- •Конспект лекцій з дисципліни «Біохімічні основи мікробного синтезу» для студентів напряму 6.051401 «Біотехнологія»
- •Тема 1. Транспорт компонентів середовища в клітині мікроорганізмів
- •Тема 2. Компоненти середовища, які містять азот та їх асиміляція мікроорганізмами.
- •Тема 6. Асиміляція вуглеводів мікроорганізмами
- •Тема 10. Основні принципи регуляції обміну речовин у мікроорганізмів
- •Тема 14. Метаболічний фонд мікроорганізмів
- •Тема 15. Мікробіологічний синтез органічних кислот
- •Тема 9. Біосинтези через ацил-КоА
- •Тема 10. Біосинтез циклічних структур через гексозомонофосфатний шлях обміну вуглеводів
- •Тема 12. Біосинтез амінокислот
- •Тема 14. Мікробіологічний синтез пептидів
- •Тема 15. Синтез нуклеотидів, їх похідних та флавінів
- •Глава 16 біосинтез стрептоміцину
- •2. Біосинтез n-метилглюкозаміну та стрептози
- •Глава 23. Коферменти та їх функції
- •Оксиредуктази
- •Трансферази
- •Гідролази
- •Лігази (синтетази)
- •Тема т26. Типи бродіння
- •26.1 Спиртове бродіння
- •26.2 Молочнокисле бродіння
- •26.2.1 Гомоферментативне молочнокисле бродіння
- •26.2.2 Гетероферментативне молочнокисле бродіння
- •26.3 Пропіоновокисле бродіння
- •26.4 Мурашинокисле бродіння
- •26.5. Маслянокисле та ацетоно-бутилове бродіння.
- •19. Перенесення електронів в анаеробних умовах (анаеробне дихання)
- •27.1Денітрифікауія та відновлення нітрату
- •27.2. Утворення сірководню у процесі відновлення сульфату
- •27.3 Утворення метану у процесі відновлення карбонату
- •27.4. Утворення ацетату у процесі відновлення карбонату
- •27.5. Утворення сукцинату у процесі відновлення фумарату
- •27.6 Відновлення іонів Fe (III) до Fe (II)
- •51918, М. Дніпродзержинськ, вул. Дніпробудівська,2
Оксиредуктази
До цього класу належать всі ферменти, шо каналізують окисно-відновні реакції. Субстрат, який підлягає окисненню, розглядається як донор водню або електронів.
У якості безпосередніх переносників виступають никотинамідаденіндинуклеотид (НАД) або його фосфорильоване похідне (НАДФ), флавінмононуклеотид (ФМН) або флавінаденіндинуклеотид (ФАД), а також цитохроми, що містять простетичну групу, в яку входить іон заліза, металу з перемінною валентністю. В середовища для культивування мікроорганізмів інколи вводять вітаміни. В організмах вітаміни можуть перетворюватися в коензими за рахунок специфічних реакцій, наприклад, аденілірування, тому на ряду з коензимами тут показаний відповідний вітамін.
Цитохром уявляє собою гемо протеїд, характерна функція якого складається в переносі відновлених еквівалентів, зв’язаним зі зворотною зміною рівнів окиснення простатичної групи. Усі відомі типи цитохромів у відповідності з їх структурою розділені на 4 групи.
Роль цитохрому складається в тому, що його окиснена форма забирає електрон водневого атому, який віднятий дегідрогеназою від окислюючого субстрату. В результаті цього водневі атоми перетворюються в іони водороду, а цитохром з окисненої форми переходе у відновлену, при чому залізо, що міститься у ньому, перетворюється з трьохвалентного у двовалентне.
У подальшому віднятий від водневого атому електрон через систему переносників електронів передається атому кисню; при цьому останній здобуває здатність реагувати з іонізуючими водними атомами, утворюючи воду:
Утворений в ході реакції кисень в подальшому приймає участь в реакції окисного фосфорилювання, який поставляє організму енергію у вигляді АТФ:
Приклади дегідрогеназ.
До числа коензімів , що приймають участь в метаболізмі ферментів, які відносяться до першого класу, належать ліпоєва кислота, що здатна виступати як переносник ацильних груп. Її дисульфід ний зв’язок легко розривається з утворенням двох сульфгідрильних груп. Завдяки цьому відбувається окиснення та відновлення ліпоєвої кислоти, на чому й основана її кофермент на функція:
Ліпоєва кислота приймає участь в піруватдегідрогеназній реакції:
Піруват+окиснений ліпоат- S6-ацетилгідроліпоат+СО2
Трансферази
Трансферази - ферменти, які переносять ту або іншу групу від однієї сполуки до іншої, яка розглядається як акцептор. У багатьох випадках донором є кофактор, який приєднує групу, що належить переносу.
Де R-ацил-аміно-, форміл-, метил-, глікозил або фосфат.
Прикладом руху трансферази може слугувати реакція, що здійснюється фосфотрансферазою
Піридоксальфосфат є коензимом в різних реакціях метаболізма амінокислот, також приймає участь в реакціях транс амінування:
Приклади трансамінування:
В перенесенні одно вуглецевих фрагментів (форміл-, формаліно-,оксиметил- та метальних груп) приймає участь 5,6,7,8- тетрагідрофолієва кислота (ТГФ). Вона входить в якості коензиму в різні трансформі лази, оксиметилтрансферази, метилтрансферази. Найбільш важливим джерелом одно вуглецевих одиниць слугує серин. В присутності ГТФ ця амінокислота може бути розчеплена серин-оксиметилтрансферазою з утворенням гліцину та N5 ,N10метілен-ТГФ. При гідролізі останньої сполуки утворюється ГТФ та
Рис. 25-1. Ензиматичне перетворення N5 ,N10метілентетрагідрофолієвої к-ти
Формальдегід. В результаті окиснення N5 ,N10метілен-ТГФ може бути перетворений у N10-форміл-ТГФ («активована мурашина кислота»), а в результаті відновлення – у N5-метил-ТГФ («активований метанол») (рис. 25-1):
Приклад переносу 1-С-фрагмента:
До цього ж класу трансфераз відносяться кінази, які переносять фосфатну групу від нуклеозид ди- або три фосфатів до акцептору. Однак спеціальних коензімів для цієї реакції не описано.
Приклад дії гексокінази:
