17. Молекулярна біологія

1. Що не відноситься до функцій білків?

1. гормони;

2. носії генетичної інформації;

3. рухливість;

4. транспорт розчинених речовин;

5. запасання поживних речовин;

6. структурні матеріали;

7. передача сигналу;

8. регуляція гену;

9. осмотична регуляція;

10. переніс електронів;

11. імунний захист;

12. токсини;

13. ензиматичний каталіз.

2. Що відрізняє гліцин, пролін і цистеїн від інших амінокислот?

1. їх унікальні R-групи;

2. гліцин – нейтральна амінокислота;

3. полярна R-група цистеїну містить сірку;

4. R-група проліну гідрофобна і замкнена у кільце.

3. Які ізомери амінокислот переважно містять білки?

1. D-амінокислоти;

2. L-амінокислоти;

3. L-гліцин;

4. D-гліцин.

4. Пептидний зв’язок утворюється в результаті взаємодії:

1. аміногруп двох амінокислот із відщепленням аміаку;

2. карбоксильної та аміногрупи двох амінокислот із відщепленням води;

3. двох молекул сечовини при утворенні біурету;

4. при взаємодії фосфорамідитів.

5. Кон’югованими називають білки, які через ковалентні/нековалентні зв’язки включають:

1. субодиниці;

2. нуклеїнові кислоти;

3. ліпіди;

4. вуглеводи;

5. матеріали, що містять метали.

6. Первинна структура білка - це лінійна послідовність:

1. амінокислот у молекулі білку;

2. аміногруп у молекулі білку.

3. Вперше розшифрував її F.Sanger, 1956;

4. Вперше розшифрував її L. Pauling, R.Corey, початок 1950-х.

7. Що таке вторинна структура білка?

1. α-спіралі, β-шари;

2. α-спіралі;

3. β-шари;

4. γ-структури.

8. За рахунок яких зв’язків утримується вторинна структура білка?

1. водневих;

2. електростатичних взаємодій;

3. дисульфідних містків;

4. сил Ван дер Ваальса.

9. Яка вторинна структура білка містить однонапрямлені або різнонапрямлені поліпептидні ланцюги, з’єднані водневими зв’язками?

1. α-спіралі;

2. α-спіралі, β-шари;

3. β-шари ;

4. γ-структури.

10. Що є супервторинними структурами?

1. мотиви;

2. субодиниці;

3. домени;

4. звичайні згини поліпептидних ланцюгів.

11. Які мотиви найчастіше є у білках?

1. α-β-α;

2. β-α-β;

3. hairpin-loop;

4. спіраль-поворот-спіраль.

12. Фіброїн шовку майже повністю складається із:

1. довгих ділянок антипаралельних β-шарів;

2. α-спіралей.

13. Що вірно?

1. α-кератин волосся/шерсті майже повністю складається із α-геліксів;

2. колаген складається із α-геліксів;

3. α-кератин волосся/шерсті майже повністю складається із β-шарів;

4. колаген складається із β-шарів.

14. Які з наведених нижче білків є фібрилярними?

1. фіброїн;

2. кератин;

3. колаген;

4. міогемеритрин;

5. пластоціанін;

6. флаводоксин.

15. Які зв’язки у молекулах білків руйнуються під впливом сечовини?

1. водневі;

2. дисульфідні містки;

3. електростатичні взаємодії;

4. гідрофобні взаємодії.

16. Які зв’язки у молекулах білків руйнуються під впливом меркаптоетанолу?

1. водневі;

2. дисульфідні містки;

3. електростатичні взаємодії;

4. гідрофобні взаємодії.

17. Яке забарвлення дає 0,25% розчин нінгідрину в ацетоні у присутності гістидину і гліцину у тонко-шаровій хроматографії:

1. червоно-сірі плями;

2. пурпурні плями;

3. жовті;

4. зелені.

18. Коензими приймають участь у каталізі:

1. вступаючи у тимчасову асоціацію із ензимами;

2. бо є постійною складовою частиною ензимів, приєднаною водневими зв’язками.

19. Простетична група:

1. є невіддільною частиною активного центру ензиму;

2. вступає у асоціацію із ензимами лише на час каталізу;

3. руйнується ДНК-азами;

4. руйнується РНК-азами.

20. Чи буде здійснюватися розщеплення перекису водню після відщеплення у каталазі гему від апобілку?

1. буде;

2. не буде;

3. буде при підігріві до 45ºС;

4. буде при охолодженні до 4ºС.

21. Які типи вторинної структури беруть участь в утворенні структури лізоциму куриного яйця?

1. α-спіралі;

2. β-шари;

3. α-спіралі і β-шари;

4. прості одинарні поліпептидні ланцюги типу сплутаних ниток.

22. У присутності конкурентного інгібітора:

1. не змінюється К_м, а V_max збільшується;

2. збільшується К_м реакції, а V_max не змінюється.

