- •1 Уровни организации белковых молекул. Аминокислотный составбелков.
- •2 Олигомерные белки. Гемоглобин. Миоглобин.
- •3 Физико-химические св-ва белков.
- •4 Лабильность. Денатурация. Прионы.
- •5 Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
- •6 Глобулярные и фибрилярные белки
- •7 Хромопротеины
- •8 Нуклеиновые кислоты
- •9 Вторичная структура днк и рнк
- •12 Витамин в1 (тиамин)
- •13 Тиаминпирофосфат
- •14 Витамин в12, представление о его химическом строении. Биологическая роль, основные пищевые источники.
- •18 Пантотеновая кислота (в5)
- •19. Фолиевая кислота и ее коферментная форма. Биологическое значение ее.
- •20 Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов.
- •21 Никотиновая кислота, ее химическое строение и биологическая роль. Основные пищевые источники никотиновой кислоты.
- •21 Витамин в2 (рибофлавин)
- •22 Витамин а, его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина а.
- •23 Витамины группы д, их строение и физиологическая роль.
- •24. Аскорбиновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.
- •25 Витамин е. Его химическое строение и физиологическое значение.
- •26 Витамин к, его строение и физиологические функции
- •27 История открытия и изучения ферментов Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •29 Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата.
- •30 Классификация ферментов, и ее принципы:
- •31 Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
- •34, 37Классификация ферментов, и ее принципы:
- •36 Ингибирование ферментативной активности и его виды. Медико-биологическое значение ингибирования.
- •38 Эндоэнергетические и экзергонические реакции в живой клетке.
- •40 Биологическое значение цтк
- •45 Дыхательная цепь митохондрий, ее локализация в клетке, строение и основные принципы функционирования.
- •48 Токсичность кислорода.
- •50 Иерархия регуляторных систем.
- •51. Механизм действия гормонов.
- •53 Г. Задней доли гипофиза.
- •54. Гомоны надпочечников: Кортикостероиды(корковое вво).
- •55 Эстрогены
- •56 Андрогены
- •57. Прогестерон.
- •59. Гормоны мозгового в-ва надпочечников
- •60. Гормоны щитовидной железы.
- •62,63 Углеводы, в общем. Гликолипиды и гликопротеиды. Гомо- и гетерополисахариды.
- •64 Глюкоза – важнейший метаболит углеводного обмена.
- •65 Наследственные нарушения обмана моносахаридов и дисахаридов.
- •66 Аэробный распад глюкозы. Физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
- •67 Глюкозо-6-фосфат, схема путей его образования и использования в организме
- •68 Синтез гликогена и гликогенолиз. Биологическое значение и регуляция этих процессов и роль печени в их реализации.
- •69Пути синтеза полисахаридов. Роль утф в синтезе полисахаридов. Регуляция синтеза и распада полисахаридов. Гликогенозы и биохимические механизмы их возникновения.
- •71 Гликогенолиз и его биологическое значение.
- •70 Свойства и строение гликогена. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена и его гормональная регуляция.
- •73 Молочнокислое брожение, последовательность реакций, энергетический выход, биологическое значение.
- •75 Окислительное декарбоксилирование пвк и роль этого процесса в клеточном метаболизме. Пируват как ключевой метаболит в превращениях углеводов, аминокислот и жирных кислот.
- •76 Взаимопревращение углеводов и его роль в клеточном метаболизме.
- •78 Глюкозо-лактатный и глюкозо-аланиновый циклы.
- •80 Челночные механизмы транспорта восстановительных эквивалентов из цитоплазмы в митохондрии. Химизм, медико-биологическое значение.
- •82 Представление о пентозофосфатном пути превращения глюкозы. Его роль в метаболизме клеток. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5-фосфата).
- •83 Пентозофосфатный путь превращения глюкозы в эритроцитах и жировой ткани. Значение этого пути для данного вида тканей. Особенности протекания в пролиферирующих клетках.
- •85 Классификация сфинголипидов, их физико-химическое строение и физиологическая роль. Представление о сфинголипидозах.
- •86 Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушения переваривания и всасывания. Биосинтез триглицеридов, локализация этого процесса в клетке и его значение.
- •87 Ненасыщенные жирные кислоты, их физико-химические свойства и значение для клеток. Незаменимые липидные факторы питания.
- •88 Липидный состав мембран - фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Роль липидов в формировании липидного бислоя. Латеральная диффузия липидов и белков. Участие фосфолипаз в обмене фосфолипидов.
- •89 Распад и синтез триацилглицеринов: химизм, биологическое значение и регуляция.
- •90 Представление о биосинтезе и катаболизме фосфолипидов и гликолипидов. Функции фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы.
- •91 Образование желчных кислот и их роль в переваривании жиров. Конъюгирование желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Связь с обменом холестерина. Строение желчных кислот.
- •93 Химическое строение гликолипидов и их биологическая роль.
- •94 Окисление ненасыщенных жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •97 Биосинтез кефалина и лецитина и их биологическая роль. Липотропные факторы.
- •99 Холестерин как предшественник других стероидов. Биохимические основы развития атеросклероза.
- •100 Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль аполипопротеинов в составе хиломикронов. JIипопротеинлипаза.
- •101 Краткая характеристика липопротеидов крови. Роль апопротеинов в функционировании липопротеидов. Диагностическое значение определения липопротеинов в клинике.
- •102 Хиломикроны, их физико-химическая характеристика и физиологическое значение.
