1 Уровни организации белковых молекул. Аминокислотный составбелков.

Б. представл собой сложные полипептиды,аминок-ты в кот связаны пептидн связми,образ-мися при взаимод Альфа-карбоксильных и Альфа-аминогрупп аминок-т.

К дипептиду могут присоедин др аминок-ты, образуя три-, тетра-, пентапептид и т д вплоть до образ крупн полипептида.Последоват-сть расположения аминок-т в полипептиде предстал собой первичную структуру белка. Всего сущ 4 уровня структурной организации белка- первичная, вторичн, тетичн, четвертичная структура. Структура большинства белков сост из 3 уровней.

Первич. структ. белков-линейная послед-ть аминок-т ост-в в полипептид. цепи. уник., генетич. детерминир., им. неб. число дисульфид. св., опр-т пространств. конформ. белковой молек.

Вторич. струк. белка — простр. структ. полипептид. цепи, обусл-ая водородными св. образ-ми функц-ми гр. пептидного остова. a-спирал. струк. пепт. цепь обр. спираль, на каждый виток 3,6 аминок. ост. водород. св. возн. между С=О и NH гр. пепт. св. через 4 аминок. ост. b-складчатые струк. стабилиз. множ. водород. св. между атомами пепт. гр.

линейн. уч-в одной или разных полипепт. цепей. Паралл. или антипаралл. складч. слои. Беспорядочные клубки с нерег. струк. необх. для компактиз. белков. молек.

Третич. струк. белка — обр. в рез-те взаимод. между радикалами аминок-т. Нативная струк. белка. Гидрофоб. взаимод. между неполяр радик., ионные и водор. св. между гидрофил. гр. радик. аминок-т. ковал. дисульф. св. между цистеиновыми. ост.

Четвертич струк. - простр. распол нек. полипепт. цепей объедин. гидрофоб.. ионными, водород. взаимод. Простр. и химич. соотв. между пов-ми субъединиц — комплиментарность. Актив. гр. радик. аминок-т на контакт. уч-ке 1 субъед. обр. слабые хим. св. с актив. гр. радик. на контакт. уч-ке др. субъед. с выс. специф., искл. ошибки в формир. четверт. струк.

20протеиногенная аминок-та, кодир. генет кодом и опр. св-ва каждого белка. a-углерод. атом связан с карбоксильной гр.. амино гр., H и различ боковыми радик. Аминок-ты сод-т L-аминокислоты. св-ва белков опр-ся св-вами боковых радик. аминок.

Гидрофоб. аминок-ты: аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин

Нейтр. гидрофил. ам-ты: глицин. серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин,

Кислые гидрофил.: аспарагиновая к-та, глутаминовая к-та

Основные гидрофил.: аргинин. лизин, гистидин.

Глицин — синт. гема, пуриновых осн., желч. к-т.Алинин, глутамин - перенос азота из тканей в печень для обр-ия мочевины. Серин, треонин — обр-е гидратной оболочки белка за счет обр. Н-связей.Аспартат, глутамат — обесп. раств. белка. св-я молек. воды на его пов-ти, стабилиз молек. белка. Лизин, Аргинин. гистидин — повыш раств. молек. за счет созд. гидрат. об-ки, His удерживает Fe2+ в геме. Аспарагин. глутамин уч. в обр. водород. св. в белках. созд. гидрат. об-ку. Цистеин - в актив. центры белка вводятся реакционно актив. тиольные группы, стабилизир. струк. белк. молек. дисульф. св. Метионин обр. гидрофоб. св. с радик. аминок-т, его произв. спос. переносить -CH3 гр. на другие молек. Фениаланин. тирозин, триптофан стабилиз струк белка, гидрофоб. взаимод. с др. аминок-ми ост. Tyr уч. в обр. Н-св. Пролин делает молек. белка компактной, с его уч. формир коллагеновая спираль.

Пептидная связь - соед. гаминогр. 1 аминок-ты с карбоксльной гр. другой. Очень прочные. что объясняется резонансом 2 ковал. св. одинар. или двойной и распол. -CO-NH- группировок в одной плоскости. В орг. разрываются протеолитич. ферментами.

Пептидная цепь имеет одно направление, N-конец. несущий свободную аминогруппу 1 аминок-ты и С-конец, несущий карбоксильную гр. последнего аминок-го ост.