9 Вторичная структура днк и рнк

Образ-ся за счет взаимод нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, водородных связей. Классич пример вторичн структуры ДНК - двойная спираль ДНК – это сам распростр в природе форма ДНК, сост из двух полинуклеотидных цепей ДНК. Построение каждой новой цепи ДНК осуществл по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию одной цепи ДНК соотв строго опред основание др цепи: в комплемнтарной паре напротив A стоит T, а напротив G располагается C и т.д.

Принцип комплементарности используется в синтезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином) Денатурация ДНК происходит при нагревании раствора до 70-100 °С, а также в сильнокислой или щелочной средах, или в растворе мочевины. В результате раз­рушения водородных и гидрофобных связей цепи расходятся и принимают конфор-мацию беспорядочного клубка. Температура денатурации зависит от состава ДНК: чем больше в ДНК нуклеотидных пар ГЦ, тем выше температура денатурации.

Денатурация данного образца ДНК происходит в довольно узком интервале тем­ператур, поэтому ее часто называют плавлением.

Денатурация сопровождается увеличением поглощения при 260 нм (т. н. гиперхромный эффект). Поглощение может увеличиться примерно в 1,5 раза. Это дает удобный метод наблюдения за ходом денатурации. Денатурацию можно обнаружить также по уменьшению вязкости раствора.

Относительное поглощение — это отношение поглощения УФ-излучения ра­створом ДНК при комнатной температуре к поглощению при температурах, ука­занных на графике.

10,11Витамины — высокомолек. органич. соед., жизненно важные для чел. Не синт. в орг. чел-ка. Обесп. норм. развитие орг-ма и адекват. скороть протекания бх и физиол. проц-в. Ряд витам. синт. микрофлорой пищ. тракта.

В зав-ти от растворим. в неполяр. орг. раст-х или в вод. среде различ. жирорастворимые и водорастворимые витамины.

Наруш. регул. пр-в обм. и разв. патол. часто связ. с недостат. поступ. витаминов, полным отсут, наруш. их всас., транспорта, изм-ми синт. коферментов с уч-м витаминов. Авитаминозы, гиповитаминозы, при кот. наруш. деят-ть или акт-ть ферм. сист. Вит. регул обм. в-в через ферм. сист., в сост. к-х входят. Витамины поступают в организм человека с пищей или синтезируются микрофлорой.

Коферменты — орг. соед. небелковой природы, необх. для осущ. каталитич. действия многих ферментов. Наиболее распр. гр. сост. соединения нуклеотидной природы, а также, содержащие остатки фосфорной кислоты. Кофермент м.б. связан с белковой ч. молек. ковал. (простетическая гр. - ФАД, биотин. липоевая к-та) и нековал. св. (взаимод. с ферм. на время р-ции — НАД, НАДФ).

Во многих случаях для активации ферментов требуются опр. низкомолек. соед. - кофакторы- ионы металлов. Кофактор может образовывать с апоферментом(белк. ч. ферм.) прочные ковалентные связи. Ионы металла стабилизируют нативную конформацию фермента, структуру его активного центра и субстрата.

Витамин В1(тиамин).

Постр. из пиримидинового и тиазолового колец, соед. метиленовой гр. Акт. форма- тиаминдифосфат (ТПФ,ТДФ).

Вып. ф-цию простетической гр. ферментов-декарбоксилаз, уч-х в метаболизме ПВК и a-кетоглутората, явл. кофактором транскетолазы, катализир. петозофосфатный путь

Металлоферменты содержат связанные с молек. белка ионы металлов, опр. их ф-цию. Щелочная фосфатаза в акт. ц. сод. Zn. В нек. металлоферм. ион металла уч. в обр-ии связи между молек субстр. и акт. ц. кофермента. Ионы металла непосред. уч-т в катализе. В акт. ц. могут сод-ся Zn, Mn, Fe, Cu. Карбоангидраза сод. ион цинка в акт. ц. Zn отщеп протон от молек. воды с обр. иона гидроксила. к-й удерж-ся в акт. ц. ферм. за счет коорд. связи.

Уч. в электрофил. катлизе, ок-восст р-циях.

Обр-е ацетил-КоА - субтр. для синтеза жир. к-т, стер. горм, холестерина, кет. тел, АН и ацетилглюкозаминов. Трансп. короткоцепоч. жир. к-т в митох., окислит декарбокс. кетокислот ПВК и а-кетоглутората.

Фолиевая кислота сост. из производной птеридина, а-аминобензойной кислоты и глутамата (1-7 остатков), В орг. чел. превращ. в тетрагидрофолиевую к-ту. Осн. кол-во входит в сост. эритроцитов. ТГФК уч. в переносе одноуглерод. фрагм. с промежут. ст. окисления в пр-се биосинт. пуринов (тимина), метионина (из гомоцистеина), уч. во взаимопревращениях серина и глицина.

ТГФК служит донором одноуглерод. радик. в р-циях синт. пуриновых нукл-в.