- •1 Уровни организации белковых молекул. Аминокислотный составбелков.
- •2 Олигомерные белки. Гемоглобин. Миоглобин.
- •3 Физико-химические св-ва белков.
- •4 Лабильность. Денатурация. Прионы.
- •5 Основные св-ва белковых фракций крови и их классификация.
- •6 Глобулярные и фибрилярные белки
- •7 Хромопротеины
- •8 Нуклеиновые кислоты
- •9 Вторичная структура днк и рнк
- •12 Витамин в1 (тиамин)
- •13 Тиаминпирофосфат
- •14 Витамин в12, представление о его химическом строении. Биологическая роль, основные пищевые источники.
- •18 Пантотеновая кислота (в5)
- •19. Фолиевая кислота и ее коферментная форма. Биологическое значение ее.
- •20 Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов.
- •21 Никотиновая кислота, ее химическое строение и биологическая роль. Основные пищевые источники никотиновой кислоты.
- •21 Витамин в2 (рибофлавин)
- •22 Витамин а, его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина а.
- •23 Витамины группы д, их строение и физиологическая роль.
- •24. Аскорбиновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.
- •25 Витамин е. Его химическое строение и физиологическое значение.
- •26 Витамин к, его строение и физиологические функции
- •27 История открытия и изучения ферментов Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •29 Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата.
- •30 Классификация ферментов, и ее принципы:
- •31 Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
- •34, 37Классификация ферментов, и ее принципы:
- •36 Ингибирование ферментативной активности и его виды. Медико-биологическое значение ингибирования.
- •38 Эндоэнергетические и экзергонические реакции в живой клетке.
- •40 Биологическое значение цтк
- •45 Дыхательная цепь митохондрий, ее локализация в клетке, строение и основные принципы функционирования.
- •48 Токсичность кислорода.
- •50 Иерархия регуляторных систем.
- •51. Механизм действия гормонов.
- •53 Г. Задней доли гипофиза.
- •54. Гомоны надпочечников: Кортикостероиды(корковое вво).
- •55 Эстрогены
- •56 Андрогены
- •57. Прогестерон.
- •59. Гормоны мозгового в-ва надпочечников
- •60. Гормоны щитовидной железы.
- •62,63 Углеводы, в общем. Гликолипиды и гликопротеиды. Гомо- и гетерополисахариды.
- •64 Глюкоза – важнейший метаболит углеводного обмена.
- •65 Наследственные нарушения обмана моносахаридов и дисахаридов.
- •66 Аэробный распад глюкозы. Физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
- •67 Глюкозо-6-фосфат, схема путей его образования и использования в организме
- •68 Синтез гликогена и гликогенолиз. Биологическое значение и регуляция этих процессов и роль печени в их реализации.
- •69Пути синтеза полисахаридов. Роль утф в синтезе полисахаридов. Регуляция синтеза и распада полисахаридов. Гликогенозы и биохимические механизмы их возникновения.
- •71 Гликогенолиз и его биологическое значение.
- •70 Свойства и строение гликогена. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена и его гормональная регуляция.
- •73 Молочнокислое брожение, последовательность реакций, энергетический выход, биологическое значение.
- •75 Окислительное декарбоксилирование пвк и роль этого процесса в клеточном метаболизме. Пируват как ключевой метаболит в превращениях углеводов, аминокислот и жирных кислот.
- •76 Взаимопревращение углеводов и его роль в клеточном метаболизме.
- •78 Глюкозо-лактатный и глюкозо-аланиновый циклы.
- •80 Челночные механизмы транспорта восстановительных эквивалентов из цитоплазмы в митохондрии. Химизм, медико-биологическое значение.
- •82 Представление о пентозофосфатном пути превращения глюкозы. Его роль в метаболизме клеток. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5-фосфата).
- •83 Пентозофосфатный путь превращения глюкозы в эритроцитах и жировой ткани. Значение этого пути для данного вида тканей. Особенности протекания в пролиферирующих клетках.
- •85 Классификация сфинголипидов, их физико-химическое строение и физиологическая роль. Представление о сфинголипидозах.
- •86 Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушения переваривания и всасывания. Биосинтез триглицеридов, локализация этого процесса в клетке и его значение.
- •87 Ненасыщенные жирные кислоты, их физико-химические свойства и значение для клеток. Незаменимые липидные факторы питания.
