Тестовий контроль модуль 1 «Будова і фізико-хімічні властивості біоорганічних речовин»

1. Статична біохімія вивчає:

А. Хімічний склад і властивості макромолекул.

Б. Перетворення хімічних сполук і взаємопов’язані з ними перетворення енергії у процесі життєдіяльності органічних форм.

В. Зв’язки між складом хімічних сполук і процесами їх обміну.

2. Динамічна біохімія вивчає:

А. Хімічний склад і властивості макромолекул.

Б. Зв’язки між складом хімічних сполук і процесами їх обміну.

В. Перетворення хімічних сполук і взаємопов’язані з ними перетворення енергії у процесі життєдіяльності органічних форм.

3. Важливий внесок у вивченні обміну речовин в клітині здійснили:

А. Пастер Л.

Б. Коренберг М.

В. Кребс Г.

Г. Парнас Я.

4. Цикл трикарбонових кислот був відкритий:

А. Бертло М.

Б. Пастером Л.

В. Ломоносовим М.

Г. Кребсом Г.

5. Які клітини мають подвійну мембрану:

А. Ядро.

Б. Мітохондрія.

В. Рибосома.

Г. Комплекс Гольджі?

6. Амінокислоти розчинні:

А. У спиртах.

Б. У лужному середовищі.

В. У воді.

Г. У буферних розчинах.

7. Незаряджені амінокислоти – це:

А. Глутамінова кислота.

Б. Лізин.

В. Аргінін.

Г. Гліцин.

8. До неполярних (гідрофобних) амінокислот відносять:

А. Гліцин.

Б. Треонін.

В. Лізин.

Г. Валін.

Д. Цистеїн.

9. Амінокислоти, які містять позитивно заряджені R-групи:

А. Аспарагін.

Б. Лізин.

В. Аргінін.

Г. Глутамінова кислота.

10. Амінокислоти, які містять негативно заряджені R-групи:

А. Лізин.

Б. Глутамінова кислота.

В. Аргінін.

Г. Аспарагінова кислота.

11. Амінокислоти, які містять ароматичні R-групи:

А. Тирозин.

Б. Фенілаланін.

В. Триптофан.

Г. Метіонін.

12. До моноамінодикарбонових амінокислот відносять:

А. Гліцин, ізолейцин, валін.

Б. Фенілаланін, триптофан, аргінін.

В. Глутамінова, аспарагінова кислота.

Г. Аспарагін, глутамін, аспарагінова кислота.

13. До диаміномонокарбонових амінокислот відносяться:

А. Метіонін, серин.

Б. Цистеїн, цистин.

В. Глутамін, аспарагін.

Г. Лізин, аргінін.

14. До незамінних амінокислот відносяться:

А. Аргінін, аланін, аспарагін, метіонін.

Б. Валін, ізолейцин, треонін, фенілаланін.

В. Аргінін, гістидин, тирозин, метіонін.

Г. Аспарагін, гліцин, метіонін, тирозин.

15. Інтервал рН, в якому всі амінокислоти існують в вигляді цвітеріонів з протонованою аміногрупою і дисоційованою карбоксильною групою:

А. 2,0 до 7,0.

Б. 4,0 до 9,0.

В. 3,0 до 10,0.

Г. 3,0 до 8,0.

16. Речовини, які дають біуретову реакцію:

А. Всі амінокислоти.

Б. Дипептиди.

В. Трипептиди.

Г. Білки.

17. За допомогою ксантопротеїнової реакції відкривають:

А. Серин, метіонін.

Б. Фенілаланін, тирозин.

В. Цистеїн, цистін.

Г. Гістидин, тирозин.

18. Реакція Фоля відкриває наявність амінокислот, які містять:

А. Атом сульфуру.

Б. Гідроксильну групу.

В. Імідазольне кільце.

Г. Ароматичне кільце.

19. До складних білків належать:

А. Альбуміни, глобуліни, ліпопротеїни.

Б. Протаміни, фосфатиди, хромопротеїни.

В. Нуклео-, фосфо-, ліпо-, гліко-, хромопротеїни.

Г. Фібрин, металопротеїни, гангліозиди.

20. Вторинна структура білка представляє собою:

А. Спіраль з різною відстанню між витками.

Б. Подвійну спіраль.

В. Спіраль, звернуту в клубок.

Г. Одинарну спіраль.

21. Які типи зв’язків формують третинну структуру білків:

А. Водневі.

Б. Пептидні.

В. Дисульфідні.

Г. Електростатичні?

22. Висалювання – це зворотне осадження білків з розчину під дією:

А. Солей лужних та лужноземельних металів.

Б. Кислот, солей важких металів.

В. Алкалоїдів.

Г. Високої температури.

23. Реагенти, які викликають денатурацію:

А. CuSO₄.

Б. (NH₄)₂SO₄.

В. HNO₃.

Г. NaCl.

24. Ізоелектрична точка білків – це значення рН, за якого:

А. Білок стає найбільш іонізованим.

Б. Білок є електронейтральним.

В. Молекула білка набуває позитивного заряду.

Г. Білок рухливий в електричному полі.

25. Екстракція білка − це:

А. Метод розділення компонентів суміші амінокислот.

Б. Метод вилучення речовини із розчину або сухої суміші за допомогою відповідного розчинника.

В. Метод, заснований на різниці в коефіцієнтах розподілення окремих амінокислот між двома незмішуючими рідинами.

Г. Метод, заснований на різних значеннях ізоелектричної крапки суміші амінокислот.

26. Адсорбційна хроматографія − це:

А. Метод розділення білків за допомогою ультрацентрифуги.

Б. Метод, заснований на різниці в коефіцієнтах розподілення окремих амінокислот, між двома незмішуючими рідинами;

В. Метод, заснований на різних значеннях ізоелектричної крапки суміші амінокислот.

Г. Метод розділення компонентів суміші амінокислот.

27. Іонно-обмінна хроматографія − це:

А. Метод, заснований на різниці в коефіцієнтах розподілення окремих амінокислот між двома незмішуючими рідинами.

Б. Метод, заснований на різних значеннях ізоелектричної крапки суміші амінокислот.

В. Метод розділення компонентів суміші амінокислот.

г) Метод розділення білків за допомогою ультрацентрифуги.

28. Гель-хроматографія − це:

А. Метод, заснований на різних значеннях ізоелектричної крапки суміші амінокислот.

Б. Метод молекулярного просіювання молекул крізь гранули сефадексу (трихмерні полісахаридні ланцюги декстрану, які мають пори).

В. Метод розділення білків за допомогою ультрацентрифуги.

Г. Метод, заснований на різниці в коефіцієнтах розподілення окремих амінокислот між двома незмішуючими рідинами.

29. Афінна хроматографія − це:

А. Метод виділення індивідуальних білків; при пропусканні розчину білка крізь колонку з полімером за рахунок комплементарного зв’язування білка з лігандом на колонці адсорбується тільки специфічний для даного ліганда білок.

Б. Метод розділення білків за допомогою ультрацентрифуги.

В. Метод, заснований на різниці в коефіцієнтах розподілення окремих амінокислот між двома незмішуючими рідинами.

Г. Метод, заснований на різних значеннях ізоелектричної крапки суміші амінокислот.