- •1 Уровни организации белковых молекул. Аминокислотный составбелков.
- •2 Олигомерные белки. Гемоглобин. Миоглобин.
- •3 Физико-химические св-ва белков.
- •4 Лабильность. Денатурация. Прионы.
- •5 Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
- •6 Глобулярные и фибрилярные белки
- •7 Хромопротеины
- •8 Нуклеиновые кислоты
- •9 Вторичная структура днк и рнк
- •12 Витамин в1 (тиамин)
- •13 Тиаминпирофосфат
- •14 Витамин в12, представление о его химическом строении. Биологическая роль, основные пищевые источники.
- •18 Пантотеновая кислота (в5)
- •19. Фолиевая кислота и ее коферментная форма. Биологическое значение ее.
- •20 Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов.
- •21 Никотиновая кислота, ее химическое строение и биологическая роль. Основные пищевые источники никотиновой кислоты.
- •21 Витамин в2 (рибофлавин)
- •22 Витамин а, его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина а.
- •23 Витамины группы д, их строение и физиологическая роль.
- •24. Аскорбиновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.
- •25 Витамин е. Его химическое строение и физиологическое значение.
- •26 Витамин к, его строение и физиологические функции
- •27 История открытия и изучения ферментов Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •29 Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата.
- •30 Классификация ферментов, и ее принципы:
- •31 Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
- •34, 37Классификация ферментов, и ее принципы:
- •36 Ингибирование ферментативной активности и его виды. Медико-биологическое значение ингибирования.
- •38 Эндоэнергетические и экзергонические реакции в живой клетке.
- •40 Биологическое значение цтк
- •45 Дыхательная цепь митохондрий, ее локализация в клетке, строение и основные принципы функционирования.
- •48 Токсичность кислорода.
- •50 Иерархия регуляторных систем.
- •51. Механизм действия гормонов.
- •53 Г. Задней доли гипофиза.
- •54. Гомоны надпочечников: Кортикостероиды(корковое вво).
- •55 Эстрогены
- •56 Андрогены
- •57. Прогестерон.
- •59. Гормоны мозгового в-ва надпочечников
- •60. Гормоны щитовидной железы.
- •62,63 Углеводы, в общем. Гликолипиды и гликопротеиды. Гомо- и гетерополисахариды.
- •64 Глюкоза – важнейший метаболит углеводного обмена.
- •65 Наследственные нарушения обмана моносахаридов и дисахаридов.
- •66 Аэробный распад глюкозы. Физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
- •67 Глюкозо-6-фосфат, схема путей его образования и использования в организме
- •68 Синтез гликогена и гликогенолиз. Биологическое значение и регуляция этих процессов и роль печени в их реализации.
- •69Пути синтеза полисахаридов. Роль утф в синтезе полисахаридов. Регуляция синтеза и распада полисахаридов. Гликогенозы и биохимические механизмы их возникновения.
- •71 Гликогенолиз и его биологическое значение.
- •70 Свойства и строение гликогена. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена и его гормональная регуляция.
- •73 Молочнокислое брожение, последовательность реакций, энергетический выход, биологическое значение.
- •75 Окислительное декарбоксилирование пвк и роль этого процесса в клеточном метаболизме. Пируват как ключевой метаболит в превращениях углеводов, аминокислот и жирных кислот.
- •76 Взаимопревращение углеводов и его роль в клеточном метаболизме.
- •78 Глюкозо-лактатный и глюкозо-аланиновый циклы.
- •80 Челночные механизмы транспорта восстановительных эквивалентов из цитоплазмы в митохондрии. Химизм, медико-биологическое значение.
- •82 Представление о пентозофосфатном пути превращения глюкозы. Его роль в метаболизме клеток. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5-фосфата).
- •83 Пентозофосфатный путь превращения глюкозы в эритроцитах и жировой ткани. Значение этого пути для данного вида тканей. Особенности протекания в пролиферирующих клетках.
- •85 Классификация сфинголипидов, их физико-химическое строение и физиологическая роль. Представление о сфинголипидозах.
- •86 Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушения переваривания и всасывания. Биосинтез триглицеридов, локализация этого процесса в клетке и его значение.
- •87 Ненасыщенные жирные кислоты, их физико-химические свойства и значение для клеток. Незаменимые липидные факторы питания.
- •88 Липидный состав мембран - фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Роль липидов в формировании липидного бислоя. Латеральная диффузия липидов и белков. Участие фосфолипаз в обмене фосфолипидов.
- •89 Распад и синтез триацилглицеринов: химизм, биологическое значение и регуляция.
- •90 Представление о биосинтезе и катаболизме фосфолипидов и гликолипидов. Функции фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы.
