6. Связи, стабилизирующие структуру белка.

1. электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

2. водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;

3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;

4. дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

7. Физико-химические свойства белков.

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче.

8. Механизм возникновения заряда.

Молекула белка имеет электрический заряд, обусловленный почти исключительно диссоциацией ионогенных групп —СООН и —NH2.

иона, одновременно обладающего положительными и отрицательными зарядами (амфиона), совершается за счет перехода протона из карбоксильной группы в аминогруппу:

Заряд белковой молекулы в нейтральной среде определяется соотношением количества свободных групп —СООН и — NH2 и степенью их диссоциации.

Чем больше карбоксильных групп — СООН, тем выше отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты.

Преобладание аминных групп — NH2 сообщает белку основные свойства и положительный заряд.

Таким образом, заряд белка зависит от реакции среды, а также от соотношения количества его карбоксильных и аминных групп и их степеней диссоциации.

В состоянии, при котором число разноименных зарядов в белковой частице одинаково и ее общий заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой данного белка.

В других случаях, например при электрофоретическом разделении белков, нужно, чтобы они, наоборот, имели достаточный заряд.