Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Peptidy.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.04.2025
Размер:
96.26 Кб
Скачать

Некоторые функции аминокислот в организме

Основное количество аминокислот, поступивших из пищеварительного тракта в кровь, используется как пластический материал для синтеза белков в организме. Кроме этого, аминокислоты выполняют некоторые особые функции.

Аминокислоты-медиаторы (медиатор – посредник).

С помощью медиаторов осуществляется в нервной системе передача сигналов от одной клетки к другой. Они обеспечивают функционирование нервной системы. К группе медиаторов относятся такие аминокислоты, как глутаминовая, аспарагиновая, глицин. Аминокислоты-медиаторы участвуют в терморегуляции, деятельности сердечно-сосудистой системы, регуляции сна и бодрствования. Роль медиаторов выполняют и некоторые производные гистидина (гистамин) и триптофана (серотонин).

Образование пигментов меланинов.

Меланины (melas – черный) – это темноокрашенные пигменты, образующиеся при окислении тирозина ферментом тирозиназой. Эти пигменты определяют окраску покрова животных, пигментацию кожи, волос, роговицы глаз. Под действием ультрафиолетовых лучей образование меланинов усиливается (загар). Но надо учитывать, что клетки, продуцирующие меланины, могут давать начало злокачественным опухолям – меланомам. При врожденном отсутствии тирозиназы наблюдается альбинизм – отсутствие пигментации кожи, волос, светобоязнь.

Радиопротекторные свойства.

Радиопротекторы – это вещества, повышающие устойчивость организма к ионизирующим излучениям.

Наиболее эффективные радиопротекторы – сульгидрильные соединения, например, цистеин. Эти соединения защищают от повреждения белки и нуклеиновые кислоты; снижают интенсивность окислительных процессов в клеточных мембранах (липидных структурах клетки).

Врожденные нарушения аминокислотного обмена у человека.

Наиболее распространенным нарушением подобного рода является фенилкетонурия. При таком заболевании в организме происходит изменение (мутация) гена, ответственного за превращения фенилаланина.

Фермент фенилаланин-монооксигеназа катализирует реакцию превращения фенилаланина в тирозин. При наследственном дефекте вместо тирозина образуется фенилаланинпировиноградная кислота – фенилпируват – в результате трансаминирования. Фенилпируват не подвергается дальнейшим превращениям и накапливается в крови, тканях, а затем выводится с мочой.

Избыток фенилпирувата в крови новорожденных приводит к нарушениям развития мозга и служит причиной умственной отсталости у детей. Фенилкетонурия достаточно распространенное заболевание – 1 на 10 тыс. новорожденных. Эта болезнь была открыта одной из первых среди нарушений обмена веществ у человека. При раннем ее выявлении и при соблюдении соответствующей диеты можно создать условия для нормального развития ребенка (исключить из рациона продукты с высоким содержанием фенилаланина в белке. Разработаны также методы получения производных белка, из которых удалена данная аминокислота).

Ферменты и ингибиторы белковой проироды

Все биологические объекты имеют определенную клеточную структуру. При ненарушенной клеточной структуре в этих объектах протекают процессы, строго скоординированные и направленные на поддержание постоянства внутренней среды организма (гомеостаза), что является необходимым условием сохранения жизнеспособности. (Напомнить, что гомеостаз – это способность биологической системы противостоять изменениям и сохранять относительное постоянство состава на основе функционирования сложных регуляторных механизмов. Это определение у нас было).

Переработка пищевого сырья связана с разрушением клеточной структуры. Это вызывает изменение характера и направленности биохимических процессов. В системах с разрушенной клеточной структурой интенсивно протекают окислительные и гидролитические процессы. Поэтому ферменты, связанные именно с этими процессами, играют существенную роль в ходе технологической переработки и хранения сырья.

Нельзя не сказать об ингибиторах протеолитических ферментов белковой природы, широко распространенных в биологических системах. Механизмы действия белковых ингибиторов связан со специфическим взаимодействием с ферментом и образованием устойчивого неактивного комплекса «фермент-ингибитор». К таким соединениям, подавляющим активность трипсина, относится ингибитор Кунитца, который был выделен в 1946 г. из семян сои. В настоящее время выделены ингибиторы протеаз представленные группой разнообразных белков. Обычно это белки с небольшой молекулярной массой и значительным количеством дисульфидных связей, придающих стабильность их структурной организации.

Ингибиторы могут выполнять различные функции (их три):

– ингибиторы как запасные белки;

– как регуляторы активности протеиназ;

– как составная часть системы защиты растений.

Надо помнить, что белки-ингибиторы снижают пищевую ценность растительных продуктов. Например, белки бобовых нельзя употреблять в пищу без предварительной интенсивной тепловой обработки.

При разрушении клетки становится возможным действие различных ферментов. Рассмотрим некоторые из них.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]