– Образование сложных эфиров (этерификация):

H₂N–СН₂–СООН + Н₃С–СН₂–ОН H₂N–СН₂–СО–О–СН₂–СН₃ + Н₂О

– Образование галогенангидридов:

H₂N–СН₂–СООН + РСl₅  H₂N–СН₂–СО–Сl + РОСl₃ + НСl.

– Образование амидов:

H₂N–СН₂–СООН + NН₃  H₂N–СН₂–СО–NН₂ + Н₂О

– Декарбоксилирование:

H₂N–СН₂–СООН H₂N–СН₃ + СО₂.

4. Реакции по аминогруппе

– Взаимодействие с кислотами:

H₂N–СН₂–СООН + НСl  Сl^– N⁺Н₃–СН₂–СООН.

– Ацилирование:

H₂N–СН₂–СООН + Сl–СО–СН₂–СН₃  Н₃С–СН₂–СО–NН–СН₂–СООН + НСl.

пропионилглицин

– Алкилирование:

H₂N–СН₂–СООН + СН₃I  Н₃С–NН–СН₂–СООН + НI.

метилглицин

– Реакция с азотистой кислотой:

H₂N–СН₂–СООН + НNО₂  N₂ + Н₂О + HО–СН₂–СООН

– Дезаминирование (ферментативное):

Гидролитическое:

H₂N–СН₂–СООН + Н₂О  HО–СН₂–СООН + NН₃.

Восстановительное:

H₃С–СН(NН₂)–СООН + 2 Н  H₃С–СН₂–СООН + NН₃.

Окислительное:

H₃С–СН(NН₂)–СООН H₃С–СО–СООН + NН₃.

Внутримолекулярное:

H₃С–СН(NН₂)–СООН  H₂С=СН–СООН + NН₃.

5. Свойства за счет радикалов.

Реакции окисления и восстановления (по НS- и SS-группам); алкилирования, ацилирования и этерификации (по NН₂-, ОН-, НО–С₆Н₄-, НООС-группам); амидирования (по НООС-группам); нитрования и галогенирования (по ароматическим ядрам); дезаминирования (по группам –NН₂); декарбоксилирования (по группам –СООН); фосфорилирования и сульфатирования (по группам –ОН); азосочетания (по ароматическим и гетероциклическим ядрам) и т.д.

Б Е Л К И

Белки – это высокомолекулярные соединения, которые при гидролизе дают набор -аминокислот. В 1902 г. немецкий химик-органик Эмиль Фишер предложил полипептидную теорию строения белка, согласно которой белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R–CO–NH–R) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп аминокислот.

Пример образования пептида:

аланин валин аланилвалин (дипептид)

Для пептидной связи характерна кето-енольная таутомерия:

⇄

кетоформа енольная форма

пептидной связи.

Белки в живых организмах выполняют следующие функции.

1. Структурная – белки являются компонентами клеточных мембран, всех органоидов, соединительной ткани (коллаген), волос (кератин), ногтей, сосудистых стенок (эластин) и др.

2. Каталитическая (все биологические катализаторы – ферменты, являются белками).

3. Двигательная – сократительные белки осуществляют любые формы движения в живой природе (актин и миозин мышечной ткани, белки жгутиков и ресничек простейших и т.д.).

4. Транспортная – ряд белков является переносчиками различных веществ (например, гемоглобин крови переносит О₂).

5. Защитная (примеры: антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных соединений, вирусов, бактерий, клеток и тканей, являются веществами белковой природы; фибриноген, тромбин, фибрин – белки системы свертывания крови; токсины змей, скорпионов, пчел и др.).

6. Гормональная (инсулин, глюкагон и др. белки-гормоны).

7. Запасная (резервные белки – источники питания плода, детеныша).

8. Рецепторная (пример: белок опсин участвует в синтезе зрительного пигмента родопсина).

9. Энергетическая (при окислении 1 г белка выделяется 17,2 кДж энергии).

Перечень функций белков, приведенный выше, далеко неполон.

Различают несколько уровней организации белковой молекулы:

1. Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она кодируется участком ДНК и содержит в себе все необходимое для самоорганизации пространственной структуры белка.

2. Вторичная структура белка – это пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она образуется за счет водородных связей между пептидными группами как одной цепи, так и разных цепей. Любой участок белка имеет вторичную структуру. Важнейшими типами вторичной структуры являются -спираль, -структура (складчатая), аморфные участки.

3. Третичная структура белка – это пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи в целом, которое достигается за счет взаимодействия боковых радикалов и зависит от их типа и конформации. Третичная структура образуется за счет гидрофобных, водородных, Ван-дер-ваальсовых, ковалентных (дисульфидных), электростатических связей, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура является основой функциональности белка, поэтому нарушение ее (денатурация) приводит к потере белком специфической функциональной активности.

4. Четвертичная структура характерна для тех белков, молекулы которых состоят из двух и более полипептидных цепей. Четвертичной структурой называют размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка. Взаимодействие между субъединицами достаточно сильно, так что их ансамбль выступает как единая молекула, в то же время каждая из объединившихся глобул сохраняет значительную автономию. При образовании четвертичной структуры большое значение имеют гидрофобные взаимодействия, а также водородные связи, электростатические взаимодействия между боковыми группами.