- •91 Образование желчных кислот и их роль в переваривании жиров. Конъюгирование желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Связь с обменом холестерина. Строение желчных кислот.
- •93 Химическое строение гликолипидов и их биологическая роль.
- •94 Окисление ненасыщенных жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •97 Биосинтез кефалина и лецитина и их биологическая роль. Липотропные факторы.
- •99 Холестерин как предшественник других стероидов. Биохимические основы развития атеросклероза.
- •100 Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль аполипопротеинов в составе хиломикронов. JIипопротеинлипаза.
- •101 Краткая характеристика липопротеидов крови. Роль апопротеинов в функционировании липопротеидов. Диагностическое значение определения липопротеинов в клинике.
- •102 Хиломикроны, их физико-химическая характеристика и физиологическое значение.
- •104 Роль печени в липидном обмене.
- •108 Типы дезаминирования аминокислот и их значение в клеточном обмене. Непрямое дезаминирование, химизм процесса, стадии, биологическое значение.
- •109 Цикл мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемии.
- •110 Трансаминирование, химизм процесса, специфичность аминотрансфераз. Диагностическое значение определения аминотрансфераз.
- •111 Пути обезвреживания аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Механизмы обезвреживания аммиака в печени; в нервной и мышечной ткани.
- •112Глицин, его строение и роль в обмене веществ. Основные пути метаболизма глицина. Глицин как важнейший донор углеродных фрагментов для биосинтезов.
- •113 Аспарагиновая и глутаминовая кислоты, строение, роль в метаболизме основные пути метаболизма, биологическое значение глутатиона.
- •114 Строение аргинина и гистидина. Их роль в обмене веществ.
- •116 Роль цистеина и метионина в обмене веществ. Липотропные факторы. S-аденозилметионин, как липотропный фактор.
- •117Роль лизина и аргинина в клеточном метаболизме.
- •118 Роль тирозина в метаболизме человека и животных.
- •120 Строение днк эукариотических клеток и механизмы, лежащие в основе ее пространственной упаковки. Многообразие азотистых оснований. Функции нуклеиновых кислот в живых организмах.
- •121 Генетический код и его характеристика. Молекулярные механизмы возникновения наследственных болезней. Краткое описание процесса трансляции.
- •122 Строение рибосом прокариот и эукариот. Роль рибосом в биосинтезе белка.
- •123 Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •125 Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение. Подагра.
- •126 Представления о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
- •127 Распад гема. Образование и пути выделение билирубина. Желтухи, диагностика. Характеристика распада гемоглобина в неонатальном периоде. Физиологическая желтуха новорожденных.
- •132 Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты.
- •128 Биосинтез гема и его регуляция. Химизм реакций до порфобилиногена, представление о дальнейших путях синтеза гема. Порфирии.
- •129 Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
- •130 Незаменимые факторы питания и их медико-биологическое значение. Необходимость оптимального обеспечения детского организма незаменимыми факторами питания.
- •131 Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки; суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
12 Витамин в1 (тиамин)
Хорошо раствор воде. Его водные р-ры в кислой среде выдерживают нагрев до выс t без сниж биологич активности. В нейтр и щелочн среде вит B1, быстро разруш при нагревании. (частичное или полное разруш B1 при кулинарной обработке пищи).Вит B1 легко всасывается в ки-ке, но не накапл-ся в тк и не облад токсич св-ми. Избыток выводится с мочой. Тиамин помогает организму эффективно использовать сахара и крахмал. При отсутствии или недостаточности развив тяж забол – бери-бери распростр в ряде стран Азии и Индокитая,где основнпродуктом пит явл рис.
13 Тиаминпирофосфат
Тиаминпирофосфат - это активн форма тиамина(или тиаминдифосфат)-образ-ся при участии специфич АТФ-зависимого фермента тиаминпирофосфокиназы(содерж в печени и тк мозга)
14 Витамин в12, представление о его химическом строении. Биологическая роль, основные пищевые источники.
Витамин В12 (кобаламин антианемический вит)- В моле В12 центр атомкобальта соединен с атомамиазота четырех восстановленных пиррольных колец, образ порфириноподобное корриновое ядро, и с атомомазота 5,6-диметил-бензимидазола . У члка и жив недостаток В12 приводит к развитию злокач макроцитарной, мегалобластической анемии. Помимо изменений кроветв ф-и, для авитаминоза В12 специфичны также нар деятельности НС.Биологическая роль. Выявлены ферментные системы, в составе кот в качестве простетической гр участвуют не свободный В12,а В12-коферменты, или кобамидные коферменты. Хим реакции, в кот В12 приним участие как кофермент, условно делят на 2 гр в соответствии с его хим природой. К 1 гре относ реакции трансметилирования, в кот метилкобаламин выполн роль промежуточного переносчика метильной гр (реакции синтеза метионина и ацетата).
