
- •1. Использование осадочных реакций в клинической лаборатории.
- •7 . Холестерин, содержание в крови, источники, биологическая роль.
- •8. Липопротеины плазмы крови. Состав, строение, биологическая роль. Атерогенные и антиатерогенные липопротеины.
- •9. Липотропные вещества, представители, биологическая роль.
- •10. Формы кислотности желудочного сока. Методы оценки кислотообразующей функции желудка.
- •11. Роль hCl в переваривании белков.
- •14. Характеристика ферментов панкреатического сока.
- •15. Характеристика ферментов кишечного сока
- •16. Индикан, механизм образования, содержание в крови, пути выведения,
- •17. Суточная потребность в белках, жирах, углеводах и воде.
- •19. Содержание креатинина в крови и моче, диагностическое значение.
- •21. Аспартатаминотрансфераза, строение, биологическая роль.
- •22. Аланинаминотрансфераза, строение, биологическая роль. Содержание в крови, диагностическое значение.
- •23. Лактатдегидрогеназа. Строение. Диагностическое значение определения изоферментного спектра.
- •24. Аммиак, источники, содержание в крови и моче. Гипераммониемия, её
- •25. Мочевая кислота. Способы выведения из организма. Нормативные
- •26. Возрастные показатели содержания общего билирубина
- •28. Принцип метода определения билирубина в плазме крови (Метод
- •29. Изменения соотношений форм билирубина и других желчных пигментов
- •30. Уробилин, его происхождение. Диагностическое значение определения в
- •31. Общее содержание белков плазмы крови в различные возрастные
- •32. Белковые фракции плазмы крови. Количественная оценка. Изменения
- •33. Белки острой фазы, диагностическое значение
- •34. Гемоглобин, содержание в крови. Причины изменения
- •35. Фетальный гемоглобин и принцип определения его концентрации в
- •36. Карбоксигемоглобин, содержание в крови. Механизм образования.
- •37. Метгемоглобин, содержание в крови. Механизм образования.
- •38. Гликированный гемоглобин, содержание в крови. Механизм
- •39. Остаточный азот, нормативные показатели. Соотношение
- •40. Формы азотемий и их причины. Возрастные особенности.
- •41. Показатели кислотно-основного состояния, нормативные величины. Методы оценки, диагностическое значение
- •42. Понятие о компонентах, определяющих осмоляльность крови. Нормативные величины, диагностическое значение
- •43. Содержание натрия в плазме и эритроцитах. Биологическая роль.
- •44. Содержанке калия в плазме и эритроцитах. Биологическая роль.
- •45. Содержание кальция в крови. Биологическая роль.
- •46. Содержание фосфатов в крови. Биологическая роль.
- •47. Содержание железа в крови. Источники. Биологическая роль.
- •48.Энзимный профиль тканей и органов.
- •49. Методы определения активности ферментов. Единицы активности.
- •50. Определения активности амилазы в крови. Нормативные величины,
- •51. Диагностическое значение определения креатинфосфокиназы и ее
- •52. Содержания органических веществ в моче и их происхождение
- •53. Глюкозурия, причины и методы открытия глюкозы в моче
- •54. Протеинурия. Причины и методы открытия белка в моче
- •55. Ацетонурия, причины и методы открытия кетоновых тел в моче
- •56. Гематурия, причины и методы открытия крови в моче
- •57. Сравнительный состав коровьего и женского молока по содержанию
- •58.Сравнительный состав коровьего и женского молока по содержанию
33. Белки острой фазы, диагностическое значение
Воспалительная реакция сопровождается высвобождением различных белков (преимущественно из печени), также выполняющих медиаторные функции. Их объединяют общим термином белки острой фазы воспаления.
Гаптоглобин входит в состав глобулиновой фракции. Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшийся гаптоглобин– гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, при этом предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Методом электрофореза выявлены 3 группы гаптоглобинов: Нр 1–1, Нр 2–1 и Нр 2–2. Установлено, что имеется связь между наследованием типов гаптоглобинов и резус-антителами.
Ингибиторы трипсина обнаруживаются при электрофорезе белков плазмы крови в зоне α1- и α2-глобулинов; они способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. В норме содержание этих белков составляет 2,0–2,5 г/л, но при воспалительных процессах в организме, беременности и ряде других состояний содержание белков-ингибиторов протеолитических ферментов увеличивается.
Трансферрин относится к β-глобулинам и обладает способностью соединяться с железом. Комплекс трансферрина с железом окрашен в оранжевый цвет. В этом комплексе железо находится в трехвалентной форме. Концентрация трансферрина в сыворотке крови составляет около 200–400 мг% (23–45 мкмоль/л). В норме только 1/3 трансферрина насыщена железом.
Церулоплазмин имеет голубоватый цвет, обусловленный наличием в его составе 0,32% меди; обладает слабой каталитической активностью, окисляя аскорбиновую кислоту, адреналин, диоксифенилаланин и некоторые другие соединения. Концентрация церулоплазмина в сыворотке крови в норме 25–43 мг% (1,7–2,9 мкмоль/л). При гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона–Коновалова) содержание церулоплазмина в сыворотке крови значительно снижено, а концентрация меди в моче высокая. Снижение уровня церулоплазмина отмечается также при мальабсорбции, нефрозе, дефиците меди, возникающем при парентеральном питании.
Содержание церулоплазмина повышено при беременности, гипертирео-зе, инфекции, апластической анемии, остром лейкозе, лимфогранулематозе, циррозе печени.
С-реактивный белок получил свое название в результате способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. В сыворотке крови здорового организма С-реактивный белок отсутствует, но обнаруживается при многих патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.
Появляется С-реактивный белок в острый период болезни, поэтому его иногда называют белком «острой фазы». С переходом в хроническую фазу заболевания С-реактивный белок исчезает из крови и снова появляется при обострении процесса. При электрофорезе белок перемещается вместе с α2-глобулинами.
Криоглобулин в сыворотке крови здоровых людей также отсутствует и появляется в ней при патологических состояниях. Отличительное свойство этого белка – способность выпадать в осадок или желатинизироваться при температуре ниже 37°С. При электрофорезе Криоглобулин чаще всего передвигается вместе с γ-глобулинами. Криоглобулин можно обнаружить в сыворотке крови при миеломе, нефрозе, циррозе печени, ревматизме, лимфосаркоме, лейкозах и других заболеваниях.
Интерферон – специфический белок, синтезируемый в клетках организма в ответ на воздействие вирусов. Этот белок обладает способностью угнетать размножение вирусов в клетках, но не разрушает уже имеющиеся вирусные частицы. Образовавшийся в клетках интерферон легко выходит в кровяное русло и оттуда проникает в ткани и клетки. Интерферон обладает специфичностью, хотя и не абсолютной. Например, интерферон обезьян угнетает размножение вируса в культуре клеток человека. Защитное действие интерферона в значительной степени зависит от соотношения между скоростями распространения вируса и интерферона в крови и тканях.