Вариант 10
Используя данные
T,K |
298 |
303 |
307,5 |
312 |
321 |
330 |
k |
0,40 |
0,75 |
0,95 |
1,48¦ |
3,03 |
7,72 |
Вычислить значение энергии активации щелочного гидролиза карбометоксидигидрогизокарбостирила.
2.Реакция димеризации вещества А в газовой фазе - реакция второго порядка по этому веществу. Кинетика этого процесса может быть изучена при помощи измерения в определенные моменты времени давления реагирующей системы при постоянном объеме. При 599,2 К. для реакции димеризации бутадиена были получены следующие данные:
t, мин |
Р-3, Па |
t, мин |
Р-3, Па |
0 |
84,2 |
49,50 |
66,4 |
3,25 |
82,4 |
60,87 |
64,4 |
6,12 |
80,9 |
68,05 |
63,3 |
10,08 |
78,9 |
77,57 |
62,0 |
14,30 |
76,8 |
90,05 |
60,4 |
20,78 |
74,2 |
103,58 |
59,0 |
29,18 |
71,4 |
119,00 |
57,7 |
36,38 |
69,5 |
135,72 |
56,4 |
Графически и аналитически вычислите константу скорости.
3. Считается, что дезаминирование L-серина и L-треонина у Еsherichia coli катализируется одним ферментом. Были получены кривые насыщения фермента субстратом (использовали очищенные препараты фермента). Фермент, субстрат, кофакторы (глутатион и аденозин-5’-фосфат) и фосфатный буфер, рН 7,8 (общий объем 1 лм), инкубировали при 37оС в течение 10 мин и определяли образование кетокислоты. Были получены следующие результаты:
Концентрация субстрата, мг/мл |
Количество образовавшейся кетокислоты за 10 мин, мкмоль |
|
|
субстрат L-серин |
субстрат L-треонин |
0,05 |
0,14 |
0,29 |
0,15 |
0,37 |
0,45 |
0,25 |
- |
1,00 |
0,50 |
0,58 |
1,25 |
1,0 |
0,71 |
1,55 |
5,0 |
0,89 |
1,60 |
Определите константу Михаэлиса для каждого субстрата.
В таблице приведены значения начальных скоростей реакций 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолин-5-она с этиловым эфиром аланина, соответствующие начальным концентрациям реагентов. Найти порядок реакции по каждому компоненту.
Vo*107,моль/л*сек |
[A] o*103,моль/л |
[B]o*103,моль/л |
4,06 |
2,15 |
15,1 |
4,20 |
10,0 |
3,36 |
12,10 |
6,38 |
15,1 |
36,80 |
10,0 |
29,4 |