В12 (кобаламин)
соединение. в основе которого цикл коррина. сост из 4 восст. пиррольных колец, сод. ковалентно связанный ион кобальта. Ядро молек — плоскостная струк. с препендикулярно располож. к ней нуклеотидом.
В организме обр-ся 2 кофермента: метилкобаламин в цитоплазме и дезоксиаденозилкобаламин в митох.
Метил-В12 явл. коферментом метионинсинтазы, перен. метильную гр. с 5-метил-ТГФК на гомоцистеин с обр метионина. Принимает участие в превращении производных фолиевой кислоты, необх. для синт. нуклеотидов.
Дезоксиаденозилкобаламин в кач-ве кофермента уч-т в метаб. жир. к-т с нечетным числом атомов С - изомеризация D-метилмалонил-КоА в сукцинил-КоА.
15 НАДФ и НАД: Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)- участв в реакциях окисл — восстановл. Структура
НАДФ служит акцептором водорода при окисл углеводов; в восстановленной форме явл донором водорода при биосинтезе жирных к-т. В хлоропластах растит кл НАДФ восстанавл-ся при световых реакциях фотосинтеза. НАД (никотинамидадениндинуклеотид)- кофермент, присутств во всех живых кл; входит в состав ферментов гр дегидрогеназ, катализирующих окисл-восстановительные реакции.
Во многих окисл-восстанов реакциях НАД или НАДФ присоедин протон и 2 электрона, переносимые от окисляемого субстрата к окисленному коферменту; в обратной реакции водород переносится от восстановл кофермента к субстрату. При этом водород отщепл-ся и присоед-ся к атому углерода амида никотиновой кислоты в 4-м положении.
НАДФ+ и НАД(РР)
никотианмид обр. в печени из триптофана. Витамин РР - предш коферментов НАД и НАДФ, входящих в состав дегидрогеназ и редуктаз. Молек.НАД предст. собой динуклеотид, постр. из аденинрибонуклеотида и никотинамидрибонуклеотида (последний отвеч. за проявл. каталитич. акт-ти), связ-х фосфоангидридным мостиком, а НАДФ имеет третий остаток фосфорной к-ты в полож. 2' рибозы аденилового нуклеотида. Спос-ть НАД и НАДФ переносить электроны и протоны от окисляемого субстрата к другому акцептору обесп-т выполнение этими коферм. важной биол. ф-ции в процессе клеточ. дыхания.Перен. эл. в процессах, связ. с извлечением энергии из поступ. в орг-м молек.
НАДФН-донор Н в р-циях синт жир. к-т, холестерина, стер. горм., детокс. антиб., коферменты р-ций, спос-х возникновению актив. форм О2 в фагоцитах.
НАДФ - аллостреич регул ферм. энерг. обм., ферм. ц. Кребса. р-ций глюконеогенеза.
16 ФАД
его струк. эл. - рибофлавин (В2), фосфолирование к-го происх. в энтероцитах кишеч., печени, эритр-х. Постр. из изоаллоксазина и рибитола и 2 ост. фосф. к-ты. Явл. коферм. оксидаз, перен. эл. с окисл. субстр. на О2. Явл. промежут. переносчиками эл. и прот. в дых. цепи, вх. в сост. сукцинатдегидрогеназного комплекса, катализир. р-ции окисления жир. к-т в митохондриях.
17 Фосфопиридоксаль (произв. В6)
Струк. особ. - наличие формильной гр.. необх. для формир. ковал. связи с аминокислотойи фосфат. гр., благодаря к-й коэнзим удерж. в активном центре фермента. Ковал. присоед. аминок-ты к пиридоксальфосфату в акт. ц. ферм.
Трансаминирование - пренос а-аминогруппы с аминоксилоты на а-кетокислоту. Р-ции катализ. ферм. аминотрансферазы, коферм. к-х служит пиридоксальфосфат.
Пиридоксальфосфат явл. простетич. гр. декарбоксилазы аминокислот.
Кофермент аминотрансфераз, синтетаз, гидроксилаз и других ферментов, уч. в метаб. аминок-т; особенно важна его роль в метаб. триптофана, глицина, серина, глутамата. Пиридоксальфосфат необходим также для синтеза предшественника гема . Кроме того, он стабилизирует структуру мышечной фосфорилазы (в составе этого фермента сосредоточена значительная часть запасов витамина В6).