальцев из СО₂ и Н₂О под действием карбоангидразы образуется угольная кислота, которая диссоциирует на ионы Н⁺ и . Протоны секретируются в просвет канальцев, а ионы бикарбоната поступают в кровь, восполняя дефицит -ионов. С секрецией Н⁺ сопряжена реабсорбция ионов Na⁺.

Судьба ионов Н⁺, попавших в мочу.

1. Н⁺ + Н₂СО₃

2. Н⁺ + - выводится

3. Н⁺ + N⁺Н₄ ( + Сl + Na NH₄Cl +Na ).

Ионы и обусловливают кислую реакцию мочи и в составе кислых фосфатов и солей аммония выводятся из организма.

Н арушения КЩР
Ацидоз		Алкалоз

По механизму

1. Метаболический

2. Респираторный (газовый)

Метаболический ацидоз – много кислых продуктов (кетоновые тела, лактат, пируват). Наблюдается при голодании, диабете, лихорадке, нарушении кровообращения, поражении почек.

Респираторный (газовый) ацидоз наблюдается при заболеваниях легких (бронхиты, пневмонии), недостаток кровообращения.

По компенсации:

1. Компенсаторный, рН в N, но меняются другие показатели КЩР.

2. Декомпенсированный – ацидотическая кома.

Алкалоз – состояние дефицита ионов водорода в крови.

Метаболический алкалоз – дефицит ионов Н⁺ в крови, сочетается со снижением содержания ионов К⁺ в крови.

Компенсация метаболического алкалоза осуществляется дыхательным и почечным путем (снижение вентиляции с повышением СО₂ и увеличением экскреции бикарбоната почками).

Причины: дефицит калия, понос, рвота, инфекции ЖКТ, длительное введение стероидных гормонов. Бывает компенсированный и реже декомпенсированный.

Дыхательный алкалоз – избыточное выведение Н₂СО₃. возникает при быстром удалении СО₂ и сопровождается развитием гипокапнии (понижение парциального давления СО₂ в артериальной крови – менее 35 мм рт. столба).дыхательный алкалоз наблюдается при вдыхании чистого кислорода, при подъеме на высоту, при компенсаторной одышке.

Бывает компенсированный.

Н арушения обмена белков плазмы крови
Гипопротеинемия Уменьшение общего содержания белков в сыворотке крови	Гиперпротеинемия Увеличение общего содержания белков в сыворотке крови	Диспротеинемия Изменение соотношения между отдельными фракциями	Парапротеинемия Появление при ряде заболеваний белков, отсутствующих в крови здоровых людей

Причины гипопротеинемий

Задержка воды в организме при отеках на почве цирроза печени, потеря белков с мочой при нефритах, угнетение синтеза белков (при длительных инфекционных заболеваниях, при раковой кахексии, при голодании).

Причины гиперпротеинемий

Потеря больших количеств воды при диарее, неукротимой рвоте, тяжелых травмах ожогах. Это относительная гиперпротеинемия. Абсолютная гиперпротеинемия обусловлена резким нарастанием иммуноглобулинов и патологических белков. (миеломная болезнь).

Строение молекулы Ig.

Молекула Ig состоит из 4 полипептидных цепей: 2 тяжелых – Н-цепи и 2 легких – L-цепи. Легкие и тяжелые цепи соединены дисульфидными мостиками. Легкие цепи Ig бывают 2 видов: каппа и лямбда. Тяжелые цепи определяют специфичность Ig и различаются по аминокислотному составу. Различают 5 типов тяжелых цепей: IgG – , IgA – , IgM – , IgD – . На легких и тяжелых цепях выделяют вариабельные и константные участки. Вариабельные участки у иммуноглобулинов, направленных против различных АГ различны.

Для связывания АГ на молекуле Ig имеются активные центры.

А.ц. образован V-участками легкой и тяжелой цепи. Разрыв S-S между цепями приводит к исчезновению активных центров. На молекуле Ig два активных центра, т.е. Ig бивалентны.

А.ц. – щель, которая комплементарна молекуле АГ. Комплементарность стереоспецифическая и электрохимическая.

В молекуле Ig имеется шарнирный участок – это середина Н-цепей. Шарнирный участок не имеет вторичной структуры, здесь находится пролин и молекула Ig делает изгиб, что обеспечивает приспособление Ig к взаимодействию с АГ. Вторичная структура Ig представлена -спиралью, в которой есть -структуры или «клубки». «Клубки» называются доменами, которые возникают при образовании дисульфидных связей между аминокислотными остатками внутри одной цепи.

Ig расщепляются протеолитическими ферментами: папаином и пепсином.

Папаин расщепляет молекулу Ig в шарнирной области на 3 фрагмента: 2 Fab и Fc-фрагмент. Fab-фрагмент имеет активный центр и это обеспечивает его связывание с АГ, происходит образование комплекса АГ-АТ.

Fc-фрагмент выполняет эффекторную функцию: обеспечивает прохождение через плаценту, прохождение через мембрану клеток, обеспечивает фиксацию иммуноглобулинов на поверхности собственных клеток, связывает комплемент, который способен лизировать клетку.

IgG составляет 70-75% общего количества иммуноглобулинов. Концентрация IgG в сыворотке достигает нормы к 7-летнему возрасту. Повышенная концентрация IgG наблюдается при инфекциях, при болезнях печени.

Пониженная концентрация IgG наблюдается у новорожденных, при недостаточности гуморального иммунитета.

IgG – единственный иммуноглобулин, проникающий через плаценту; благодаря этому плод получает материнские антитела.

IgM представляет собой пентамер молекулы IgG. Пять молекул, аналогичных IgG, соединены между собой полипептидной цепью J. IgM лучше, чем другие связывает комплемент. IgM синтезируется в ответ на большинство антигенов у детей первого года жизни. Обнаружение у плода антител класса М указывает на внутриматочную инфекцию.

IgA сывороточный иммуноглобулин А бывает в разных формах: обычной, димерной и трехмерной. IgA, которые выходят из кровяного русла через слизистые оболочки в просвет дыхательных путей, помимо J-цепи, имеют секреторный компонент – SC. SC-структура защищает IgA от разрушающего действия ферментов, находящихся в скретах слизистых оболочек. Содержание IgA достигает нормы к 10 годам. IgA – типичный иммуноглобулин слизистых оболочек. Функция IgA – защита слизистых оболочек от инфекций.

IgE – содержится в крови в низких концентрациях. IgE обладает высокой цитофильностью, т.е. способностью присоединяться к тучным клеткам и базофилам. Присоединение антигена к IgE, находящаяся на этих клетках, приводит к выделению гистамина и это вызывает развитие реакций гиперчувствительности немедленного типа (аллергических реакций).

IgD – не связывает комплемент, не проходит через плаценту, не связывается с тканями. Биологическая функция не ясна; вероятно, он служит рецептором В-лимфоцитов.