- •Свойства ферментов
- •Основные классы ферментов
- •Изоферменты
- •Локализация ферментов в клетке
- •Локализация ферментов в клетке (продолжение)
- •Распределение ферментов среди органов и тканей
- •Выход энзимов в плазму из непораженных органов в результате общей реакции организма как проявление неспецифического острого синдрома.
- •Механизмы инактивации и удаления энзимов
- •Период "полужизни" некоторых ферментов в плазме крови
- •Общие правила определения активности ферментов
- •Основные условия при определении активности ферментов
- •Методы определения активности ферментов
- •Требования к материалу при определении ферментов
- •Требования к материалу при определении ферментов (продолжение)
- •Выражение результатов определения активности ферментов
- •Лактатдегидрогеназа
- •Клиническое значение определения активности лдг сыворотки крови
- •Изоферменты лдг и их диагностическое значение
- •Диагностическое значение изоферментов лдг
- •Диагностическое значение определения АсАт и АлАт в сыворотке
- •Креатинфосфокиназа сыворотки (кфк)
- •Клиническое значение определения кфк и изоферментов
- •Гамма-глутамилтранспептидаза сыворотки
- •Основные процессы, повышающие активность ггт в сыворотке
- •Клиническое применение определения ггт в сыворотке
- •Клинико-диагностическое значение определения кф
- •Клинико-диагностическое значение определения щф
- •Клинико-диагностическое значение определения хэ в сыворотке
- •Глутаматдегидрогеназа
- •Сорбитолдегидрогеназа (идитолдегидрогеназа)
- •Энзимодиагностика заболеваний печени
- •Энзимодиагностика при заболеваниях поджелудочной железы
- •Энзимодиагностика острого инфаркта миокарда
- •Энзимодиагностика болезней мышц и костей
- •Недостаточность глюкозо-6-фосфатазы Клинические последствия и диагностика дефицита глюкозо-6-фосфатазы
- •Клинические проявления и диагностика фенилкетонурии
- •Муковисцидоз
- •Лабораторная диагностика муковисцидоза
- •Наследственные дефекты лизосомных ферментов
- •Ферменты как опухолевые маркеры
Распределение ферментов среди органов и тканей
Активность ферментов в некоторых тканях человека (мкмоль субстрата/мин/г сырой массы ткани при 25˚С)
Название фермента |
Печень |
Сердечная мышца |
Скелетная мускулатура |
Эритроциты |
Аспартатаминотрансфераза |
96 |
62 |
36
|
0,8 |
Аланинаминотрансфераза |
60 |
3 |
3 |
0,1 |
Глутаматдегидрогеназа |
60 |
1 |
0,5 |
0,01 |
Лактатдегидрогеназа |
156 |
124 |
147 |
37 |
Креатинкиназа |
0,7 |
350 |
2030 |
0,01 |
Альдолаза |
6 |
5 |
48 |
1 |
МЕХАНИЗМЫ ГИПЕРФЕРМЕНТЕМИИ ПРИ ПАТОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ
Выход энзимов из поврежденных органов и тканей в кровяное русло. Подтверждение: ↓ в пораженном органе и ↑ в сыворотке. Противоречие: отсутствие прямой связи между активностью ферментов в поврежденной ткани и в сыворотке.
Выход энзимов в плазму из непораженных органов в результате общей реакции организма как проявление неспецифического острого синдрома.
Продолжающийся синтез энзимов в пораженном очаге (выход ферментов из пораженных тканей и снижение их содержания в клетках стимулируют по принципу обратной связи синтез последних); увеличение каталитической активности ферментов (механизм не ясен).
Факторы, влияющие на скорость высвобождения ферментов из тканей
Концентрационный градиент (соотношение внутриклеточной к внеклеточной активности). Пример: в гепатоцитах содержание ЛДГ в 3000 раз выше, чем вне клеток → фермент быстрее уходит из клетки.
Размер ферментных молекул. Более мелкие молекулы высвобождаются на ранней стадии повреждения.
Внутриклеточная локализация ферментов. Наиболее легко высвобождаются ферменты цитозоля, из митохондрий намного медленнее (лишь при распаде внутриклеточных органелл).
Механизмы инактивации и удаления энзимов
Плохо изучены.
Экскреция с мочой (амилаза), желчью. Противоречие: активность ферментов в сыворотке падает быстро, а число ферментов, выводимых путем экскреции ограничено ММ.
Первоначальная инактивация ферментов в плазме и катаболизм в клетках различных тканей
Период "полужизни" некоторых ферментов в плазме крови
Название фермента |
Период "полужизни" |
Аспартатаминотрансфераза |
17 ± 5 ч. |
Аланинаминотрансфераза |
47 ± 10 ч. |
Глутаматдегидрогеназа |
18 ± 1 ч. |
ЛДГ1 |
113 ±60 ч. |
ЛДГ5 |
10 ±2 ч |
Креатинкиназа |
15 ч. |
Щелочная фосфатаза |
3 — 7 дней |
γ-Глутамилтранспептидаза |
3 — 4 дня |
Холинэстераза |
10 дней |
Амилаза |
3 — 6 ч. |
Липаза |
3 — 6ч |
