3. Полиуретаны

Полиуретаны – высокомолекулярные соединения, содержащие в основной цепи уретановые фрагменты –NH-CO-O-. Для их получения используют ступенчатую сополимеризацию диизоцианатов с дигидроксипроизводными:

В основе процесса – присоединение гидроксигруппы по связи С=N изоцианатной группы (образование уретана, стр. 359); такую разновидность ступенчатой полимеризации называют полиприсоединением. Полиуретаны используются для получения покрытий, эластомеров (каучуков); широко известно их использование для получения пенопластов (поролон).

IX.4.2. Пептиды и белки

Важнейшие биополимеры – белки – являются природными полиамидами. Их основу составляют полипептидные цепи, образующиеся при поликонденсации аминокислот; образование полипепидной цепи можно представить общей формальной схемой:

Фрагмент CO-NH – в принципе, обычный амидный фрагмент – в данном случае называется пептидной связью. Как и во всех полимерах, концевые группы в белках отличаются от неконцевых. Концевое аминокислотное звено, содержащее группу NH₂, называется N-концевым звеном или просто N-концом; соответственно, концевое звено с группой СООН называют С-концевым (С-концом).

Приведенная схема действительно является формальной, т.к. ни в природе, ни в лаборатории белки не получаются из немодифицированных аминокислот. Однако обратная реакция – гидролиз белков до мономерных аминокислот – протекает при действии водных растворов кислот и щелочей.

В образовании белков принимают участие 20 аминокислот, т.е. белки представляют собой сополимеры многих мономеров. При этом во всех белках соблюдается строгая специфичность расположения мономерных звеньев; (аминокислотная последовательность); иными словами, в каждой макромолекуле индивидуального белка последовательность расположения мономерных звеньев одинакова. Эта специфичная для каждого белка последовательность называется первичной структурой данного белка. Именно в первичной структуре заключена значительная по объёму информация, определяющая биологические функции данного белка. Для сравнения можно указать, что в синтетических сополимерах чаще всего наблюдается либо чисто случайное расположение мономерных звеньев в каждой молекуле (статистические сополимеры, например, сополимер бутадиена со стиролом), либо чередование звеньев (чередующиеся сополимеры, например, рассмотренные выше синтетические полиэфиры, полиамиды и полиуретаны); естественно, их информационная ценность незначительна.

В то время, как ранее рассмотренные полимеры являются полидисперсными, т.е. состоящими из однотипно построенных макромолекул разной величины, белки по большей части являются монодисперсными, т.е. состоящими из идентичных макромолекул.

В ряде случаев взаимодействие аминокислот по указанной выше формальной схеме приводит к образованию не высокомолекулярных соединений, а олигомеров; эти олигомеры называют пептидами. Простейшие пептиды, содержащие два аминокислотных звена, называют дипептидами; если звеньев три – то трипептидами и т.д. Пептиды широко распространены в природе и выполняют важные биологические функции. Граница между пептидами и белками четко не определена; условно ее можно провести в области 50 аминокислотных звеньев в цепи (примерно столько звеньев имеет известный белок инсулин).

Прежде чем рассматривать непосредственно пептиды и белки, необходимо остановиться на мономерах - аминокислотах.

X.4.2.1. Аминокислоты – мономеры в синтезах

пептидов и белков.

Как уже указывалось, для синтеза природных пептидов и белков используются, в основном, 20 аминокислот; 19 из них можно представить общей формулой (721):

Р азличия между этими аминокислотами – в природе групп R. Эти группы удивительно разнообразны по структуре; входя в дальнейшем в полипептидные цепи в виде боковых групп, они придают белкам богатейшие и строго индивидуальные комплексы свойств.

В представленной ниже таблице приведены структуры этих радикалов, а также полные и сокращенные названия соответствующих аминокислот.

Таблица 1

Аминокислоты H₂N-CH(R)COOH, наиболее часто встречающиеся в белках

№	Полное название	Сокращ. название	Группа R
1	Глицин	Gly	H-
2	Аланин	Ala	CH3-
3	Валин	Val	(CH3)2CH-
4	Лейцин	Leu	(CH3)2CH2CH2-
5	Изолейцин	Ile	CH3CH2CH(CH3)-
6	Фенилаланин	Phe	C6H5CH2
7	Триптофан	Trp
8	Метионин	Met	CH3SCH2CH2-
9	Серин	Ser	HOCH2-
10	Треонин	Thr	CH3CH(OH)-
11	Аспарагин	Asn	H2N-CO-CH2CH2-
12	Глутамин	Gln	H2N-CO-CH2CH2CH2-
13	Лизин	Lys	H2NCH2CH2CH2CH2-
14	Аргинин	Arg
15	Гистидин	His
16	Аспарагиновая кислота	Asp	HOOC-CH2-
17	Глутаминовая кислота	Glu	HOOC-CH2CH2-
18	Цистеин	Cys	HSCH2-
19	Тирозин	Tyr

Двадцатая аминокислота – пролин (Pro) (722) cодержит не первичную, а вторичную аминогруппу, входящую в цикл:

Радикалы R, определяющие специфику аминокислот, принято разделять на гидрофобные и гидрофильные. К гидрофобным относятся радикалы первых восьми аминокислот, приведенных в таблице, а также пролина; это - неполярные группы. Остальные группы являются гидрофильными; это полярные группы, они способны образовывать водородные связи с молекулами воды, а некоторые из них способны ионизироваться (в лизине, аргинине и гистидине образовывать аммонийные катионы, в аспарагиновой и глутаминовой кислотах – карбоксилат-анионы; кроме того, в щелочных условиях боковые группы тирозина и цистеина образуют, соответственно, фенолят- и тиолят-анионы). Специфические наборы гидрофильных и гидрофобных групп в макромолекулах белков определяет их форму и поведение в физиологических условиях.

Кроме глицина, все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат асимметрический атом углерода; они входят в состав белков в виде чистых энантиомерных форм; их конфигурация представлена ниже:

Для всех аминокислот, кроме цистеина, это соответствует S- конфигурации [для цистеина – R-конфигурации, т.к. только в нем заместитель R (СН₂SH) старше группы СООН]. До сих пор для обозначения данной конфигурации используется более раннее обозначение – L-конфигурация – по аналогии с номенклатурой углеводов. Соответственно, энантиомеры с противоположной конфигурацией называют D-аминокислотами; такие аминокислоты иногда называют «неприродными», хотя некоторые из них встречаются в природе – в небелковых компонентах микроорганизмов и грибов – но никогда в белках).