2.2 Белки

Белки (протеины) представляют собой макромолекулы с молекулярной массой от 10 000 до нескольких миллионов.

Основные функции белков в живых системах:

1. Структурная, строительная (креатин – белок волос, ногтей, чешуи и т.д.);

2. Каталитическая – белки ферменты (амилаза, трипсин);

3. Транспортная (гемоглобин, транспортирующий кислород, транспортные белки, переносящие вещества через клеточную мембрану);

4. Сократительная (актин и миозин – сократительные белки мышц);

5. Регуляторная (белок-репрессор, регулирующий активность транскрипции);

6. Информационная – белки-гормоны (инсулин);

7. Защитная – белки-антитела иммунной системы;

8. Энергетическая, запасная (белок молока – казеин, яичный альбумин);

9. Рецепторная (родопсин);

10. Белки-токсины (у змей, бактерий);

11. Белки-антибиотики (у бактерий).

2.2.1 Аминокислоты

Структурными блоками белков служат аминокислоты. Молекула аминокислоты обладает одновременно аминогруппой (– NH₂) и карбоксильной группой (– СООН) (рис. 2.2). Помимо значительного числа аминокислот, лишь изредка встречающихся в белках, существует 20 протеиногенных аминокислот, из которых в основном построены все белки.

Протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и имеют L-конфигурацию (исключение составляет оптически неактивный глицин).

По строению боковой цепи (R на рис. 2.2) аминокислоты разделяют на 7 групп:

1) алифатические нейтральные (например, глицин);

2) алифатические гидроксиамино-кислоты (например, серин);

3) серосодержащие (например, цистеин);

4) кислые аминокислоты и их амиды (например, аспарагиновая кислота и др.);

5) основные (например, лизин и др.);

6) ароматические и гетероароматические (например, фенилаланин и др.);

7) иминокислоты (пролин).

Боковые цепи могут быть гидрофобными (например, у алифатических нейтральных аминокислот и фенилаланина) или гидрофильными (например, у кислых или основных аминокислот).

Рис. 2.2 – Аминокислоты – общая формула

2.2.2 Химическая структура пептидов и белков

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. Формально такая реакция протекает с выделением воды (рис. 2.3). Образующаяся при этом молекула представляет собой пептид, а связь – СО – NH – называется пептидной связью. Дальнейшее присоединение аминокислот с помощью пептидных связей приводит к построению полипептидной цепи с боковыми цепями аминокислот в виде ответвлений (R на рис. 2.3).

А	Б	В
Г

Рис. 2.3 – Пептиды. Формальная схема синтеза дипептида (В) в результате образования пептидной связи между двумя аминокислотами (А и Б). Г –отрезок пептидной цепи

Полипептидная цепь полярна, она содержит свободную NH₂-гpyппу на аминном конце (N-конце) и свободную СООН-группу на противоположном, карбоксильном, конце (С-конце).

Дипептиды содержат два, трипептиды – три, олигопептиды от 2 до 10, полипептиды – более 10 аминокислотных остатков.

Белки представляют собой полипептиды, в молекулу которых входят от 100 до нескольких тысяч аминокислот, с молекулярной массой свыше 10 000 и диаметром молекулы от 5 до 100 нм.

Протеидами называют белковые соединения с дополнительным компонентом. Чаще всего это низкомолекулярное соединение, которое называют простетической группой. Такие группы имеются у металлопротеидов, фосфопротеидов (содержащих фосфат), хромопротеидов с пигментной группой (например, у гемоглобина), липопротеидов с жироподобным компонентом, гликопротеидов с углеводной частью. Комплексы, в которых белки соединены ионными связями с нуклеиновыми кислотами, называются нуклеопротеидами.