- •104 Роль печени в липидном обмене.
- •108 Типы дезаминирования аминокислот и их значение в клеточном обмене. Непрямое дезаминирование, химизм процесса, стадии, биологическое значение.
- •109 Цикл мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемии.
- •110 Трансаминирование, химизм процесса, специфичность аминотрансфераз. Диагностическое значение определения аминотрансфераз.
- •111 Пути обезвреживания аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Механизмы обезвреживания аммиака в печени; в нервной и мышечной ткани.
- •112Глицин, его строение и роль в обмене веществ. Основные пути метаболизма глицина. Глицин как важнейший донор углеродных фрагментов для биосинтезов.
- •113 Аспарагиновая и глутаминовая кислоты, строение, роль в метаболизме основные пути метаболизма, биологическое значение глутатиона.
- •114 Строение аргинина и гистидина. Их роль в обмене веществ.
- •116 Роль цистеина и метионина в обмене веществ. Липотропные факторы. S-аденозилметионин, как липотропный фактор.
- •117Роль лизина и аргинина в клеточном метаболизме.
- •118 Роль тирозина в метаболизме человека и животных.
- •120 Строение днк эукариотических клеток и механизмы, лежащие в основе ее пространственной упаковки. Многообразие азотистых оснований. Функции нуклеиновых кислот в живых организмах.
- •121 Генетический код и его характеристика. Молекулярные механизмы возникновения наследственных болезней. Краткое описание процесса трансляции.
- •122 Строение рибосом прокариот и эукариот. Роль рибосом в биосинтезе белка.
- •123 Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •125 Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение. Подагра.
- •126 Представления о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
- •127 Распад гема. Образование и пути выделение билирубина. Желтухи, диагностика. Характеристика распада гемоглобина в неонатальном периоде. Физиологическая желтуха новорожденных.
- •132 Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты.
- •128 Биосинтез гема и его регуляция. Химизм реакций до порфобилиногена, представление о дальнейших путях синтеза гема. Порфирии.
- •129 Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
- •130 Незаменимые факторы питания и их медико-биологическое значение. Необходимость оптимального обеспечения детского организма незаменимыми факторами питания.
- •131 Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки; суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
110 Трансаминирование, химизм процесса, специфичность аминотрансфераз. Диагностическое значение определения аминотрансфераз.
Трансаминирование - фермент. р-ция обратимого переноса аминогруппы с АК на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Р-ции катализируют аминотрансферазы, коферментом служит пиридоксальфосфат. Вступать в р-ции трансамини. могут почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина. Чаще всего в реакциях трансамини. уч. АК, сод. к-х в тк. значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.
Трансаминир. - заключ. этап синтеза зам. АК из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В рез-те происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства АК, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминир. общее кол-во АК в кл. не меняется.
111 Пути обезвреживания аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Механизмы обезвреживания аммиака в печени; в нервной и мышечной ткани.
Пути обезвреживания аммиака
В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом в результате реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому конц-ция аммиака в организме должна сохраняться на низком уровне. Действительно, уровень аммиака в крови в норме не превышает 60 мкмоль/л (это почти в 100 раз меньше концентрации глюкозы в крови). В опытах на кроликах показано, что концентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной. Т. о., аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко выделяющихся с мочой.
синтез глутамина и аспарагина
синтез мочевины
аминирования а-кетоглутората
синтез пуриновых и пиримидиновых структур
нейтрализация в почках к-тами и выведение в виде аммонийных солей.
В мозге и некоторых др. органах может протекать восстановит. аминирование α-кетоглутарата под дейст. глутаматдегидрогеназы, катализирующей обратимую р-цию. Однако этот путь обезвреж. аммиака в тканях используется слабо, так как глутаматдегидрогеназа катализирует преимущ. р-цию дезаминирования глутамата.
Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится преимущественно в виде аланина. Этот механизм необходим, т.к. активность глутаматдегидрогеназы в м-цах невелика и непрямое дезаминирование АК малоэфф.
112Глицин, его строение и роль в обмене веществ. Основные пути метаболизма глицина. Глицин как важнейший донор углеродных фрагментов для биосинтезов.
Основные пути метаболизма глицина. Глицин как важнейший донор углеродных фрагментов для биосинтезов.
Глицин является единственной из всех входящих в состав белков аминок-т, в молекуле которой нет ассиметричного атома углерода. Г.незаменим в синтезе в боразовании белков,париновых нуклеотидов, гемма гемоглобина, парных желчных кислот, креатина, глутатиона.
Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов.
Глицин, его строение и роль в обмене веществ.
При распаде глицина обр-ся СО2, NH3, метилентетрагидрофолиевая к-та.. катализ. глицинсинтазным комплексом.
Биологическая роль:
протеиногенная АК,
исп. для синтеза пуринов, поставляя атомы углерода в положении 4, 5 и 7 пуринового остова;
при коньюгации с холевой к-той обр-ся гликохолевая к-та;
синтез гема (порфириновое кольцо)
синтез липидов,
синтез НАД. ФАД,
синтез креатина (косп. N-метилглицин)
синтез желчных кислот,
уч. в глюконеогенезе.
Уч. в синтезе глутатиона, в обезвреживании бензойной к-ты.
Глицин - заменимая АК, основным источником к-й служит серии. Р-цию синтеза глицина из серина катализирует серин-оксиметилтрансфераза, коферментом является Н4-фолат. При образовании ПВК из глицина, глицин сначала превращ. в серин. а затем в ПВК.