- •88 Липидный состав мембран - фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Роль липидов в формировании липидного бислоя. Латеральная диффузия липидов и белков. Участие фосфолипаз в обмене фосфолипидов.
- •89 Распад и синтез триацилглицеринов: химизм, биологическое значение и регуляция.
- •90 Представление о биосинтезе и катаболизме фосфолипидов и гликолипидов. Функции фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы.
- •91 Образование желчных кислот и их роль в переваривании жиров. Конъюгирование желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Связь с обменом холестерина. Строение желчных кислот.
- •93 Химическое строение гликолипидов и их биологическая роль.
- •94 Окисление ненасыщенных жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •97 Биосинтез кефалина и лецитина и их биологическая роль. Липотропные факторы.
- •99 Холестерин как предшественник других стероидов. Биохимические основы развития атеросклероза.
- •100 Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль аполипопротеинов в составе хиломикронов. JIипопротеинлипаза.
- •101 Краткая характеристика липопротеидов крови. Роль апопротеинов в функционировании липопротеидов. Диагностическое значение определения липопротеинов в клинике.
- •102 Хиломикроны, их физико-химическая характеристика и физиологическое значение.
- •104 Роль печени в липидном обмене.
- •108 Типы дезаминирования аминокислот и их значение в клеточном обмене. Непрямое дезаминирование, химизм процесса, стадии, биологическое значение.
- •109 Цикл мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемии.
- •110 Трансаминирование, химизм процесса, специфичность аминотрансфераз. Диагностическое значение определения аминотрансфераз.
- •111 Пути обезвреживания аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Механизмы обезвреживания аммиака в печени; в нервной и мышечной ткани.
- •112Глицин, его строение и роль в обмене веществ. Основные пути метаболизма глицина. Глицин как важнейший донор углеродных фрагментов для биосинтезов.
- •113 Аспарагиновая и глутаминовая кислоты, строение, роль в метаболизме основные пути метаболизма, биологическое значение глутатиона.
- •114 Строение аргинина и гистидина. Их роль в обмене веществ.
- •116 Роль цистеина и метионина в обмене веществ. Липотропные факторы. S-аденозилметионин, как липотропный фактор.
- •117Роль лизина и аргинина в клеточном метаболизме.
- •118 Роль тирозина в метаболизме человека и животных.
- •120 Строение днк эукариотических клеток и механизмы, лежащие в основе ее пространственной упаковки. Многообразие азотистых оснований. Функции нуклеиновых кислот в живых организмах.
- •121 Генетический код и его характеристика. Молекулярные механизмы возникновения наследственных болезней. Краткое описание процесса трансляции.
- •122 Строение рибосом прокариот и эукариот. Роль рибосом в биосинтезе белка.
- •123 Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •125 Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение. Подагра.
- •126 Представления о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
- •127 Распад гема. Образование и пути выделение билирубина. Желтухи, диагностика. Характеристика распада гемоглобина в неонатальном периоде. Физиологическая желтуха новорожденных.
- •132 Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты.
- •128 Биосинтез гема и его регуляция. Химизм реакций до порфобилиногена, представление о дальнейших путях синтеза гема. Порфирии.
- •129 Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
- •130 Незаменимые факторы питания и их медико-биологическое значение. Необходимость оптимального обеспечения детского организма незаменимыми факторами питания.
- •131 Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки; суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
29 Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата.
Для ферментов характерна высокая специфичность по отнош к катализируемой реакции (реакционная или каталитическая специфичность) и соответствующим субстратам (субстратная спе цифичность). Реакционная специфичность заключается в том, что фермент катализирует определенный тип каталитических превращений одного или нескольких
субстратов по одному из возможных путей его превращения. Различают специфичность:
-Абсолютную (Фермент имеет активный центр, кот комплементарен только 1субстрату. Аргиназа, катализ-щая расщепление аргинина на орнитин и мочевину, аспартаза, катализирующая реакцию),
-групповую (относительную)- (Фермент способен катализировать однотипные реакции с небольшим кол-вом структурно схожих субстратов.
-Стереоспецифичность (Фермент способен катализировать превращения только одного из двух стереоизомеров.),
-Двойственную(Фермент взаимодействует с резко различающимися по структуре субстратами).