23. Оксидоредуктази – це:

1. дегідрогенази;

2. оксидази;

3. пероксидази;

4. гідроксилази;

5. редуктази;

6. оксигенази.

24. Передача нервового імпульсу від нейрону до нейрону відбувається через виділення:

1. нейротрансмітерів, завантажених у синаптичні везикули, які зливаються із клітинною мембраною на пре-синаптичному терміналі (закінченні) і виділяють свій вміст на поверхню клітини. Вміст далі дифундує через синапс до пост-синаптичного терміналу;

2. нейротрансмітерів, які переходять від нейрону до нейрону шляхом активного транспорту з участю білків-перенощиків;

3. потоку електронів;

4. іонів кальцію.

25. Гігантська міцела має ліпідний шар:

1. одинарний;

2. подвійний;

3. потрійний;

4. 4 шари ліпідів;

26. Злиття ліпідних шарів везикули і плазматичної мембрани еукаріоту відбувається:

1. при участі специфічних мембрано-асоційованих білків SNARE

2. спонтанно при стиканні двох мембран;

3. за дії низької температури;

4. за дії ДНК-тропних сполук.

27. Система перебуває у стані термодинамічної рівноваги, коли:

1. ΔG=0 ;

2. ΔG<0;

3. ΔG>0;

4. ΔG=ΔG^‡.

28. Потрійні спіралі про колагену перетворюються у молекули тропоколагену під впливом:

1. проколагенової пептидази;

2. пептидил-синтетази;

3. проколагеноксидази;

4. проколагенгідролази.

29. IRES – це:

1. вторинна структура на 5' кінці інформаційної РНК, яка забезпечує приєднання рибосоми в обхід звичайного механізму ініціації синтезу білка, що вимагає наявності особливої модифікованої основи (кеп) на 5' кінці і білкових факторів ініціації;

2. рибозим;

3. білок;

4. карбогідрат.

30. Для стабілізації багатьох вторинних і третинних структур РНК необхідні:

1. іони магнію;

2. спеціальні вуглеводи;

3. спеціальні білки;

4. спеціальні ліпіди;

5. фрагменти ДНК.

31. Реакція гомологічної рекомбінації каталізується ферментами, які називаються _______________ наприклад, Cre.

32. Ендонуклеази рестрикції розрізають ДНК фага чи іншу чужорідну ДНК, коли вона вводиться в клітину бактерії. Чому вони не ріжуть власну ДНК бактерії?:

1. вона захищена від рестриктаз за допомогою метилювання;

2. на ній відсутні відповідні сайти різки;

3. впізнають її за розміром;

4. вона захищена білками.

33. мРНК, що кодує гемоглобін кролика, при її введені в ооцити:

1. викликає синтез гемоглобіну в ооцитах;

2. деградує без синтезу гемоглобіну;

3. викликає синтез білку ооциту;

4. викликає загибель клітини.

34. Скануючий тунельний мікроскоп:

1. дає збільшення до 100 млн. - можливість бачити атоми на твердій поверхні;

2. дає можливість бачити лише великі молекули;

3. лише віруси і бактерії;

4. лише клітини рослин і грибів.

35.Основною рушійною силою процесу згортання білку у тривимірну структуру є:

1. ентропійний, гідрофобний ефект;

2. внутрішні водневі зв’язки;

3. дисульфідні містки;

4. електростатичні взаємодії.

36. Графік Lineweaver –Burk дає можливість прямо визначити:

1. V_max і К_М ;

2. температуру денатурації;

3. ∆G^‡;

4. Т_m.

37. Переніс функціональних груп від одної молекули до іншої здійснюють:

1. фосфатази;

2. трансметилази;

3. трансамінази;

4. монооксигенази.

38. РНК Xist вкриває одну із Х-хромосом у самок і:

1. інактивує її;

2. забезпечує її активність;

3. забезпечує нерозходження хромосом;

4. забезпечує приєднання У-хромосоми.

39. Підтримуваний ліпідний подвійний шар у дослідженнях є:

1. менш стійким, ніж чорна ліпідна мембрана;

2. більш стійким, ніж чорна ліпідна мембрана;

3. має таку ж стійкість, як і чорна ліпідна мембрана.

40. Амінокислотна послідовність більшої частини ланцюга колагену представлена одиницями Gly-X-Y, де X та Y – випадкові амінокислотні залишки. Де частіше виявляється Pro і Hyp, у X чи Y позиції?

1. Pro - X, Hyp – Y;

2. Pro - Y, Hyp – X.

3. однаково в обох позиціях.

41. ДНК-полімераза I, ДНК-полімераза ІІ, ДНК-полімераза ІІІ мають 5^´→3^´ полімеразну активність і 3^´→5^´ екзонуклеазну активність. Які з них мають 5^´→3^´ екзонуклеазну активність?

1. ДНК-полімераза I (pol I);

2. ДНК-полімераза ІІ(pol II);

3. ДНК-полімераза ІІІ(pol III);

4. всі.

