45. Белки мышц (структура, свойства, роль). Источники энергии для мышечного сокращения. Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна.

Укорочение мышцы во время сокращения ее является результатом специфических процессов, которые происходят в мышечном волоконце и приводят к внутримолекулярным изменениям в области отдельных полипептидных цепей (42). В мышце, как и в других белках, имеется два вида белков — волокнистые и клубочковые. Первые являются сократительными элементами и составляют основную часть мышечной ткани. Вторые играют роль биокатализаторов обмена, в процессе которого образуется энергия для работы мышцы. К кдубочковым' белкам мышцы относятся среди других миоген и ряд глобулинов, которые исполняют многочисленные ферментные функции, связанные с процессом гликолиза, как основным энергетическим процессом. Свыше 60% мышечной массы составляют волокнистые белки — миозин и актин. Имеются две разновидности актина — клубочко-вая и волокнистая. Волокнистая форма образуется путем полимеризации глобулярных молекул — явление, сходное с трансформацией фибриногена в фибрин. Миозин и актин соединяются в акто-миозин, сократительный элемент мышечной клетки. Сокращение актомиозина, которое происходит при наличии АТФ как источника энергии и ионов кальция и магния, заключается во внутримолекулярном изменении полипептидной цепи, т. е. в собирании ее в складки и укорочении.

Многоядерные мышечные клетки удлиненной формы окружены клеточной оболочкой (сарколемма). Многочисленные клетки, расположенные параллельно друг к другу, образуют мышечные волоконца, через всю длину волоконца проходят параллельные пучки нитей актомиозина, миофибриллы. Постоянной структурной единицей является саркомер, очерченный двумя лентами Z. В области полоски А находятся молекулы актина (более узкие) и миозина (более широкие), расположенные продольно в виде вытянутых столбиков. В том месте, где молекула актина соприкасается с молекулой миозина, происходит сокращение, во время которого наступает падение двойного зубца полоски А. Полоска J короче и не имеет такой дифференцированной структуры, как полоски А. Здесь молекулы актина чередуются с полосками миозина. На основании исследований спектра в ультрафиолетовых лучах установлено, что в подосках J имеется большое количество АТФ и эта часть волоконца, вероятно, играет важную роль в сокращении мышцы. Следует также добавить что миозин обладает свойствами фермента, расщепляющего аденозинтрифосфорную кислоту на аденозиндифосфорную кислоту с выделением соответствующего количества энергии.

Мышечное сокращение зависит от энергии, поставляемой АТФ. Большая часть этой энергии тратится на приведение в действие храпового механизма, с помощью которого поперечные мостики тянут актиновые нити. Небольшое количество энергии необходимо: (1) для откачивания ионов кальция из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулум после завершения сокращения; (2) на активное перемещение ионов натрия и калия через мембрану мышечного волокна с целью поддержания соответствующей ионной среды.

Первым источником энергии, используемым для восстановления АТФ, является креатинфосфат — вещество с высокоэнергетической фосфатной связью, подобной связям АТФ. Высокоэнергетическая фосфатная связь креатинфосфата имеет несколько большее количество свободной энергии, чем каждая связь АТФ. Креатинфосфат немедленно расщепляется, и освобожденная энергия вызывает связывание нового фосфата с АДФ, восстанавливая АТФ.

Вторым важным источником энергии, используемым для восстановления как АТФ, так и креатинфосфата, является гликолиз гликогена, предварительно накопленного в мышечных клетках. Быстрое ферментативное разрушение гликогена до пировиноградной кислоты, а затем до молочной кислоты освобождает энергию, которая используется для превращения АДФ в АТФ.

Во-первых, гликолитические реакции могут происходить даже при отсутствии кислорода, и мышечное сокращение может поддерживаться в течение нескольких секунд, а иногда более 1 мин, даже если доставка кислорода из крови не доступна. Во-вторых, скорость образования АТФ с помощью гликолиза примерно в 2,5 раза выше, чем при образовании АТФ в реакциях питательных веществ клетки с кислородом. Однако конечных продуктов гликолиза в мышечных клетках накапливается так много, что примерно через 1 мин гликолиз также теряет способность поддерживать максимальное мышечное сокращение.

Третьим и решающим источником энергии является окислительный метаболизм, т.е. комбинирование кислорода с конечными продуктами гликолиза и различными другими клеточными питательными веществами с освобождением энергии. Потребляемыми питательными веществами являются углеводы, жиры и белки. Для чрезвычайно длительной максимальной мышечной активности, продолжающейся в течение многих часов, основная часть энергии получается из жиров, но при мышечной активности длительностью 2-4 ч до половины энергии может получаться из накопленных углеводов.

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

· 1-2-3 – стадии сокращения;

· 4-5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.