Зависимость ск ферментативной реакции от величины рН обусловлена влиянием рН р-ра на ионизацию функциональных гр в активном центре фермента, поверхностных группировок фермента и функциональных гр субстрата.
Отклонение рН от оптимального значения приводит к изменению конформации фермента и его активного центра, а также субстрата, в итоге наруш-ся взаимодействие субстрата и кофермента с активным центром фермента. При значительном отклонении от оптимального значения рН ферментативная активность утрачивается из-за денатурации фермента.
30 Классификация ферментов, и ее принципы:
В 1961г Международный союз биохим.и молек.биолог.разраб системат номенклатуру, согл кот все ферменты разбиты на 6 осн классов в зав-ти от типа катализ хим реакц. Кажд класс сост из многочил подклассов и подподклас с учетом преобраз хим группы субстрата, дон и акцепт преобраз группир-к, нал-ия доп мол-л и т.д.
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ - сложные белки, В качестве акцептора электронов используются коферменты НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН, гем, дигидробиоптерин, ионы металлов.
ТРАНСФЕРАЗЫ - как сложные, так и простые белки, ГИДРОЛАЗЫ - большинство ферментов - простые белки, лишь немногие содержат ион металла. Подразделяются на подклассы в зависимости от расщепляемой связи.
, ЛИАЗЫ -как простые, так и сложные белки; коферментами могут быть пи-ридоксальфосфат, ТДФ, . ИЗОМЕРАЗЫ - большая их часть является простыми белками, но есть и сложные , ЛИГ АЗЫ (СИНТЕТАЗЫ).- большинство этих ферментов простые белки но некот (образующие С—С связи) содержат биотин. Подклассы зависят от природы образующейся связи).
31 Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
При увелич концентр фермента (если конц субстрата значит превыш концентр фермента и не изменяется) ск реакции увелич линейно. Зависимость между ск реакции и конц фермента прямо пропорц V=k([S]).
При пост концентр фермента ск реакции по мере увеличения конц субстрата увелич-ся гиперболически. Зависимость V=k(l/[S]), достигая предельной макс ск (кривая Михаэлиса).
Константа Михаэлиса (Кm) численно равна той концентрации субстрата, при кот ск реакции составл половину макс. Величина Кm - харак-ка каталитич активности фермента,чем она меньше, тем выше активность ферм.
Уравнение Михаэлиса-Ментен:
V= Vmax [S]/ Km+[S]
При низк концентрации субстрата [S] ск ферментат реакции V опред-ся частотой столкновений мол субстрата S и фермента Е. Уравнение Михаэлиса-Ментен:
V= Vmax [S]/ Km+[S]
При низк концентрации субстрата [S] скорость ферментативной реакции V определяется частотой столкновений мол субстрата S и фермента Е. При повыш [S] кол-во фермент-субстратных комплексов [ES] возрастает и увелич и ск реакции. При полн насыщении субстратом мол фермента увеличение конц субстрата [S] уже не вызыв увелич ск реакции. Графич такая кинетич зависимость описывается гиперболической кривой. Кинетич зависимость такого вида назт кинетикой Михаэлиса-Ментен, а все подчиняющиеся этой модели ферменты - ферментами Михаэлиса-Ментен. Кажд фермент характ-ся макс ск Vmax и константой Михаэлиса Кm. Это главные количеств хар-ки фермента. Для практич определения этих кинетич параметров всегда использ координаты Лайнуивера-Бэрка. Главн причина этого сост в том,что в прямых координатах никогда невозможно точно определить Vmax и Кm.
Специфичность дейст. ферментов
Ф. обладают реакционной и субстр. специф.
Катал. опр. тип каталитич. превращ. одного или неск. субст. по одному из возм. путей превращ. Субст. спец. - спос-ть 1 Ф. взаимод только с опр субст. Разл. абсолютную(ферм. 1 акт.ц.. комплим. 1 субст., аргиназа) группов.(спос. катал. однотип. р-ции, с неб. кол-вом струк. схожих субст, гексокиназа), стереоспециф.(катал. превр. 1 из 2 стереоизом.), двойств.(взаимод с отлич. по струк субст. - ксантинооксидаза. ок. ксантин и альдегиды). Субст. спец. обесп. ступенч. Необх. также электростатич. соотв, обусл. спариванием противоп. заряж. гр. субст. и акт.ц. Ф.