42. Праймер на дволанцюговій ДНК під час реплікації синтезує:

1. РНК-аза;

2. праймаза;

3. ДНК-полімераза;

4. ДНК-аза;

5. РНК-полімераза.

43. Праймер на одноланцюговій ДНК під час реплікації синтезує:

1. РНК-аза;

2. праймаза;

3. ДНК-полімераза;

4. ДНК-аза;

5. РНК-полімераза.

44. Що використовували для підтвердження будови ДНК як подвійної спіралі у рентгеноструктурному аналізі 1950-53 рр.?

1. її кристали;

2. тяжі, які містили орієнтовані ланцюги ДНК;

3. розчин дволанцюгової ДНК;

4. розчин одноланцюгової ДНК.

45. На якому ланцюгу ДНК синтезуються фрагменти Okazaki:

1. на ведучому;

2. на відстаючому;

3. на обох ланцюгах;

4. на замкненому у кільце.

46. Топоізомерази - ензими із активністю:

1. нуклеазною і лігазною;

2. нуклеазною;

3. лігазною;

4. не мають жодної із ваказиних активностей.

47. Білки, які використовують хімічну енергію нуклеозидтрифосфатів, в основному, АТФ для руйнування водневих зв’язків і розкручування подвійної спіралі ДНК – це:

1. Гелікази;

2. Топоізомерази;

3. SSBP;

4. праймази.

48. РНК-залежна ДНК полімераза - обернена транскриптаза - характерна для:

1. ретровірусів;

2. еукаріотів;

3. ретровірусів і еукаріотів.

49. РНК-залежна ДНК полімераза – теломераза – містить власну РНК матрицю як частину своєї структури і характерна для:

1. ретровірусів;

2. еукаріотів;

3. ретровірусів і еукаріотів.

50. Галузиста ДНК утворюється за наявності:

1. некомплементарних ділянок на кінцях подвійних ланцюгів ДНК;

2. дії гелікази;

3. дії ДНК-ази;

4. дії праймази.

51. Основним мутагеном тютюнового диму є:

1. бензо[α]пірен, який утворює ковалентний едукт із ДНК;

2. нікотин, який хімічно модифікується в організмі;

3. приєднується до ДНК водневими зв’язками;

4. приєднується до ДНК електростатичними взаємодіями.

52. Інтеркалятор для того, щоб розміститися у просторі між двома прилягаючими парами основ, повинен розділити основи, розкрутивши подвійний гелікс. Чи пригнічує це реплікацію і транскрипцію?

1. Ні, бо реплікація і транскрипція відбуваються із розкручуванням;

2. Так.

53. Що стабілізує G-квадруплекси?

1. водневі зв’язки між основами кожної 4-основної одиниці;

2. водневі зв’язки між основами кожної 4-основної одиниці та хелатування у її центрі іону металу;

3. сульфгідрильні зв’язки;

4. фосфіттриефірні зв’язки;

5. фосфаттриефірні зв’язки.

54. Т-петлю утворює:

1. теломера;

2. тимінові основи;

3. т-РНК;

4. рРНК.

55. Оперон – це:

1. група структурних генів під контролем одного промотора;

2. частина промотора, до якої прикріплюється ДНК полімераза;

3. частина оператора гену;

4. послідовності, що означають кінець транскрипції.

56. Доксорубіцин, дауноміцин – це:

1. антибіотики – інтеркалятори для ДНК;

2. барвники, які мають іншу природу;

3. бактеріоцини;

4. стимулятори транскрипції.

57. Що поглинає УФ світло 260 нм більше:

1. розчин ДНК з подвійним ланцюгом;

2. розчин цієї ж ДНК після термічної денатурації;

3. білок;

4. ліпіди ?

58. Бактеріородопсин використовує енергію градієнту протонів для:

1. активного Н⁺ зчепленого транспорту лактози через молекулу цього білка;

2. для синтезу АТФ;

3. для транспорту глюкози;

4. для збалансування осмотичного тиску клітини відносно середовища;

5. руху джгутиків Halobacterium.

59. Топоізомерази здійснюють такі молекулярно-біологічні реакції:

1. суперспіралізації та релаксації (розслаблення) подвійної кільцевої ДНК;

2. реакції зав’язування і розв’язування вузла однонитчастої кільцевої ДНК;

3. реакції катенації і декатенації подвійної кільцевої ДНК;

4. реакції А, Б, В для РНК.

60. Бактеріородопсин – це трансмембранний білок, що складається:

1. із 7 α-спіралей, з’єднаних звичайним поліпептидним ланцюгом;

2. із 7 β- спіралей, з’єднаних звичайним поліпептидним ланцюгом;

3. із 3 α- спіралей та 4 β-шарів, з’єднаних звичайним поліпептидним ланцюгом;

4. із 4 α- спіралей та 3 β-шарів, з’єднаних звичайним поліпептидним ланцюгом.