V. Изомеразы

Изомеразы катализируют реакции внутримолекулярного переноса групп, а также взаимопревращение геометрических и оптических изомеров.

Внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимное превращение альдоз и кетоз. Например, фермент 5.3.1.1 D-глицеральдегид-3-фосфат-кетолизомераза (триозофосфатизомераза), который катализирует обратимое превращение глицеральдегид-3-фосфата и диоксиацетонфосфата:

Глицеральдегид-3-фосфат Диоксиацетонфосфат

Внутримолекулярные трансферазы (мутазы), катализирующие перемещение групп атомов внутри одной молекулы. Например, фермент 5.4.2.2 фосфоглюкомутаза, катализирующий обратимое превращение изомеров:

Глюкозо-1-фосфат Глюкозо-6-фосфат

Рацемазы и эпимеразы, катализирующие превращения энантиомеров и эпимеров соответственно. Например, фермент 5.1.3.2 УДФ-глюкозо-4-эпимераза, катализирующий взаимное превращение эпимеров УДФ-глюкозы и УДФ-галактозы:

Уридиндифосфатглюкоза Уридиндифосфатгалактоза

VI. Лигазы (синтетазы)

Лигазы катализируют реакции образования из более простых молекул более сложных с использованием энергии гидролиза АТФ.

Ферменты, катализирующие образование связей С−N. Например, фермент 6.3.1.2 глутаминсинтетаза, катализирующий образование амида глутаминовый кислоты:

Ферменты, катализирующие образование связей С−С. Например, фермент 6.4.1.1 пируват: двуокись углерода-лигаза (пируваткарбоксилаза), при участии которого происходит превращение пирувата в оксалоацетат:

Пируват Оксалоацетат

Количественные характеристики активности ферментов

Ферменты присутствуют в клетках в чрезвычайно малых количествах, в связи с чем определение их содержания в биологических жидкостях представляет особую проблему. Для оценки количества фермента в пробе измеряют скорость реакции, катализируемой содержащимся в этой пробе ферментом. Поскольку при этом трудно определить число молекул фермента в пробе или их общую массу, результаты выражаются в условных единицах активности фермента. Единицей ферментативной активности, рекомендуемой Международным биохимическим союзом, является международная единица активности (МЕ). МЕ − это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту (мкмоль  мин).

Однако МЕ не может считаться единицей СИ, так как «минута» является внесистемной единицей. Тем не менее МЕ  л (мкмоль  (минл)) получила широкое распространение для выражения активности ферментов сыворотки крови.

Единицей СИ активности ферментов является катал (кат) и его производные (мккат, мкат и нкат). Катал − это количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата за 1 секунду (моль  с).

Следовательно, активность ферментов в клинико-биохимических исследованиях должна выражаться в каталах и его долях на литр. При этом необходимо помнить, что кат  л = моль  (сл); мкат  л = моль  (сл); мккат  л = мкмоль  (сл); нкат  л = нмоль  (сл). Исключение составляют ферменты, у которых молекулярная масса субстрата неизвестна (например, α-амилаза). В этом случае активность можно выражать в единицах массы субстрата, превращенного 1 литром сыворотки крови за 1 секунду или за 1 минуту.