Белки обладают следующими свойствами.

1. Амфотерные свойства белков. Кислотно-основные свойства белков определяются амино- и карбокисльной группами (см. аминокислоты). Большая часть этих полярных гидрофильных групп находится на поверхности глобулярных белков. В зависимости от соотношения числа этих групп молекула белка может быть заряжена либо положительно, либо отрицательно.

2. Растворимость белков. Подавляющее большинство белков растворимо в воде, что определяется расположенными на поверхности молекулы гидрофильными группами. Растворы белков проявляют коллоидные свойства (медленная диффузия, частицы задерживаются полупроницаемыми мембранами, рассеивание света, высокая вязкость).

3. Денатурация белка – существенное изменение третичной и частично вторичной структуры молекулы. Денатурация, как правило, сопровождается утратой белком функциональных свойств и его инактивацией. Денатурация может быть вызвана повышением температуры, воздействием реагентов (например, мочевины, органических растворителей, спиртов, муравьиной кислоты и др.), сильным изменением рН среды.

4. Гидролиз белков. Продуктами гидролиза являются пептиды и аминокислоты.

5. Качественные реакции

а). Биуретовая реакция: к свежеприготовленному гидроксиду меди (II) в избытке щелочи добавляют раствор белка и взбалтывают. Появляется фиолетовое окрашивание. Это реакция на пептидные связи в молекулах белка.

б). Ксантопротеиновая реакция: к белку добавляют несколько капель концентрированной азотной кислоты и слегка нагревают. Белок денатурирует – образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. К охлажденному осадку добавляют несколько капель концентрированного раствора аммиака. Осадок становится оранжевым.

в). Реакция на серусодержащие остатки аминокислот в молекулах белка: белок нагревают со щелочью, при этом белок денатурирует и гидролизуется, от серусодержащих аминокислот отщепляются сульфид-ионы. При добавлении раствора соли свинца образуется черный осадок:

S^2–+ Рb²⁺ = РbS.

Примеры решения задач

Задача 15. Какой объем 10%-ного раствора гидроксида натрия (плотность 1,1 г/мл) может прореагировать с глицином, полученным из 32 г карбида кальция?

Решение. Глицин можно получить из карбида кальция по схеме:

СаС₂  С₂Н₂  СН₃СНО  СН₃СООН  ClCH₂COOH  H₂NCH₂COOH

Согласно этой схеме, число молей глицина равно числу молей карбида кальция: (H₂NCH₂COOH) = (СаС₂) = 32/64 = 0,5 (моль). Количество щелочи, необходимой для реакции с глицином по уравнению

H₂NCH₂COOH + NaOH  H₂NCH₂COONa + H₂O

также равно 0,5 моль; m(NaOH) = 0,540 = 20 (г).

m(р-ра NaOH) = 20/0,1 = 200 (г);

V(р-ра NаОН) = 200/1,1 = 182 (мл).

Ответ. 182 мл.

Задача 16. При полном гидролизе 14,6 г природного дипептида раствором гидроксида натрия (массовая доля щелочи 12%, плотность раствора 1,2 г/мл) из раствора выделено 11,1 г соли, массовая доля натрия в которой равна 20,72%. Установите возможную структурную формулу исходного дипептида и вычислите объем раствора щелочи, израсходованный на гидролиз.

Решение. Запишем уравнение гидролиза в общем виде:

H₂N–CHR₁–CO–NH–CHR₂–COOH + 2NaOH 

 H₂N–CHR₁–COONa + H₂N–CHR₂–COONa + H₂O.

Одна из солей содержит 20,72% Na, следовательно, ее молярная масса равна М(соли₁) = 23/0,2072 = 111 (г/моль), и ее количество составляет (соли₁) = 11,1/111 = 0,1 (моль). Молярная масса углеводородного радикала, входящего в состав этой соли (это может быть как R₁, так и R₂) равна: М(R) = = 111 – М(H₂N) – М(СН) – М(СООН) = 111 – 16 – 13 – 67 = 15 (г/моль). Этот радикал – СН₃.

Найдем другой радикал. Количество дипептида равно 0,1 моль, следовательно его молярная масса равна 14,6/0,1 = 146 (г/моль). Молярная масса второго радикала равна: 146 – M(H₂N) – М(СНСН₃) – М(СОNН) – М(СН) – – М(СООН) = 146 – 16 – 28 – 43 – 13 – 45 = 1 (г/моль), этот радикал – Н.

Таким образом, одна из кислот, образовавших дипептид, – аминопропионовая (аланин), а другая – аминоуксусная (глицин). Каждая из этих аминокислот может находиться либо в начале дипептида (со стороны аминогруппы), либо в конце (со стороны карбоксильной группы), поэтому возможны 2 формулы:

1. H₂N–CH(CH₃)–CONH–CH₂–COOH (аланилглицин)

2. H₂N–CH₂–CONH–CH(CH₃)–COOH (глицилаланин)